Оглавление:

1. Тема «Ферменты» ……………………………………………...с. 2-31

2. Тема «Витамины»……………………………………………..с. 32-46

3. Тема «Тканевое дыхание»…………………………………… с. 47-56

4. Тема «Цикл трикарбоновых кислот»……………………… с.57-62

5. Тема «Обмен углеводов»……………………………………...с. 63-85

Лекция № 10. Тема «ферменты».

1. Химическая природа ферментов, их биологическая роль.

2. Отличие ферментов от неорганических катализаторов

3. Специфичность действия ферментов, её типы.

4. Гипотезы фермент-субстратного взаимодействия.

5. Изоферменты, их биологическая роль и значение для лабораторной диагностики

6. Кофермент, простетическая группа – роль в биологическом катализе, химическая природа, основные представители.

7. Коферменты – производные витаминов (ТПФ, КоА, НАД, НАДФ, ФАД, ФМН, пиридоксальфосфат, ТГФК, кобаламины, карбоксибиотин – схема строения молекул, биологическая роль.

ФЕРМЕНТЫ (энзимы) – специфические белки, играющие роль биокатализаторов, т.е. ускорителей химических реакций.

Как белки ферменты имеют первичный, вторичный. Третичный и четвертичный уровни организации молекул. Первичная структура в значительной степени характеризует индивидуальность фермента. Вторичная структура ферментов организована в виде α-спирали. Третичная структура имеет вид глобулы и участвует в формировании активного и других центров фермента. Многие ферменты имеют четвертичную структуру и представляют собой объединение нескольких субъединиц, каждая из которых характеризуется тремя уровнями организации молекул. Эти субъединицы могут различаться между собой как в количественном, так и в качественном отношении. Эти различия привели к появлению групп родственных ферментов – изоферментов. Почти все ферменты функционируют внутри тех клеток, в которых синтезируются, за исключением ферментов органов пищеварения и отдельных энзимов плазмы крови. Биологическая роль ферментов в том, что

1-они действуют в строго определенной последовательности, катализируют расщепление молекул питательных веществ,

2-обеспечивают запасание и преобразование химической энергии,

3-из простых молекул – предшественников строят макромолекулы, входящие в состав клетки.

Ферменты имеют ряд особенностей в отличие от других катализаторов:

1. они по химической природе белки, высокомолекулярные полимеры;

2. имеют высокую специфичность действия и низкий температурный оптимум (25º − 40ºС);

3. «работают» в физиологических условиях рН среды при нормальном атмосферном давлении;

4. структура катализатора в ходе реакции может изменяться, а фермент если изменяется, то восстанавливаться по окончании реакции;

5. высокая скорость катализируемой реакции 10⁸ – 10¹¹ раз.

Активность ферментов меняется в зависимости от пола, возраста, физиологического состояния организма, что не свойственно неорганическим катализаторам.

В зависимости от химического состава ферментов различают – простые ферменты – состоят только из аминокислот. Это в основном гидролитические ферменты, встречающиеся в ЖКТ: пепсин, амилаза, липаза и др., и сложные ферменты – протеиды – имеют в своем составе и небелковую часть (кофермент). Молекула субстрата должна соединиться с определенным участком фермента, если фермент работает с коферментом, он должен связываться и с ним.

Специфическое строение фермента служит гарантией того, что соответствующие группы субстрата приходят в тесный контакт со строго определенным местом фермента. Этот участок по структуре соответствует молекуле субстрата и называется активным центром фермента.

Активный центр фермента образован:

• простые ферменты: функциональными группами боковых радикалов аминокислот, сближенных в пространстве;

• сложные ферменты: + кофактор.

Функциональными группами активного центра являются NН₂ – лизин, ОН – серин, СООН – глутоминовая к-та, аспаргановая к-та, SН – цистеин.

Участки активного центра: − якорный – для фиксации субстрата; каталитический – обеспечивает катализ.

У ряда регуляторных ферментов имеется еще один центр – аллостерический, занимающий другое пространственное положение, чем активный центр. Присоединение к этому центру низкомолекулярных веществ (эффекторов) ведет к изменению третичной структуры фермента и области активного центра, что приводит к изменению активности фермента.

Образование фермент-субстратного комплекса протекает на I стадии ферментативной реакции и очень быстро. Субстрат присоединяется к якорному участку активного центра.

В 1894 году Фишер предложил модель взаимодействия фермента с субстратом «ключ-замок», т.е. субстрат подходит к ферменту как ключ к замку. Согласно этой модели у фермента имеется окончательно сформированный активный центр еще задолго до взаимодействия с субстратом. Эта модель объясняла абсолютную специфичность фермента и не могла объяснить относительной, поэтому Кошланд предложил модель «индуцированного соответствия», согласно которой, окончательное формирование активного центра фермента происходит в момент взаимодействия с субстратом, т.е. при связывании субстрата с якорным участком активного центра происходит изменение конформации каталитического участка активного центра, обеспечивающее его комплементарность поверхности субстрата.