Контрольні запитання

1. Як класифікують хімічні речовини продовольчої сировини?

2. Перелічите фактори, що впливають на формування харчової цінності?

3. Перелічте теплофізичні і гігроскопічні властивості, які характерні для харчових продуктів?

4. З якою метою використовують в харчових виробництвах теплофізичні властивості продуктів? Яку роль відіграють релаксаційні властивості в харчових виробництвах?

5. Дайте визначення колоїдній системі. Які особливості колоїдного стану?

6. Назвіть основні методи отримання колоїдних систем ви знаєте?

7. Охарактеризуйте властивості, які мають колоїдні системи і чим вони обумовлені?

Лекція 4. Зміни сировини при технологічній обробці

План лекції

1. Зміни білків харчових продуктів під впливом технологічних факторів.

2. Зміни вуглеводів при виготовленні харчових продуктів.

3. Зміни жирів при тепловій обробці.

4. Зміни структури і структурно-механічних властивостей продуктів при технологічній обробці.

1. Зміни білків харчових продуктів під впливом технологічних факторів

Набрякання, або гідратація, білків – здатність білків поглинати і утримувати протягом певного часу зв’язану воду. При цьому в багато разів змінюється об’єм набряклих білків (іноді в 10 разів) і консистенція продукту. Набряклі білки утворюють колоїдні системи – гелі, які мають драглеподібну консистенцію. Типовим прикладом таких гелів є пшеничне тісто. По закінченні визначеного часу гелі втрачають здатність утримувати воду. Це явище називається синерезисом. В результаті синерезису відбувається старіння білків борошна, крупи, особливо бобових, хлібобулочних виробів, що викликає їх черствіння.

Денатурація і коагуляція білків – процес згортання і випадіння білків в осад під дією різних факторів. При цьому втрачається їх здатність до розчинення в різних розчинниках, але покращується їх засвоюваність.

Денатурація білків викликається тепловою обробкою, наприклад, при варінні круп, м’яса, риби, яєць), органічними кислотами (при скисанні молока, квашенні і маринуванні овочів), повареної солі (при солінні), зниженими температурами (при заморожуванні м’яса, риби, плодів і овочів і т.п.), підвищеними концентраціями цукру (при консервуванні цукром), солей важких металів, зневодненням (при сушінні). У ряді випадків денатурація білків настає при низьких температурах теплової обробки і значно прискорюється – при підвищенні температури до 60 – 65 °С. Збільшення температури нагрівання до 100 °С і вище приводить до більш глибоких змін білків, що супроводжується утворенням з'єднань, стійких до ферментативного гідролізу, а через це до зниження засвоюваності білків.

Денатурація може бути зворотньою і незворотньою. При зворотній денатурації відновлюється здатність білків до набрякання. Вона спостерігається при впливі солей, кислот, цукру, частково при сушінні. Багато в чому це залежить від концентрації речовин, що викликають денатурацію, тривалості їх дії. Незворотна денатурація відбувається при нагріванні до температури вище 50 – 60 °С.

Найбільш характерними змінами білка при тепловій денатурації (температура 70 – 100 °С) є втрата ними нативних властивостей: здатності розчинятися у воді, розчинах солей і спиртів, зниження здатності до набрякання.

Багато білків розчиняються в розбавлених розчинах солей, а незначна частина – у чистій воді. В розчині білки дисперговані до крупних (колоїдальних) часток – міцел, побудованих із ряду молекул і володіють електричним зарядом. Навколо молекул утворюються водяні оболонки із орієнтованих у просторі молекул води. При дії на білкові розчини водовіднімаючих речовин (нейтральних солей, лужних металів і сірчанокислого амонію) водяні оболонки руйнуються і білки випадають в осад (висолюються). При видаленні солей білки можуть перейти знову в розчинний стан.

Нагрівання вище 100 С викликає частковий гідроліз білка з утворенням вільних амінокислот, які потім розпадаються з утворенням аміака, амідів, сірководню, що понижує біологічну цінність продуктів. Одночасно проходять реакції взаємодії амінокислот з редукованими цукрами (реакція Майяра), внаслідок чого знижується вміст азотистих речовин. Ступінь гідролізу збільшується з підвищенням температури і тривалості нагрівання, причому швидкість розпаду поліпептидів зростає більш інтенсивно, ніж швидкість розпаду білкових речовин до поліпептидів.

Тривале нагрівання при високих температурах викликає розпад колагену до глютину і гідроліз глютину до желатоз. Це зменшує жорсткість м’яса і сприяє кращому засвоєнню його організмом. Але надмірний розпад веде до розволокнення тканин до утворення низькомолекулярних сполук, які понижують гелетворну здатність.

З амінокислот найменш стійкими до нагрівання є метіонін і цистеїн, які розпадаються з виділенням сірководню, що знижує біологічну та органолептичну цінність продукту.

При розпаді цистину до цистеїну та сульсенової кислоти, утворюється дегідроаланін, який вступає в реакції з іншими амінокислотами. Окрім сірковмісних амінокислот нестійкими до нагрівання є лізин, треонін, аргінін, валін і гістидин. Більш стійкі пролін, ізолейцин, аланін, аспарагінова кислота.

Нагрівання білка іноді супроводжується зниженням його атакованості протеолітичними ферментами. Так, ε-аміногрупи лізину при нагріванні взаємодіють з карбонільними групами редукованих цукрів, утворюючи між- і внутрішньомолекулярні зв’язки з глютаміновою та аскорбіновою кислотами, дегідроаланіном, ліпідами та продуктами їх окислення, що призводить до екранування пептидних зв’язків і погіршення засвоєння білку.

В продуктах рослинного походження зміни білкових речовин мають такий самий характер, як у продуктах тваринного походження.

Денатурація білкових речовин. В процесі теплової денатурації білків змінюється природна просторова конфігурація білкових молекул, зменшується їх гідратація і розчинність. Відбувається різке зниження або повна втрата ферментативної і гормональної активності білків; дезорганізація нативної структури білкової молекули, яка набуває більш крихкої відкритої конфігурації. Ступінь денатурації залежить від того, яка структура порушується: третинна або вторинна.

При тепловій денатурації проходить розрив водневих зв’язків, що утримують поліпептидні ланцюги у білковій молекулі але не відразу і не всіх. В зв’язку з цим ступінь денатурації може бути різною – від незначних структурних змін до істотного порушення взаємного розташування пептидних ланцюгів. При незначних змінах білкової молекули можливе часткове відновлення її вихідних властивостей.

Характер змін білків залежить від температури і умов нагрівання. При розробці режимів теплової обробки білковмісної сировини необхідно враховувати, що температура і тривалість обробки повинні бути мінімально необхідними відповідно властивостям складу і властивостей продукту. Надмірне нагрівання може знизити харчову цінність.

Вплив тепла на міофібрилярні білки м’яса (міозин, актин) виявляється уже при температурі 40 С. У першу чергу денатурації піддається міозин. Нагрівання при 40 С протягом 3 год. знижує його ферментативну активність на 50%. При 50 С денатурація стає ще більш значною, а при 70 С – вона закінчується. При нагріванні до 50 С більша частина білків саркоплазми денатурує. При 70 С починається денатурація міоглобіну, при цьому ослаблюється зв’язок між гемом і глобіном і змінюється забарвлення м’яса. Проте, навіть при 100 С деякі білки м’яса не втрачають розчинності.

При тепловій обробці внаслідок денатурації м’язові волокна ущільнюються, зменшується їх діаметр, збільшується жорсткість м’яса. При цьому значно збільшується опір різанню; наприклад при варінні свинини при 100 С протягом 1 год. він підвищується у 2,5 рази.

Зварювання і гідротермічний розпад колагену. У формуванні якості м’ясопродуктів важливе значення має зміна структури колагену при нагріванні. При нагріванні у вологому стані до 58 – 62 С проходить зварювання колагену. Колагенові волокна деформуються, скорочуються та потовщуються. Їх структура розпушується, а міцність тканин, у які входять ці волокна, послаблюються. При денатурації колагену потрійні щільно звиті спіралі нативного колагену перебудовуються в одноланцюгові, безладно звиті молекули. Дезагрегація цих спіралей проходить в результаті розривання водневих зв’язків і солевих містків у три стадії: розривання зв’язків у середині довгих поліпептидних ланцюгів; розривання бокових зв’язків між ланцюгами і розривання водневих зв’язків між пептидними ланцюгами і молекулами води.

Ступінь цих змін тим більша, чим вища температура і більша тривалість нагрівання.

Практично у всіх випадках вологого нагрівання колагеномістких тканин утворюються полідисперсні продукти розпаду колагену. Але при обережному нагріванні (до 100 С) серед них переважають високомолекулярні сполуки – глютин і поліпептиди з більшою молекулярною масою. При гострому нагріванні переважають желатози з меншою молекулярною масою.

В клеєжелатиновому виробництві і при виробництві драглів зварювання колагену і наступна за цим його гідротермічна дезагрегація є головним технологічним процесом отримання і виділення із колагену желатину та клею.