Дефицит витамина С в рационе приводит:

к деминерализации костей,

к ломкости капилляров,

к кровоточивости десен, гингивиту,

к снижению заживления ран и переломов.

Коллаген является сложным белком (гликопротеин).

К ОН - группам гидрокси-ЛИЗ специфические гликозилтрансферазы

могут присоединять остатки углеводов галактозы, маннозы, глюкозы.

При сахарном диабете скорость процесса снижается, нарушается структура коллагеновых фибрилл.

Образование тропоколлагена и фибриллогенез происходит внеклеточно.

Вне клеток происходит фибриллогенез, в процессе которого специфические

пептидазы отщепляют N-концевые и С-концевые телопептиды

(обнаруживаются в кровотоке, имеют клинико- диагностическое значение - маркеры

скорости синтеза коллагена). Коллагеновые волокна образуются

из отдельных молекул тропоколлагена, которые образуют перекрывающуюся структуру. Фибриллогенез – самопроизвольный процесс!

Процесс самосборки коллагеновых фибрилл фиксируется межмолекулярными связями (сшивками).

В формировании этих связей участвуют ЛИЗ, 5-гидроксиЛИЗ и их альдегидные производные, которые образуются вследствие

окислительного дезаминирования.

Катализирует процесс фермент лизиламинооксидаза (ЛАО). Участвуют О2, Cu, вит. В6. Образуется АЛЛИЗИН (альдегид).

Взаимодействие ЛИЗ и АЛЛИЗ формирует прочные связи, способствует сшивке коллагена конец в конец и стабилизирует волокна.

Энзимопатии синтеза коллагена.

Дефицит ЛАО приводит к развитию наследственного заболевания (синдром Элерса-Данло V), при котором коллаген характеризуется высокой растворимостью.

Проявления синдрома:

-ранимость кожи,

-слабость связок,

-рвущиеся рубцы,

-вялозаживающие раны.

Дефицит Cu (снижение активности ЛАО) также может приводить к развитию коллагенопатий (заболеваниям скелета и суставов).

Необычные механические свойства коллагена связаны с первичной и пространственной структурами.

Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структура. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл.

Физико-химические свойства коллагена:

-нерастворим в воде, солевых растворах, слабых растворах кислот и щелочей!

-возможна частичная соллюбилизация при кипячении (образуется желатина!)

-коллаген - очень прочный белок!

Коллагеновые фибриллы

вфизиологических условиях устойчивы

кдействию трипсина, пепсина, лизосомальных

инелизосомальных пептидаз, способных расщеплять только денатурированный коллаген.

Ускоренный синтез коллагена происходит в заживающей ране.

В область повреждения мигрируют фибробласты и синтезируют компоненты матрикса (коллаген).

На месте раны формируется разновидность соединительной ткани - рубец.

Синтез коллагена нарушается:

1)при энзимопатиях,

2)при авитаминозах С, В6,

3)при недостатке Fe, Cu,

4)при нарушении оксигенации ткани (гипоксия),

5)у больных сахарным диабетом.

Эластин.

Преобладает в эластичных структурах

(кровеносные сосуды,

связки, легкие)

Построен из 750 остатков аминокислот.

70% составляют ГЛИ, ВАЛ, АЛА, ПРО. Наличие большого количества гидрофобных радикалов препятствует созданию стабильной глобулы, полипептидные цепи эластина не формируют регулярные вторичную и третичную структуры, а принимают разные конформации.

Эластичный белок! Резиноподобный!

При натяжении

упорядоченность структуры возрастает.

Не участвует в заживлении ран.

При кипячении желатину не образует.

Молекула эластина имеет почти сферическую форму, благодаря образованию десмозина из 4 остатков ЛИЗ. Катализирует образование десмозина ЛАО (Cu, B6).

Благодаря своей разветвлённой структуре, молекула десмозина может входить одновременно в 4 пептидные цепи. Этим самым она скрепляет различные нити эластина и придаёт этому белку упругость.

Время полураспада эластина – 75 лет (медленно обменивается).

Катаболизм происходит при участии эластазы нейтрофилов.

В норме эластазу ингибирует α1-антитрипсин (БОФ).