- •Выписка из учебной программы.
- •Раздел 1: химия веществ.
- •Тема 1.3. Химия белков.
- •Практическое занятие № 19 – 4 часа.
- •Карта внутри- и межпредметных связей.
- •Учебно-методическое обеспечение занятия. Оборудование и реактивы.
- •Учебно-методическое обоснование темы.
- •Цели и результаты обучения по уровням усвоения учебного материала (выписка из рабочей учебной программы)
- •Приложение № 1. Материалы контроля исходного уровня знаний по теме «Химия белков».
- •Тестовый контроль. Вариант 1.
- •Вариант 2.
- •Вариант 3.
- •Вариант 4.
- •Тестовый контроль
- •Вариант 2.
- •Вариант 3.
- •Вариант 4.
- •Приложение № 2. Вводное слово преподавателя. Текст излагаемого материала.
- •Структура занятия.
- •Теоретическая часть:
- •2. Указания к занятию:
- •3. Практическая часть.
- •4.1. Изучение инструкции.
- •4.2. Выполнение лабораторных работ.
- •4.3. Наблюдения. Результаты.
- •5.2. Фронтальный опрос.
- •Приложение № 6. Домашнее задание.
- •Приложение № 7. Список литературы для преподавателя и для учащихся. Для учащихся:
- •Для преподавателя:
- •Приложение № 8.
- •8.1. Методические указания. Рекомендации.
- •Приложение № 10. Критерии оценки знаний, умений учащихся.
- •Структура занятия.
- •Теоретическая часть:
- •2. Указания к занятию:
- •3. Практическая часть.
- •4. Формирование новых понятий, умений и навыков.
- •5. Контроль конечного уровня знаний, умений.
- •По теме «химия белка. Осаждение белков кипячением, солями тяжелых металлов, концентрированными минеральными кислотами». Вариант 1.
- •Вариант 2.
- •Вариант 3.
- •Вариант 4.
Вариант 4.
-
Какое свойство характерно для белков?
а) амфотерность,
б) устойчивость к изменению рН,
в) термостабильность.
-
Какие из перечисленных аминокислот создают щелочную среду:
а) лизин,
б) фенилаланин,
в) серин.
-
В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН = 8,6?
а) катоду,
б) аноду,
в) остаются на старте.
-
Какой метод используется для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей?
а) высаливание,
б) электрофорез,
в) диализ.
-
Скорость осаждения белков зависит:
а) от числа растворенных молекул,
б) от молекулярной массы белков,
в) от величины заряда белковых молекул.
-
Чем определяется пищевая ценность белков:
а) аминокислотным остатком,
б) наличием заряда белковых молекул,
в) возможностью расщепления в желудочно-кишечном тракте.
г) молекулярной массой белка.
-
Каковы функции белков в клетках:
а) каталитическая,
б) строительная,
в) транспортная,
г) регуляторная,
д) защитная,
е) сократительная,
ж) рецепторная,
з) а + б + в + г + д + е + ж
-
Стабильность вторичной структуры белка обеспечивается:
а) дисульфидными связями,
б) водородными связями,
в) пептидными связями,
г) взаимодействием неполярных боковых радикалов аминокислот.
-
Эффект Тиндаля – это:
а) пропускание пучка света через коллоидный раствор,
б) способность преломлять луч света,
в) прохождение пучка света через истинный раствор.
-
Коллоидные частицы не проходят через полупроницаемую мембрану, так как:
а) их поры больше коллоидных частиц,
б) их поры меньше коллоидных частиц,
в) крупные частицы белкового раствора рассеивают свет.
Вариант 1.
-
Что такое первичный уровень организации белка, укажите характер связи и биологическое значение структуры. Приведите примеры таких белков и их значение для организма.
-
Как классифицируют липопротеиды? Где они находятся в организме? Какую роль выполняют липопротеиды?
Вариант 2.
-
Что собою представляют хромопротеиды? Примеры соединений, их значение. Какие виды гемоглобина знаете?
-
Элементарный и аминокислотный состав белков. Общее представление о классификации аминокислот по различным признакам.
Вариант 3.
-
Дайте определение понятию «изоэлектрическая точка». Как ведут себя белки при рН равном изоэлектрической точке? Какое значение в лабораторной практике рJ?
-
Что такое аномальные гемоглобины? К чему приводят? Пример.
Вариант 4.
-
Приведите примеры моноаминодикарбоновых кислот и их роль в организме.
-
Чем по строению отличается гемоглобин от миоглобина? Какие функции выполняют гемоглобин и миоглобин?