- •Биохимия животных Электронный дидактический комплекс (эдк)
- •Физическая химия вода
- •Активная реакция водных растворов
- •Ионное произведение воды. Водородный показатель
- •Методы определения рН среды
- •Роль активной реакции среды в биологических процессах
- •Буферные pacтворы, состав, механизм действия
- •Буферная емкость
- •Биологическое значение буферных систем
- •Коллоидная химия
- •Классификация дисперсных систем
- •Поверхностные явления
- •Адсорбция
- •Коллоидные растворы (золи) Методы получения
- •Строение коллоидных частиц
- •Коагуляция. Седиментация. Пептизация
- •Молекулярно-кинетические свойства коллоидных растворов
- •Осмотическое давление
- •Биологическое значение явления осмоса
- •Механизмы, участвующие в сохранении изоосмии:
- •Оптические свойства коллоидных систем
- •Растворы высокомолекулярных соединений
- •Свободная и связанная вода в коллоидных pacтвopax
- •Свойства растворов вмс
- •Денатурация
- •2. Белки; биологическая роль Аминокислоты
- •Содержание белков в организме и тканях
- •Методы выделения белков
- •Методы фракционирования и очистки белков
- •Физико-химические свойства белков
- •Аминокислоты
- •Ациклические аминокислоты
- •Структура белковой молекулы
- •Классификация белков
- •Химия сложных белков
- •3. Нуклеиновые кислоты
- •Нуклеотиды и нуклеозиды
- •Структура днк
- •Рибонуклеиновые кислоты
- •4. Ферменты
- •Биосинтез и клеточная локализация ферментов
- •Химическая природа ферментов
- •Строение ферментов
- •Активный центр фермента
- •Регуляция активности ферментов
- •Механизм действия ферментов
- •Основные свойства ферментов
- •2. Зависимость активности ферментов от рН среды.
- •Факторы, определяющие активность ферментов
- •Активирование и ингибирование ферментов
- •Типы ингибирования
- •Классификация и номенклатура ферментов
- •Применение ферментов.
- •Использование иммобилизованных ферментов для производства биологических соединений
- •Иммуноферментный анализ и его использование в ветеринарии
- •5. Химия витаминов
- •Классификация и номенклатура витаминов
- •I. Жирорастворимые витамины
- •II. Витамины, растворимые в воде
- •Витамин d, антирахитический, кальциферол
- •Витамин e, антистерильный, токоферолы
- •Витамин к, антигеморрагический (филлохинон)
- •Витамин q (убихинон)
- •Водорастворимые витамины
- •Витамин b1, антиневритный, тиамин
- •Витамин b2, рибофлавин
- •Витамин b3, пантотеновая кислота
- •Витамин b5, pp, никотинамид, ниацин, антипеллагрический
- •Витамин b6, адермин, пиридоксол
- •Витамин b12, кобаламин, антианемический
- •Фолиевая кислота
- •Витамин с (аскорбиновая кислота)
- •Биотин, витамин h
- •6. Гормоны
- •Гормоны гипофиза
- •Поджелудочная железа
- •Гормоны щитовидной железы
- •Гормоны надпочечников
- •Гормоны коры надпочечников
- •Гормоны половых желез
- •Гормоны тимуса (вилочковой железы)
- •Гормоны местного действия
- •7. Обмен веществ и энергии
- •Основные этапы обмена веществ
- •Биологическое окисление
- •Окислительное фосфорилирование
- •Токсичность кислорода
- •8. Химия и обмен углеводов
- •Моносахариды
- •Производные моносахаридов.
- •Полисахариды (гликаны)
- •Гетерополисахариды (гетерогликаны)
- •Обмен углеводов
- •Катаболизм глюкозы
- •Гликогенолиз
- •Биосинтез углеводов
- •Биосинтез гликогена (гликогенез)
- •Регуляция углеводного обмена.
- •9. Химия и обмен липидов
- •Химическое строение нейтральных жиров
- •Жирные кислоты.
- •Нейтральные гликолипиды
- •Фосфолипиды (фосфатиды)
- •Сфинголипиды
- •Двойной липидный слой мембран
- •Обмен липидов
- •Переваривание липидов в желудочно-кишечном тракте
- •Промежуточный обмен липидов
- •Энергетический баланс β-окисления жирных кислот
- •Метаболизм ацетил-коэнзима а
- •Пути образования кетоновых тел
- •Биосинтез липидов
- •Метаболизм стеринов и стеридов
- •Липосомы
- •10. Обмен белков
- •Биологическая ценность белков
- •Нормы белка в питании животных
- •Белковые резервы организма
- •Обмен простых белков
- •Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте моногастричных животных
- •Переваривание белков в кишечнике.
- •Особенности переваривания белков у жвачных животных
- •Дезаминирование аминокислот
- •Трансаминирование – непрямой путь дезаминирования аминокислот
- •Декарбоксилирование аминокислот
- •Окислительное расщепление аминокислот
- •Особенности обмена отдельных аминокислот
- •11. Биосинтез белка
- •Генетический код
- •Этапы синтеза белка
- •Мультиферментный механизм синтеза белка
- •12.Обмен нуклеиновых кислот Переваривание нуклеиновых кислот в желудочно-кишечном тракте
- •Промежуточный обмен нуклеиновых кислот Распад нуклеиновых кислот в тканях
- •Пиримидиновые основания
- •Биосинтез нуклеиновых кислот
- •Рекомбинантные молекулы и проблемы генной инженерии
- •Клонирование животных
- •Метод молекулярной гибридизации
- •Принцип метода
- •Способы гибридизации
- •Метод блоттинга по Саузерну
- •Полимеразная цепная реакция (пцр)
- •Необходимые приборы и реактивы
- •13. Обмен воды и солей
- •Вода, ее содержание и роль в организме
- •Потребность животного организма в минеральных веществах, их поступление и выделение
- •Микроэлементы
- •14. Биохимия крови
- •Физико-химические свойства крови
- •Буферные системы крови
- •Плазма крови и ее химический состав
- •Белки плазмы и сыворотки крови
- •Небелковые азотистые вещества крови
- •Форменные элементы крови
- •15. Биохимия мышечной ткани
- •Механизм сокращения мышцы
- •Азотистые экстрактивные вещества мышц
- •Минеральные вещества
- •Окоченение мышц
- •16. Биохимия молока и молокообразования
- •17. Биохимия почек и мочи
- •Патологические компоненты мочи
- •Особенности мочи птиц
- •18. Биохимия кожи и шерсти
- •19. Биохимия яйца
- •Биосинтез компонентов яйца
- •Предметный указатель
- •Приложения
- •Рекомендуемая литература
- •Тесты для проверки биохимических
- •Глава 8. Химия обмена углеводов
- •24. Сложноэфирные связи в молекулах триацилглицеролов подвергаются ферментативному гидролизу при участии:
- •Глава 11. Синтез белка
- •Глава 12. Обмен нуклеиновых кислот
- •Глава 13. Биохимия почек и мочи
Небелковые азотистые вещества крови
В плазме крови содержится значительное количество небелковых азотсодержащих веществ, к ним относятся аминокислоты, пептиды, мочевина, мочевая кислота, креатин, креатинин, билирубин и т.д.
Все эти вещества называют остаточным азотом, это вещества, остающиеся в растворе после осаждения белков. Количество их в норме составляет 20-65 мг%. При повышении обмена веществ, интенсивной работе количество остаточного азота увеличивается до 100 мг%. Безазотистые органические вещества – глюкоза, липиды, жирные кислоты, пировиноградная кислота, молочная кислота играют роль питательных веществ или являются промежуточными метаболитами.
Минеральные вещества содержатся в виде катионов Na+, K+, Ca2+, Mg2+, Cu2+, анионов Cl-, НСОз- и т.д. или же в составе органических соединений.
Форменные элементы крови
Количество эритроцитов в крови у различных видов животных различно. Отличаются они по содержанию ядра: у птиц и земноводных эритроциты ядерные, а у млекопитающих безъядерные. Основная функция эритроцитов дыхательная, она связана с гемоглобином. Количество эритроцитов составляет у лошади (в млн/мм3) 6-10, коровы – 5,5-10, свиньи – 5,5-9, овцы – 8-16. Содержание гемоглобина составляет 10-15%. Кроме гемоглобина, в эритроцитах содержатся ферменты каталаза, карбоангидраза. Каталаза обеспечивает расщепление перекиси водорода на воду и молекулярный кислород, а карбоангидраза – синтез угольной кислоты из CO2 и H2O в тканевых капиллярах и распад H2CO3 в легочных альвеолах на CO2 и H2O. Таким образом, этот фермент обеспечивает связывание CO2 в тканях и удаление его из крови в альвеолах легких.
Выполнение дыхательной функции эритроцитов связано с гемоглобином. Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц, в том числе два пептида α-цепи из 141 аминокислотного остатка и два пептида β-цепи из 146 аминокислотных остатка. Эти 4 пептида соединены между собой водородными связями (рис.2.8.). В каждом пептиде содержится гем, связанный с двухвалентным железом (рис.2.11.).
Строение гемоглобина обеспечивает кооперативное связывание 4-х молекул кислорода (O2): каждый гем присоединяет кислород не самостоятельно, а совместно, кооперативно. Кооперативность состоит в том, что каждую молекулу кислорода гемоглобин присоединяет (и отдает) легче, чем предыдущую.
Оксигемоглобин – основное производное гемоглобина, легко диссоциирует на гемоглобин и O2. Скорость прямой и обратной реакций при взаимодействии гемоглобина и O2 зависит от величины парциального давления кислорода в воздухе, с которым контактирует кровь, находясь в капиллярах легочных альвеол.
Количество кислорода, связываемого гемоглобином, содержащимся в 100 мл крови, называется кислородной емкостью крови. Для разных животных она составляет 10,1-19,5 мл.
Оксигенация гемоглобина (Hb) происходит быстрее, чем распад оксигемоглобина:
Hb+ O2 → HbO2 за 0,001 с
Hb2 → Hb + O2 за 0,05 с
В артериальной крови весь гемоглобин находится в виде оксигемоглобина. Это обеспечивается высоким парциальным давлением кислорода в легких, через которые проходит кровь. Во вдыхаемом воздухе содерится 20,9% кислорода, 0,03% CO2. В выдыхаемом – 15,5-16,3% кислорода и 4,1% CO2, или CO2 в 136 раз больше, чем в атмосфере. В легких создаются условия для диффузии O2 в кровь, CO2 – в воздух. В процессе дыхания организм использует около 5% кислорода, содержащегося в воздухе.
Присоединение молекулярного кислорода к гемоглобину не ведет к изменению валентности железа, поэтому этот процесс называется оксигенация, а не окисление. Образуется при оксигенации оксигемоглобин, который в тканях распадается на гемоглобин и O2, после чего O2 усваивается тканями.
При уменьшении парциального давления O2 в воздухе количество HbO2 снижается (гипоксемия), что ведет к гипоксии.
Гемоглобин участвует в переносе CO2. В межтканевых жидкостях парциальное давление CO2 около 8 кПа (60 мм рт.ст.), в венозной крови – около 6 (47 мм рт ст). Эта разница обеспечивает диффузию CO2 из тканей в венозные сосуды. В крови около 20% CO2 соединяется с гемоглобином, около 80% превращается в гидрокарбонат калия КНСО3. B легких гидрокарбонаты разрушаются до H2CO3 с последующим распадом до H2O и CO2, которые удаляются из организма с выдыхаемым воздухом. Эти процессы катализируются ферментом карбоангидразой.
Метгемоглобин Hb-OH образуется под действием различных окислителей, когда Fe++ окисляется до Fe+++ и прочно соединяется с группой ОН. Метгемоглобин не присоединяет кислород. Окислители: метиленовая синь, бензол, нитробензол, анилин. Образование метгемоглобина может привести к смерти.
Карбоксигемоглобин – Hb-CO – соединение с угарным газом. Окись углерода СО имеет сродство к Hb в 300 раз больше, чем кислород. Поэтому даже небольшое количество (0,1%) окиси углерода связывает гемоглобин, превращая его в карбоксигемоглобин и приводит к гибели. В карбоксигемоглобине железо остается 2-х валентным.
Циангемоглобин – Hb-CN – образуется при попадании в кровь синильной кислоты или ее солей. Это ведет к потере способности гемоглобина связывать кислород.
Распад гемоглобина происходит в селезенке, печени, костном мозге. Глобин распадается до аминокислот, а гем превращается в желчные пигменты: биливердин, билирубин, которые далее удаляются из организма с калом (стеркобилин) или с мочей (уробилин).
Лейкоциты – белые клетки крови, выполняют защитные функции, являются продуцентами иммуноглобулинов. Они могут захватывать и переваривать чужеродные тела, попавшие в организм (фагоцитоз).
Тромбоциты – кровяные пластинки, участвуют в процессе свертывания крови. На их поверхности адсорбируются факторы свертывания крови. В первой фазе свертывания крови с участием тромбокиназы и ионов кальция из протромбина образуется тромбин, а во второй фазе под действием фермента тромбина, фибриногена превращается в фибрин.
Лимфа – прозрачная жидкость, содержится в лимфатических сосудах и межклеточном пространстве. По химическому составу близок к плазме крови, отличается лишь более низким содержанием белков.