- •Г. Мозырь, 2007 – 2008 уч. Г. Составляющие учебно-методического комплекса практического занятия по теме: «Ферменты. Выявление влияния температуры на активность ферментов».
- •Выписка из учебной программы.
- •Раздел 2: обмен веществ.
- •Тема 2.1. Ферменты.
- •Практическое занятие № 24 – 4 часа.
- •Карта внутри- и межпредметных связей.
- •Учебно-методическое обеспечение занятия. Оборудование и реактивы. Биологическая жидкость.
- •Учебно-методическое обоснование темы.
- •Цели и результаты обучения по уровням усвоения учебного материала (выписка из рабочей учебной программы)
- •Вариант 2.
- •Вариант 3.
- •Вариант 4.
- •Вариант 2.
- •Вариант 3.
- •Вариант 4.
- •Приложение № 2. Формирование новых понятий, умений, навыков.
- •2.1. Вводное слово преподавателя.
- •Изучение инструкции.
- •Закрепить теоретические знания по теме «Ферменты».
- •Структура занятия.
- •Теоретическая часть:
- •Вводное слово преподавателя.
- •2. Указания к занятию:
- •3. Практическая часть.
- •Ход определения.
- •4.1.Самостоятельная работа – проведение опытов.
- •4.2. Заполнение таблиц, учет результатов, вывод.
- •5.1. Фронтальный опрос.
- •5.2. Составление тестовых заданий по теме «Ферменты».
- •Приложение № 6. Домашнее задание.
- •Приложение № 7. Список литературы для преподавателя и для учащихся. Для учащихся:
- •Для преподавателя:
- •Приложение № 8.
- •8.1. Методические указания. Рекомендации.
- •Приложение № 9. Основные знания и умения учащихся.
- •9.1. Изучив тему, учащиеся должны знать:
- •9.2. Основные умения учащихся:
- •Приложение № 10. Критерии оценки знаний, умений учащихся.
- •Приложение № 11. Рефлексия занятия.
- •Закрепить теоретические знания по теме «Ферменты».
- •Структура занятия.
- •1. Теоретическая часть:
- •Вводное слово преподавателя.
- •2. Указания к занятию:
- •3. Практическая часть.
- •Ход определения.
- •4. Закрепление знаний, умений учащихся.
- •4.1.Самостоятельная работа – проведение опытов.
- •4.2. Заполнение таблиц, учет результатов, вывод.
- •5. Контроль знаний, умений.
- •5.1. Фронтальный опрос.
- •По теме «ферменты. Выявление влияния температуры на активность ферментов». Вариант 1.
- •Вариант 2.
- •Вариант 3.
- •Вариант 4.
- •Вариант 1.
- •Вариант 2.
- •Вариант 3.
- •Вариант 4.
Вариант 2.
-
Константа Михаэлиса характеризует:
а) зависимость скорости реакции от концентрации субстрата;
б) зависимость скорости реакции от количества фермента;
в) зависимость скорости реакции от действия эффекторов.
-
Индуцируемые ферменты:
а) проявляют анаболическую функцию;
б) проявляют катаболическую функцию;
в) а + б.
-
Индукция ферментов связана с:
а) синтезом белков;
б) синтезом липидов;
в) синтезом углеводов.
-
Ингибиторы бывают:
а) неспецифические;
б) специфические;
в) аллостерические;
г) необратимые;
д) неконкурентные;
е) адаптивные.
-
Сродство фермента к субстрату характеризует:
а) константа равновесия;
б) константа Михаэлиса;
в) константа диссоциации.
-
Относительной специфичностью обладает:
а) химотрипсин;
б) пепсин;
в) уреаза;
г) липаза.
-
Максимальная активность большинства ферментов при рН:
а) кислом, рН = 1,5 – 2,0;
б) щелочном, рН = 8,0 – 9,0;
в) близком к нейтральному.
-
Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов?
а) 50-60°С;
б) 15-20°С;
в) 35-40°С.
-
Как ферменты влияют на энергию активации?
а) увеличивают;
б) уменьшают;
в) не изменяют.
-
Структурные аналоги природных субстратов (антиметаболиты) могут выступать в качестве:
а) конкурентных ингибиторов;
б) неконкурентных ингибиторов;
в) необратимых ингибиторов;
г) неспецифических ингибиторов.
Вариант 3.
-
Подберите правильные определения для понятий. А. Активный центр. Б. Фермент-субстратный комплекс. В. Изоферменты. Г. Аллостерический центр. Представляет собой:
а) соединение фермента с субстратом;
б) участок молекулы фермента, способный присоединять вещества, изменяющие активность фермента;
в) участок молекулы фермента, ответственный за присоединение субстрата и осуществление процесса катализа;
г) группа родственных ферментов, катализирующих одну и ту же реакцию, но различающихся по некоторым свойствам и месту расположения.
-
Какой фермент обладает стереохимической специфичностью?
а) Д-оксидаза;
б) липаза;
в) пепсин;
г) уреаза.
-
Холофермент – это:
а) небелковая часть, рыхло связанная, легко отделяемая от апофермента;
б) небелковая часть фермента без уточнения характера вязи;
в) прочный природный комплекс апофермента и кофактора;
г) белковая часть фермента.
-
Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату:
а) выше;
б) ниже;
в) остается неизменным.
-
Абсолютной специфичностью обладает:
а) химотрипсин;
б) пепсин;
в) амилаза;
г) уреаза.
-
Изоферменты:
а) различаются по аминокислотной последовательности;
б) отличаются субстратной специфичностью;
в) катализируют разные реакции;
г) сходны по локализации.
-
Какое значение рН является оптимальным для пепсина?
а) 1,0 – 2,0;
б) 3,0 – 5,0;
в) 5,0 – 7,0;
г) близкое к нейтральному.
-
Какие изоформы ЛДГ локализованы в печени и мышцах?
а) ЛДГ1;
б) ЛДГ2;
в) ЛДГ3;
г) ЛДГ4;
д) ЛДГ5.
-
Конститутивный фермент:
а) пепсин;
б) ЛДГ;
в) фосфолипаза А2.
-
Эффекторы регулируют:
а) активность ферментов;
б) изменяют скорость ферментативной реакции;
в) вызывают иммобилизацию ферментов.