Вариант 2.

1. Фермент ускоряет установление химического равновесия между прямой и обратной реакцией.

2. Реакция без катализатора: А + В = АВ.

Ферментативная реакция:

I стадия: Е + S → ЕS.

II стадия: ЕS ↔ ЕZ → ЕР.

III стадия: ЕР → Е + Р.

3. НАД – никотинамидадениндинуклеотид,

НАДФ – никотинамидадениндинуклеотидфосфат – это коферменты никотиновой кислоты (витамина РР).

4. Инактивация фермента связана с разрушением активности центра и прекращением действия фермента.

5. Стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение только одного стереоизомера при наличии их смеси.

Вариант 3.

1. Оптимальные условия проведения ферментативной реакции – это: 1) оптимум t°; 2) оптимум рН; 3) достаточная концентрация фермента; 4) достаточная концентрация субстрата; 5) присутствие эффекторов.

2. Аллостерическая регуляция ферментов основана на принципах связывания аллостерического эффектора (взаимодействие фермента с положительным и отрицательным эффектором, возможно одновременное связывание нескольких эффекторов).

3. ФМН – флавинмононуклеотид, ФАД – флавинадениндинуклеотид – это коферменты витамина В₂ (рибофлавина), участвуют в ОВР.

4. Активность ферментов – изменение субстрата под влиянием фермента в единицу времени или увеличение количества продукта при снижении количества субстрата.

5. Индукция – это увеличение количества фермента путем активации процессов синтеза белков и осуществляется при помощи гормонов.

Вариант 4.

1. Активность фермента – это снижение количества субстрата в единицу времени и увеличение количества продукта. Выражается в единицах активности: 1 мкмоль субстрата в 1 минуту – ед. «И» − интернациональная единица активности; в системе СИ – катал = 1 моль/сек или нкат. 1 «И» = 16,67 нкат.

2. По измеряемой активности можно оценить количество фермента. В зоне реакции нулевого порядка достигается пропорциональность между активностью фермента и его количеством. Это значит, что удвоение количества фермента удваивает активность. Такая зависимость приобретает важность в клинико-биохимической диагностике тех патологических состояний, когда ферменты из поврежденных тканей попадают в кровь.

3. Активность ферментов, а значит и скорость ферментативной реакции, можно регулировать, изменяя: 1) абсолютное количество фермента; 2) условия протекания реакции; 3) каталитическую эффективность фермента.

4. Аллостерический центр – это дополнительное место для ввязывания эффектора, пространственно отделен от собственно каталитической единицы, в которой располагается активный центр.

5. Конкурентное ингибирование – регуляторы похожи на субстрат, и пытаются связаться с активным центром. Возникает неактивный фермент-субстратный комплекс, который блокирует некоторое количество фермента. Торможение можно устранить избытком субстрата.