Амінокислоти

Склад і будова молекул. Молекули амінокислот містять дві функціональні групи: карбоксильну та аміногрупу. Існують амінокислоти, що містять дві карбоксильні або дві аміногрупи, гідроксильні групи, сульфуровмісні групи. Приклади амінокислот (табл. 3.7.16.):

Фізичні властивості. Амінокислоти – кристалічні речовини, мають високі температури плавлення, розчиняються у воді. Цим властивостям відповідає структура біполярного йона:

Хімічні властивості.

Реакції амінокислот

Амінокислоти – амфотерні сполуки, оскільки взаємодіють з кислотами й основами.

Найважливіша особливість амінокислот – здатність молекул взаємодіяти між собою з утворенням поліпептидів:

Зв'язок між залишками амінокислот називають пептидним, а 29ааме29

--пептидною 29ааме29с.

Поліпептидний ланцюг є основою будови молекул білків.

Рис. 3.7.36. Фрагмент моделі поліпептидного ланцюга

Застосування.

Білки

Будова білків. Кожен білок має набір амінокислот, сполучених у певній, властивій тільки йому послідовності. Кількість сполучених у різній послідовності амінокислотних залишків сягає 1018.

Будова білків дуже складна і зумовлюється не лише послідовністю амінокислотних залишків. Довгі ланцюги білкових молекул скручуються у спіралі, спіралі – у клубки, що певним чином розміщуються у просторі. Розрізняють первинну, вторинну, третинну й 30ааме30с3030а (для деяких білків) структуру.

Структура Чим визначається Первинна Послідовністю амінокислот у ланцюзі Вторинна Формою ланцюга (α-спіраль) Третинна Просторовою структурою ланцюга 30ааме30с3030а Асоціацією кількох поліпептидних ланцюгів у комплекси

Рис. 3.7.37. Структура білка:

а,б,в – відповідно первинна, вторинна, третинна структури міоглобіну

(цифри – число амінокислотних залишків у молекулі);

г – 31ааме31с3131а структура гемоглобіну

Властивості білків. Білки дуже різняться між собою за властивостями, оскільки містять залишки амінокислот з різними функціональними 31ааме31с31, здатними вступати в характерні для них реакції.

1. Денатурація. У результаті нагрівання білка відбувається його денатурація (втрата природних якостей). При цьому руйнується складна структура білка, що призводить до втрати ним біологічної активності. Це необоротний 31ааме31с, він відбувається, наприклад, під час кулінарної обробки м'яса, риби, яєць.

2. Гідроліз. Під дією кислот, лугів, ферментів відбувається розщеплення полімерної білкової молекули на амінокислоти. Молекули води приєднуються за місцем пептидних зв'язків, останні руйнуються, замість пептидних 31ааме утворюються аміно- й карбоксильні групи.

3. Розкладання. Під дією мікроорганізмів білки розкладаються з утворенням амоніаку, сірководню, фенолу, інших речовин з неприємним запахом. Його поява засвідчує, що відбувається 32ааме32с розкладання (гниття) білка.

4. Кольорові реакції. Для аналітичного виявлення використовують кольорові реакції білків. Поява жовтого забарвлення в результаті реакції з концентрованою нітратною кислотою засвідчує наявність бензенових ядер у структурі білка. Червоно-фіолетове забарвлення білка в результаті дії купрум(ІІ) гідроксиду засвідчує наявність пептидних зв'язків.

Біологічне значення амінокислот і білків. Білки є основним будівельним матеріалом тваринних організмів, а сааме їх клітин. Білки їжі безпосередньо не засвоюються організмом, спершу вони гідролізують до амінокислот, останні всмоктуються у кров, нею переносяться до печінки, де організм синтезує білки.