- •Курс лекцій
- •2. Коротка історія розвитку біохімії як науки
- •3. Принципи уніфікації клініко-біохімічних методів дослідження
- •4. Особливості біохімічних досліджень у клінічних
- •5. Принципи біохімічної діагностики захворювань
- •Контрольні запитання до теми
- •Лекція № 2. Хімія білків
- •6. Класифікація білків.
- •7. Складні білки, їх представники,склад, біологічна роль в організмі
- •8 Гемоглобін, його види і значення в організмі
- •Структура властивості та функції вуглеводів в організмі
- •Основні функції вуглеводів
- •2. Класифікація вуглеводів
- •3. Олігосахариди (дисахариди)
- •4. Полісахариди
- •5. Гетерополісахариди
- •Лекція № 4. Хімія ліпідів
- •1. Загальна біологічна характеристика ліпідів. Основні біологічні функції
- •2. Класифікація ліпідів
- •4. Стерини та стериди. Холестерин. Воски.
- •5. Складні ліпіди. Фосфогліцериди. Фосфатиди-негліцериди. Гліколіпіди і сульфоліпіди
- •Лекція № 5. Хімія ферментів
- •6. Кінетика ферментативних реакцій
- •7. Класифікація
- •8. Локалізація ферментів
- •Лекція № 6. Загальні уявлення про обмін речовин та енергії в організмі
- •1. Обмін речовин як основна ознака життєдіяльності організму
- •2. Види процесів обміну речовин в організмі –
- •5. Регуляція обміну речовин та енергії
- •Лекція № 7. Гормони
- •1. Загальні відомості про гормони
- •2. Класифікація гормонів
- •Лекція № 8. Обмін простих білків
- •1. Азотистий баланс організму. Білкові резерви
- •2. Перетравлення та всмоктування білків
- •3. Проміжний обмін амінокислот
- •4. Аміак як кінцевий продукт розпаду амінокислот
- •5. Діагностичне значення визначення сечовини в крові
- •6. Діагностичне значення визначення креатину та креатиніну
- •7. Участь печінки в білковому обміні
- •8. Білки сироватки крові
- •10. Патологія обміну простих білків
- •11. Залишковий азот крові
- •Лекція № 9. Обмін складних білків
- •1. Обмін нуклеопротеїдів: перетравлення і всмоктування в шкт
- •2. Проміжний обмін складних білків -
- •3. Утворення сечової кислоти. Діагностичне значення її визначення
- •5. Роль печінки в утворенні білірубін-глюкуронідів. Перетравлення білірубіну у кишечнику. Пігменти калу та сечі.
- •6. Патологія обміну гемоглобіну. Види жовтяниць.
- •Лекція № 10.
- •1. Біохімічні процеси при травленні та всмоктуванні вуглеводів
- •2 Молекули піровиноградної кислоти
- •3. Шляхи синтезу вуглеводів.
- •4. Гормональна регуляція вуглеводного обміну
- •6. Ензимопатіі вуглеводного обміну, ферменти вуглеводного обміну
- •7. Методи дослідження вуглеводного обміну.
- •Лекція № 11
- •2. Проміжний обмін ліпідів
- •3. Обмін фосфоліпідів
- •Лекція № 12. Водно-сольовий, мінеральний обмін
- •1. Розподіл і обмін води в організмі, регуляція її загального об'єму
- •2. Основні функції нирок.
- •3. Електролітний склад організму.
- •4. Біологічна роль та обмін кальцію, магнію, кобальту, молібдену, цинку, йоду.
- •5. Характеристика гомеостазу:
- •6. Регуляція водно-мінерального обміну
- •7. Роль нирок у регуляції гомеостазу
- •Лекція № 13. Взаємозв'язок процесів обміну білків, жирів та вуглеводів. Біохімія печінки План
- •3. Функції печінки
- •4. Детоксикація токсичних речовин
- •Лекція № 14. Система згортання крові
- •1. Сучасні уявлення про систему гемостазу
- •2. Коагуляційний гемостаз.
- •3. Антикоагулянтна система.
- •4. Система фибринолізу
- •5. Патологія системи гемостазу
- •Література
3. Проміжний обмін амінокислот
а) дезамінування. Цей процес полягає в відщепленні від амінокислоти аміногрупи при участі ферментів дезаміназ або оксидаз. В результаті утворюється безазотистий залишок, а аміногрупа виділяється у вигляді аміаку. Дезамінування може проходити різними шляхами: відновним, гідролітичним, внутрішньомолекулярним і окисним.
Найбільш активно окисному дезамінуванню підлягає глутамінова кислота, що пов'язано з високою активністю глутаміндегідрогенази, що є у всіх тканинах.
В якості безазотистого залишку утворюється α- кетоглутарова кислота.
CООН | СН2 | СН2 | СН—NН2 | СООН
|
CООН | СН2 | NН3 + СН2 | С=О | СООН
|
Глутаміндегідрогеназа каталізує як пряму, так і зворотну реакцію, тобто має зворотність дії. Зворотна реакція синтезу глутамінової кислоти з аміаку і α-кетоглутарової кислоти носить назву відновлювального амінування.
б) переамінування. В 1937 р. Крицман вперше знайшов можливість переносу аміногрупи від амінокислоти на кетокислоту без звільнення при цьому аміаку. Цей процес каналізується амінотрансферазами, коферментами яких є фосфопіродоксаль (вітамін В6)
R R1 | | АLТ НС—NН2 + С = О | | AST СООН СООН |
R R1 | | С=О + НС —NН2 | | СООН СООН |
амінокислота кетокислота кетокислота амінокислота
Процес переамінування проходить в два етапи: на першому -амінотрансфераза відщеплює аміногрупу від амінокислоти, яка при цьому перетворюється в α-кетокислоту, а аміногрупа приєднується до коферменту. На другому етапі - кофермент переносить цю групу на другу α-кетокислоту, яка перетворюється на нову амінокислоту. А кофермент відновлюється в свою первинну форму. Прикладом може служити переамінування між аланіном і α-кетоглутаровою кислотою.
1) СН3 СН3 | | НС + Е* Е — NН2 + С = О | | СООН СООН |
аланін піруват
2) СООН | Е — NН2 + СН2 Е + | СН2 | С=О | СООН α-кетоглутарова кислота |
CООН | СН2 | СН2 | НС—NН2 | СООН глутамінова кислота |
|
Переамінуванню підлягають практично всі амінокислоти, крім лізина, аргініна, треоніну.
Для організму процес переамінування має особливе значення, так як це є основним шляхом синтезу замінних амінокислот з відповідних α-кето-кислот. Значна частина останніх являється проміжними продуктами обміну вуглеводів, як, наприклад, піровиноградна кислота, що використовується для синтезу аланіну. Це ще раз свідчить про взаємозв’язок різних видів обміну речовин в організмі, зокрема вуглеводного і білкового.
Переамінування достатньо активно протікає в різних тканинах організму, але при деяких захворюваннях цей процес порушується внаслідок зниження активності амінотрансфераз. Тому визначення активності амінотрансфераз використовується в діагностичних цілях при захворюваннях печінки та серця.
в) декарбоксилування. Це процес відщеплення вуглекислого газу від карбоксильної групи амінокислот з утворенням відповідних амінів.
N
-СО2 СН2— СН—СООН N | | NН2 Н
гістидін
|
N
СН2—СН2 N | | NН2 Н
гістамін
|
Таким шляхом утворюється триптамін з триптофану, γ-аміномасляна кислота з глутамінової, тирамін з тирозину. Ці сполуки мають сильну біологічну дію на організм і тому називаються біогенними амінами. Так, гістамін викликає розширення капілярів і підвищення їх проникливості, звуження крупних судин, скорочення гладкої мускулатури внутрішніх органів, підсилює секрецію соляної кислоти у шлунку. Серотонін (похідний триптофану) сприяє підвищенню кров'яного тиску і звуженню бронхів, є медіатором ЦНС. Його дія на ЦНС неоднозначна: малі дози подавляють, а високі стимулюють її діяльність, γ-аміномасляна кислота є тормозним медіатором в ЦНС.
В організмі значна кількість біогенних амінів знаходиться в неактивній формі, з якої звільнюється в разі необхідності. Свою біологічну дію вони проявляють у вільній формі, а потім руйнуються в печінці моноамінооксидазами.