Катализ – изменение скорости химической реакции в присутствии катализаторов. Катализ называют положительным, если скорость реакции увеличивается, и отрицательным, если скорость уменьшается. При гомогенном катализе реагенты и катализатор находятся в одной фазе,
при гетерогенном катализе – в разных фазах.
Катализатор – вещество, участвующее в реакции и изменяющее ее скорость, но остающееся неизменным после того, как химическая реакция заканчивается. Катализатор, замедляющий реакцию, называют ингибитором. Биологические катализаторы белковой природы на-
зывают ферментами.
Механизм действия катализаторов состоит в том, что они образуют промежуточные соединения с исходными веществами и тем самым изменяют путь реакции, причем новый путь характеризуется другой высотой энергетического барьера, т.е. энергия активации изменяется по сравнению с некатализируемой реакцией (рис. 23.1). В случае положительного катализа она уменьшается, а отрицательного – увеличивается. Если изменение энергии активации составляет ∆E = Eнекат – Eкат, а предэкспонен-
соответствует реакции без катализатора, пунктирная – каталитической
реакции. Тепловой эффект каталитической реакции – такой же, как и в отсутствие катализатора
328
Г л а в а 5. Химическая кинетика
циальный множитель в уравнении Аррениуса (20.2) при добавлении катализатора изменяется не сильно, то отношение констант скорости катализируемой и некатализируемой реакций будет примерно равно:
(23.1)
k
кат
∆E
~ exp
.
kнекат
RT
Например, при ∆E ~ 40 кДж моль–1и T = 300 К, скорость реакции увеличится в 9 106 раз.
Так как изменение термодинамических функций в химических реакциях определяется только состоянием реагентов и продуктов и не зависит от промежуточных стадий (закон Гесса), то катализатор не может повлиять ни на тепловой эффект реакции, ни на энергию Гиббса, ни на константу равновесия (в случае обратимой реакции). В последнем случае катализатор изменяет лишь время достижения равновесного состояния, но не его термодинамические характеристики.
Гомогенный катализ
Простейшая схема гомогенного катализа включает обратимое образование промежуточного комплекса катализатора (K) с одним из реагирующих веществ и превращение этого комплекса в продукты реакции с высвобождением катализатора (рис. 23.1):
k1
A + K AK ,
k-1
AK + B
k2
C + D + K .
Применение квазистационарного приближения к этой схеме (при условии k2 >> k1) позволяет выразить скорость образования продуктов через концентрации реагентов и катализатора:
(23.2)
r =
d[C]
=
k1k2
[A][B]
[K] .
dt
k−1 + k
2 [B]
Это уравнение лежит в основе кинетики гомогенно-каталитических реакций. Из него видно, что скорость реакции прямо пропорциональна концентрации катализатора, что хорошо согласуется с опытными данными для многих реакций. Предельные формы этого уравнения обсуждаются в задаче 23-2.
Многие гомогенные реакции катализируются кислотами или основаниями. Реакции, катализируемые ионами H+ (H3O+) или OH–, относят к специфическому кислотному или основному катализу. Простейшие механизмы этих реакций включают обратимое взаимодействие субстрата (S) с каталитической частицей и превращение образующегося комплекса в продукт (P):
Г л а в а 5. Химическая кинетика
329
+ k1
+
k2
+
S + H3O
SH + H2O
P + H3O
,
k-1
специфический кислотный катализ
- k1
-
k2
-
SH + OH
S
+ H2O
P + OH .
k-1
специфический основной катализ
Специфический кислотный катализ характерен для реакций дегидратации спиртов и кето-енольной таутомеризации, а специфический основной катализ – для альдольной конденсации. Гидролиз сложных эфиров ускоряется как в кислой, так и в щелочной среде.
Кинетику подобных реакций рассмотрим на примере специфического кислотного катализа (см. также пример 23-1). Скорость каталитической реакции пропорциональна концентрации протонированной формы субстрата:
r = k2 [SH + ] .
(23.3)
В квазиравновесном приближении эту концентрацию можно выразить через константу основности субстрата1:
Kb =
aSH+ aH2O
=
[SH+ ]
γ SH+
aH2O
,
aS aH3O+
[S]
γ S
aH3O+
[SH + ] = Kb [S]
γ
S
aH
O+
= Kb [S]h0 ,
3
γ SH+
aH2O
где γ – коэффициенты активности, a – активности,
h0
=
γ S
aH3O+
γ SH+
aH2O
– кислотность среды, определяемая с помощью индикатора с известным значением Kb. Чем больше значение h0, тем сильнее протонирован субстрат. В разбавленном водном растворе все коэффициенты активности и активность воды равны 1, поэтому кислотность совпадает с концентрацией ионов гидроксония: h0 = [H3O+].
Логарифм кислотности, взятый с обратным знаком, называют функ-
цией кислотности Гаммета:
H0 = –lg h0.
Эту величину используют для характеристики кислотности среды в концентрированных водных растворах, где активности значительно отличаются от концентраций. В разбавленных водных растворах функция кислотности совпадает с водородным показателем: H0 = pH.
(23.4)
(23.5)
(23.6)
(23.7)
1 Константа Kb соответствует равновесию S + H3O+ SH+ + H2O.
330
Г л а в а 5. Химическая кинетика
Текущая концентрация субстрата связана с его начальной концентрацией уравнением материального баланса: [S]0 = [S] + [SH+]. Учитывая это соотношение, а также уравнения (23.3) и (23.5), выражаем скорость каталитической реакции через начальную концентрацию субстрата:
(23.8)
r = k[S]0 ,
где эффективная константа скорости k зависит от кислотности среды h0:
(23.9)
k =
k2 Kb h0
.
1 + Kb h0
(23.10)
(23.11.а)
Измеряя константу скорости в растворах с разной кислотностью, можно определить значения k2 и Kb.
Общий кислотный или основной катализ осуществляется кислотами (HA) или основаниями (B) Бренстеда:
k1
+
-
k2
S + HA
SH
+ A
P + HA - общий кислотный катализ ,
k-1
k1
-
+
k2
SH + B
S + BH
P + B - общий основной катализ .
k-1
Вэтом случае каталитический эффект зависит от природы кислоты или основания, служащих катализаторами. Эта зависимость определяется, главным образом, силой кислоты или основания. Для реакций общего кислотного или основного катализа с одним и тем же субстратом известны корреляционные соотношения Бренстеда между константами
скорости каталитических реакций и константами кислотности (Ka) или основности (Kb) катализатора:
kHA = const K aα ,
kB = const Kbβ ,
где α и β – эмпирические параметры, не превышающие 1 и постоянные для данной реакции.
При кинетическом анализе общего кислотного катализа наряду с каталитическим действием кислоты HA необходимо учитывать влияние ионов H3O+ и самой воды, поэтому кинетические уравнения имеют вид:
При постоянных pH и концентрации катализатора это уравнение описывает реакцию первого порядка. Аналогичное уравнение для общего основного катализа выглядит следующим образом:
(23.11.б)
r = (kB [B] + kOH− [OH− ] + kH2O [H 2 O]) [SH].
Г л а в а 5. Химическая кинетика
331
Из соотношений (23.6) и (23.9) для специфического кислотного катализа следует, что константа скорости зависит от коэффициентов активности, которые, в свою очередь, определяются ионной силой раствора. Поэтому изменение ионной силы раствора может повлиять на скорость каталитической реакции. Это влияние называют первичным солевым эффектом1. Зависимость скорости реакции от ионной силы можно анализировать в рамках теории Дебая–Хюккеля (см. § 11).
Из соотношений (23.11) для общего кислотно-основного катализа видно, что скорость реакции зависит от концентрации кислоты или основания. Добавление к раствору одноименных ионов A– или BH+ приведет к смещению кислотно-основного равновесия и увеличению этих концентраций, поскольку
−
[H + ] γ H + γ A−
[HA] = [A
]
,
(23.12)
K a γ HA
что повлияет на константу скорости. Это явление называют вторичным солевым эффектом.
Ферментативный катализ
Катализаторы биологических процессов, протекающих в живых организмах, представляют собой белковые молекулы, которые называют ферментами, или энзимами.
Простейшая схема ферментативного катализа включает обратимое образование промежуточного комплекса фермента (E) с реагирующим веществом (субстратом, S) и превращение этого комплекса в продукт реакции (P):
E + S
k1
ES
k2
E + P
k-1
Применение квазиравновесного приближения к этой схеме (при условии k2 << k–1) с учетом уравнения материального баланса [E] = = [E]0 – [ES] (индекс «0» обозначает начальную концентрацию) позволяет выразить скорость образования продукта через начальную концентрацию фермента и текущую концентрацию субстрата:
1 Первичный солевой эффект характерен не только для каталитических реакций, но и для любых реакций с участием ионов в растворе.
332
Г л а в а 5. Химическая кинетика
(23.13.б)
(23.14)
При увеличении концентрации субстрата скорость реакции стремится к предельному значению: rmax = k2 [E]0. Скорость реакции связана с максимальной скоростью соотношением:
r =
rmax [S]
.
KS +[S]
Обычно в эксперименте измеряют зависимость начальной скорости ферментативной реакции от начальной концентрации субстрата: r0 = f([S]0). Проведение таких измерений для ряда начальных концентраций позволяет определить параметры уравнения (23.13.б) – KS и rmax.
Чаще всего для анализа кинетических схем ферментативного катализа используют метод стационарных концентраций (k2 >> k1). Применение этого метода к простейшей схеме катализа дает уравнение Миха-
элиса–Ментен:
r =
d[P]
=
rmax
[S]
,
dt
K M +[S]
где rmax = k2 [E]0 – максимальная скорость реакции (при бесконечно боль-
(23.15) шойконцентрации субстрата),
K M
=
k2 + k−1
– константа Михаэлиса.
k1
Эта константа равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной скорости. Константа Михаэлиса характеризует специфичность фермента по отношению к субстрату
(чем меньше константа, тем больше специфичность). Типичные значения KM – от 10–6до 10–2моль л–1(табл. 23.1). Константу скорости k2, ко-
торая характеризует активность фермента, иногда называют числом оборотов фермента. Она равна числу молекул субстрата, которые превращаются на активном центре фермента в единицу времени, и может изменяться в пределах от 0.5 до 106 с–1(табл. 23.2).
Таблица 23.1
Константы Михаэлиса некоторых ферментов
Фермент
Субстрат
Константа Михаэлиса
KM, мкмоль л–1
Химотрипсин
Ацетил-L-триптофанамид
5 000
Лизоцим
Гекса-N-ацетилглюкозамин
6
β-Галактозидаза
Лактоза
4 000
Карбоангидраза
СО2
8 000
Пенициллиназа
Бензилпенициллин
50
Пируваткарбоксилаза
Пируват
400
HCO3–
1 000
АТФ
60
Аргинин-тРНК-синтетаза
Аргинин
3
тРНК
0.4
АТФ
300
Г л а в а 5. Химическая кинетика
333
Число оборотов некоторых ферментов
Таблица 23.2
Фермент
Число оборотов k2, с–1
Карбоангидраза
600 000
3-Кетостероидизомераза
280 000
Ацетилхолинэстераза
25 000
β-Амилаза
18 000
Пенициллиназа
2 000
Лактатдегидрогеназа
1 000
Химотрипсин
100
ДНК полимераза I
15
Триптофансинтетаза
2
Лизоцим
0,5
Уравнение (23.14) можно записать в других координатах, более
удобных для обработки экспериментальных данных:
1
=
1
+
K M
1
(23.16.а)
r
rmax
rmax
[S]
(координаты Лайнуивера–Берка) или
r = rmax
− K M
r
.
(23.16.б)
[S]
(координаты Иди–Хофсти, см. пример 23-2).
Для определения параметров KM и rmax по уравнениям (23.16.а) и (23.16.б) проводят серию измерений начальной скорости реакции от начальной концентрации субстрата и представляют экспериментальные данные в координатах 1/r0 – 1/[S]0 или r0 – r0/[S]0.
Иногда течение ферментативной реакции осложняется присутствием ингибиторов – веществ, способных образовывать комплексы с ферментом или фермент-субстратным комплексом. Различают конкурентное, неконкурентное и смешанное ингибирование.
При конкурентном механизме ингибитор (I) конкурирует с субстратом за активные участки фермента (рис. 23.2). Как только ингибитор занимает активный центр фермента, субстрат уже не может связаться с последним. Простейшая кинетическая схема данного процесса имеет вид:
E + S
k1
ES
k2
E + P ,
k-1
E + I
EI ,
KI = [E][I] / ([EI]) .
334
Г л а в а 5. Химическая кинетика
Рис. 23.2
Схемы конкурентного и неконкурентного ингибирования
(23.17.а)
(23.17.б)
Применение квазистационарного приближения к комплексу ES и квазиравновесного приближения к комплексу EI с учетом уравнений материального баланса [E] + [ES] + [EI] = [E]0 и [I] ≈ [I]0 дает для скорости реакции уравнение типа (23.14):
r =
rmax [S]
,
K M
+ [S]
eff
где эффективная константа Михаэлиса связана с исходной концентрацией ингибитора:
K Meff
=
k2 + k−1
1 +
[I]0
= K M 1 +
[I]0
.
k1
K I
K I
Величину KI = [E] [I] / [EI], которая представляет собой константу диссоциации комплекса фермента с ингибитором, называют константой ингибирования. Таким образом, при конкурентном ингибировании увеличивается константа Михаэлиса, а максимальная скорость ферментативной реакции остается неизменной. Это объясняется тем, что при высоких концентрациях субстрата он вытесняет ингибитор из активных центров фермента.
Г л а в а 5. Химическая кинетика
335
При неконкурентном механизме ингибитор обратимо связывает как фермент, так и промежуточный комплекс фермента с субстратом. Простейшая кинетическая схема данного процесса имеет вид:
E + S
k1
ES
k2
E + P ,
k-1
E + I
EI ,
KI = [E][I] / ([EI]) ,
ES + I
ESI ,
KI = [ES][I] / ([ESI]) .
где предполагается, что константы диссоциации комплексов EI и ESI одинаковы: [E] [I] / [EI] = [ES] [I] / [ESI] = KI. Связывание субстрата с ферментом уже не зависит от присутствия ингибитора, однако до тех пор, пока ингибитор связан с ферментом, реакция происходить не мо-
жет (рис. 23.2).
Применение квазистационарного приближения к комплексу ES и квазиравновесного приближения к комплексам EI и ESI с учетом урав-
где эффективная максимальная скорость связана с начальной концентрацией ингибитора выражением:
r
=
k2 [E]0
=
rmax
.
maxeff
1 +
[I]0
1
+
[I]0
K I
K I
(23.18)
(23.19.а)
(23.19.б)
При неконкурентном ингибировании максимальная скорость реакции уменьшается, а константа Михаэлиса остается неизменной.
Смешанное ингибирование описывается более сложными кинетическими схемами. При смешанном ингибировании изменяются и константа Михаэлиса, и максимальная скорость ферментативной реакции.
Гетерогенный катализ
В каталитических реакциях, протекающих на поверхности твердого катализатора, можно выделить пять основных стадий:
1)диффузия вещества к поверхности катализатора;
2)обратимая адсорбция вещества;
3)реакция на поверхности, в адсорбционном слое;
4)обратимая десорбция продуктов с поверхности;
5)диффузия продуктов реакции от поверхности в объем.
Общая скорость каталитической реакции определяется скоростью самой медленной из этих стадий.
336
Г л а в а 5. Химическая кинетика
Если не рассматривать диффузию и считать, что равновесие адсорбция десорбция устанавливается быстро, то скорость каталитической реакции определяется скоростью реакции в адсорбционном слое, где роль реагента играют свободные адсорбционные центры. Простейший механизм гетерогенного катализа описывается схемой:
S(газ) + адс. центр
kадс
S(адс)
k1
P(адс)
k2
P(газ) .
kдес
На энергетическом профиле реакции, протекающей на поверхности катализатора, появляются дополнительные максимумы и минимумы (рис. 23.3), связанные с процессами адсорбции реагентов (1 → 4), десорбции продуктов (5 → 6) и химической реакции в адсорбционном слое (4 → 5). Кажущаяся энергия активации гетерогенной реакции Eгет каж. меньше истинной энергии активации в адсорбционном слое Eгет.ист. на величину теплового эффекта адсорбции реагента:
(23.20)
Eгет.каж. = Eгет.ист. – |∆Hадс|.
2
-∆Hодс.акт.компл
3
Eгом0 .
Eгет0 .кат.
1
Eодс.
Eгет0 .ист.
-∆Hодс.
-∆H
Eдес0
6
4
-∆Hдес.
5
Координатареакции
Рис. 23.3 Изменение энергетического профиля гомогенной реакции при гетерогенном катализе. Сплошная кривая соответствует
реакции без катализатора, пунктирная – каталитической реакции. 1 – реагенты, 2 – гомогенный активированный комплекс,
AK ,
