- •Выписка из учебной программы.
- •Раздел 1: химия веществ.
- •Тема 1.3. Химия белков.
- •Практическое занятие № 19 – 4 часа.
- •Карта внутри- и межпредметных связей.
- •Учебно-методическое обеспечение занятия. Оборудование и реактивы.
- •Учебно-методическое обоснование темы.
- •Цели и результаты обучения по уровням усвоения учебного материала (выписка из рабочей учебной программы)
- •Приложение № 1. Материалы контроля исходного уровня знаний по теме «Химия белков».
- •Тестовый контроль. Вариант 1.
- •Вариант 2.
- •Вариант 3.
- •Вариант 4.
- •Тестовый контроль
- •Вариант 2.
- •Вариант 3.
- •Вариант 4.
- •Приложение № 2. Вводное слово преподавателя. Текст излагаемого материала.
- •Структура занятия.
- •Теоретическая часть:
- •2. Указания к занятию:
- •3. Практическая часть.
- •4.1. Изучение инструкции.
- •4.2. Выполнение лабораторных работ.
- •4.3. Наблюдения. Результаты.
- •5.2. Фронтальный опрос.
- •Приложение № 6. Домашнее задание.
- •Приложение № 7. Список литературы для преподавателя и для учащихся. Для учащихся:
- •Для преподавателя:
- •Приложение № 8.
- •8.1. Методические указания. Рекомендации.
- •Приложение № 10. Критерии оценки знаний, умений учащихся.
- •Структура занятия.
- •Теоретическая часть:
- •2. Указания к занятию:
- •3. Практическая часть.
- •4. Формирование новых понятий, умений и навыков.
- •5. Контроль конечного уровня знаний, умений.
- •По теме «химия белка. Осаждение белков кипячением, солями тяжелых металлов, концентрированными минеральными кислотами». Вариант 1.
- •Вариант 2.
- •Вариант 3.
- •Вариант 4.
Вариант 3.
-
Изоэлектрическая точка – это такое состояние, когда белки при определенном значении рН имеют нейтральный заряд и молекула не будет перемещаться в электрическом поле. Изоэлектрическая точка большинства природных белков находятся в пределах рН 4,8 – 5,4, что свидетельствует о преобладании в их составе дикарбоновых кислот. Значение рJ белка важно для разделения белков методом электрофореза, который занимает в лабораторной практике важное место.
-
Аномальные гемоглобины возникают в результате определенных нарушений генетического аппарата клетки. Такие аномальные гемоглобины приводят к заболеваниям – гемоглобинопатиям наследственного происхождения. Классическим примером является серповидно-клеточная анемия, возникшая в результате аномального гемоглобина в составе эритроцитов, которые приобретают форму серпа. Аномальный гемоглобин связан с нарушением структуры, так синтезируется β-цепь необычного состава, в которой валин занимает место глутаминовой кислоты, присутствующей в нормальном НbА. Такой аномальный гемоглобин обозначается НbS – он легко выпадает в осадок, обладает сниженной способностью переносить кислород. Эритроциты, содержащие НbS приобретают форму серпа. У больного нарушается кровообращение и дыхание, иногда смерть.
Вариант 4.
-
Моноаминодикарбоновые кислоты имеют одну амино- и 2 карбоксильные группы, в водном растворе дают кислую среду. К ним относят
аспарагиновую кислоту СООН и глутаминовую кислоту СООН
СН2 СН2
СН-NН2 СН2
СООН СН-NН2
СООН
Эти аминокислоты участвуют в биосинтезе белка, образовании тормозных медиаторов (переносчик нервных возбуждений) нервной системы, энергетическом обмене.
-
Молекула гемоглобина содержит 4 гема и является белком с четвертичной структурой (4 субъединицы – 2 α-цепи и 2 β-цепи, каждая из которых имеет свою третичную структуру и особым образом уложена вокруг кольца гема).
Миоглобин имеет гемм, циклический тетрапиррол, содержащий 4 пиррольных кольца, соединенных в плоскую молекулу метиленовыми мостиками. Миоглобин – сферическая молекула, состоит из 153 аминокислот с общей молекулярной массой 17000. Он состоит из одной цепи, аналогичной субъединице Нb. На уровне вторичной структуры он образует 8 α-спиральных участков, захватывающих почти 75% всех аминокислот молекулы. Миоглобин связывает и хранит кислород и мало его транспортирует по крови. Нb связывает кислород и транспортирует его по крови, выносит СО2.