Вариант 3.

1. У белков протаминов ярко выражены:

а) кислые свойства,

б) основные свойства,

в) белки – нейтральные.

2. Белковую часть нуклеопротеидов составляют:

а) протамины,

б) альбумины,

в) глобулины,

г) гистоны.

3. Обратимое осаждение происходит при добавлении к раствору белка:

а) трихлоруксусной кислоты,

б) сульфата натрия,

в) хлорида калия,

г) сульфата аммония.

4. Альбумины – это:

а) мелкие молекулы, окруженные небольшой гидратной оболочкой,

б) крупные молекулы, окруженные большой гидратной оболочкой,

в) мелкодисперсные молекулы, окруженные большой водной оболочкой.

5. Ионное состояние белков обусловливает:

а) вязкость,

б) онкотическое давление,

в) специфическое взаимодействие.

6. Какие связи не участвуют в образовании третичной структуры белка:

а) пептидные,

б) водородные,

в) ионные,

г) дисульфидные.

7. Предопределена генетически:

а) первичная структура,

б) вторичная структура,

в) третичная структура,

г) четвертичная структура.

8. К каким белкам относится миоглобин:

а) фибриллярным,

б) глобулярным.

9. Какова роль ионных и гидрофобных связей в белках?

а) формирование третичной структуры,

б) соединение аминокислот в молекуле белков,

в) обеспечение складчатой структуры полипептидной цепи (β-структуры).

10. Как тип четвертичной структуры влияет на характер выполняемой белком функции:

а) определяет конформацию молекулы,

б) формирует активный центр,

в) обеспечивает кооперативный эффект.

Вариант 4.

1. Какое свойство характерно для белков?

а) амфотерность,

б) устойчивость к изменению рН,

в) термостабильность.

2. Какие из перечисленных аминокислот создают щелочную среду:

а) лизин,

б) фенилаланин,

в) серин.

3. В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН = 8,6?

а) катоду,

б) аноду,

в) остаются на старте.

4. Какой метод используется для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей?

а) высаливание,

б) электрофорез,

в) диализ.

5. Скорость осаждения белков зависит:

а) от числа растворенных молекул,

б) от молекулярной массы белков,

в) от величины заряда белковых молекул.

6. Чем определяется пищевая ценность белков:

а) аминокислотным остатком,

б) наличием заряда белковых молекул,

в) возможностью расщепления в желудочно-кишечном тракте.

г) молекулярной массой белка.

7. Каковы функции белков в клетках:

а) каталитическая,

б) строительная,

в) транспортная,

г) регуляторная,

д) защитная,

е) сократительная,

ж) рецепторная,

з) а + б + в + г + д + е + ж

8. Стабильность вторичной структуры белка обеспечивается:

а) дисульфидными связями,

б) водородными связями,

в) пептидными связями,

г) взаимодействием неполярных боковых радикалов аминокислот.

9. Эффект Тиндаля – это:

а) пропускание пучка света через коллоидный раствор,

б) способность преломлять луч света,

в) прохождение пучка света через истинный раствор.

10. Коллоидные частицы не проходят через полупроницаемую мембрану, так как:

а) их поры больше коллоидных частиц,

б) их поры меньше коллоидных частиц,

в) крупные частицы белкового раствора рассеивают свет.

2. Письменный индивидуальный опрос.

Вариант 1.

1. Что такое первичный уровень организации белка, укажите характер связи и биологическое значение структуры. Приведите примеры таких белков и их значение для организма.

2. Как классифицируют липопротеиды? Где они находятся в организме? Какую роль выполняют липопротеиды?

Вариант 2.

1. Что собою представляют хромопротеиды? Примеры соединений, их значение. Какие виды гемоглобина знаете?

2. Элементарный и аминокислотный состав белков. Общее представление о классификации аминокислот по различным признакам.

Вариант 3.

1. Дайте определение понятию «изоэлектрическая точка». Как ведут себя белки при рН равном изоэлектрической точке? Какое значение в лабораторной практике рJ?

2. Что такое аномальные гемоглобины? К чему приводят? Пример.

Вариант 4.

1. Приведите примеры моноаминодикарбоновых кислот и их роль в организме.

2. Чем по строению отличается гемоглобин от миоглобина? Какие функции выполняют гемоглобин и миоглобин?

Приложение № 1.

Материалы контроля исходного уровня знаний по теме «Химия белков».