3Тре. стичнаяруктурабелка
Конформационныеизменениязасчетсвязеймежрадикаламиу
аминокислот |
|
|
|
1Ионная. связь |
– междуположительноотрицательнозаряженными |
||
радикалами |
|
|
|
2Водородная. связь |
|
|
– межгидрофнезаряженнойуилюбольн |
другойгидрофильной |
|
||
3Дисульфидная. связь |
|
|
– междудвумяостаткамицистеина |
4Гидрофобные. взаимодействия |
– междувсемигидрофобными |
||
радикалами. |
|
|
|
Конформацилабильноннаясть |
– свойствобелковизменятьсвою |
||
конформацию засчетразрываоднихобразованиядругихсвязей. |
|||
Нативная конформация – активная конформация белка. |
|||
Лиганды активныйцентр. |
|
||
Активныйцентр |
– учабелкас, токпецифическисвязываемый |
||
определеннмолекул( ой |
|
|
лигандом). |
Комплиментарность – пространственноехимическоесоответствие взаимповерхностейдйствующих
Роль лигандов функционированиибелков
Сложный белок – имеетвсвоемстроениинебелковую |
часть |
Гемоглобин (простетическая группа гем) |
|
1Альбумин. |
– переносжирных |
кислот |
|
|
2.Трипсин – расщеплениебелков |
|
|
||
Структурныеаналоги |
лигандов – усиливающиефункциибелка |
– |
||
агонисты,ослабляющиефункциибелка |
– антагонисты. |
|
||
АнтагонистыМ |
холинорецепторов – атропин |
|
||
Агонисты Н холинорецепторов – дитилин |
|
|||
Состоятизнесколькихполипептидныхцепей( |
протомеров), |
|||
соединёнгидрофобными,ио водороднымиых |
|
связями. |
||
Четвертичная структурабелка |
. |
|
||
Гетеродимеры - разные протомеры Гомодимеры - одинаковые протомеры
Аллостецентрвыполняетрегуляторнуюическийфункцию.
Регуляцияприпомощиаллостерическогоцентраноситназвание аллостерической регуляции Эффекторы – актингибиторываторы.
2а2 b цепи4 |
гема. |
1)Гемоглобинэмбрио(2альфа2эпсилон)альный
2)Гемоглобинфет(2альфа2гамма)ный 3)Гемогловзрослого(альфа22б)етаин
ГисЕ7 |
– правильнориентО2длявзаяимодциясжел, ействиязом |
|
||
увеличиваетсродство |
гема с02,уменьшаетсродствоСО |
. |
||
Гис F8 – прочнофиксирует |
гем вактивном |
центре |
||
Активныйцентробразовангидрадикаламиофобнымидляпрепятствия |
|
|||
попавоокисленияданияыжелезав |
геме. |
|||
ИоныН+ |
|
протонируют гемоглобинумегоньшаютсродство |
|
|
кислородом. |
|
|
||
ЭффектБора |
– увеличениеколичествавысвобождаемогокислорода |
|
||
зависимостиотувеличенколичестваН+эр троцитахя |
|
|||
Чеминтенсфизнагрузкаичвнее,тбольшескаямобразуетсяСО2и |
|
|
Н+,темлегчегемоглобинотдаеткислородтка ям |
. |
|
Регуляция2,3БФГ |
. |
|
2,3 БФГсвязываясь |
дезоксигемоглобином вцентральнойполостив |
|
капиллярахткан,умесродствоньшаетйгемоглобинаккислороду |
. |
|
Обусловлена замвгемнгидрофильнойоглобаминокислотые (глутаминовой кислоты)нагидрофобнуюВалин( )вшестомположении бетацепи.
Ферменбелковыекаккатализаторы
Актцентриспецифичностьвный
Ферменты – белковыекатализаторыускоряющорганизмереакцив до10^14степенираз.
Субстратнаяспецифичность |
|
Способносеагироватьферменодннесколькимиилитса |
|
субстратами. |
|
1)Абсолюспецифичностьтнаясубстра |
– толькосоднимизо ером |
субстрата |
|
2)Г рупповаясубспецифичностьтратная |
– сгруппойструктурно |
похожихсубстратов |
|
3) Стереоспецефичность – толькосоднимстереоизомеров данноговещества.
Каталитическаяспецифичность
Способностьодногосубстреагироватьразныатафер. ментами
Коферменты.
Коферменты – органическиевещества,производныевитаминов, необходидляработыфер. мыента
Классыиподклассыферментов.
1. Оксидоредуктазы-катализируют окислительно-восстановительные реакции.
а) Дегидрогеназы - катализируютреакцдегидрирования.
б) Гидроксилазы – включенатомакислородагидроксильнуюегруппу молекулысубстрата.
2.Трансферазы
Перефункциональныхосгрупп
Фосфотрансферазы = киназы
3.Гидроксилазы
Расщепковалентнсвязприсоединениемпоместуйды разрыва.
4.Лиазы
Катализируютотщепразгруппотениеичныхсубстратаили присвподвойнойединениеысвязи.
5.Изомеразы
Катализируют внутримолекулярныепревращения
6.Лигазы
Реакцииприсоединениядвухмолекулобразованиемковалентной связизатратойАТФ.
Кинфермтикаеакцийнтативных
Международнаяединицаактивности
Скоростьреакцзависитот: й
1)Температуры
38 – денатурацбелков,снижениеактивностиферментовя. 2)PH среды
Кислотность влияет на степень ионизации аминокислотных радикалов, следовательно – на структуру активного центра.
3)Отконцрентрацииагирующихвеществ.
Константа Михаэлеса – числеравконноцентрациисубстрата,при котдостигройполовинам етсяккоростиимальнойреакц.
Чемнижеконстанта |
Михаэлиса – чемвышеспецифичферментак ость |
субстрату. |
|
Ингибактивноститоры ферментов
1)Обратингимоебирование – ингибиторысвязываются ферментомслабымисвязями
2)Необратимоеингибирование – сильными ковалентыми связями
Конкурентнингибирование Конкурмолсубстреингибиторакулнциязактивныйтацентр. Ингибитор – структурныйаналогсубстрата.
Конкурентнингибирование |
ацетилхолиэстеразы структурным |
анацетилхолиналогом |
– прозерином. |
Неконкурентное ингибирование
Ингибитор неявляетсяструктаналогомурнымбстрата, присоедневактцентреи,ивяетсягибируетомобратимо.