1. Стандартные состояния и термодинамические функции индивидуальных веществ. Оператор химической реакции. Изменение термодинамических функций в химических реакциях

Для обозначения изменения любой термодинамической функции при протекании химической реакции используют оператор химической реакции (r означает «reaction»), например, , , и т.д. Тепловой эффект химической реакции записывают как или в зависимости от условий проведения (V=const или p=const). Теплоту химической реакции при постоянном давлении иногда называют просто «энтальпией реакции».

Тепловые эффекты зависят, в общем случае, от температуры и давления, поэтому для термохимических расчетов необходимо, чтобы все тепловые эффекты были отнесены к одинаковым условиям, т.е. стандартизованы. Стандартные состояния обозначают надстрочным индексом «°». В настоящее время приняты следующие стандартные состояния:

• для индивидуальных кристаллических и жидких веществ – реальное состояние (наиболее устойчивая модификация) при заданной температуре и давлении 1 бар;

• для индивидуальных газов – гипотетическое состояние, возникающее при изотермическом расширении газа до бесконечно малого давления с последующим сжатием до 1 бар, но уже по изотерме идеального газа

Энтальпию реакции между веществами, находящимися в стандартных состояниях при температуре T, называют стандартной энтальпией реакции и обозначают .

Стандартная энтальпия образования, – изобарный тепловой эффект реакции образования одного моля данного химического соединения из простых веществ в стандартных состояниях. Энтальпия образования простого вещества в стандартном состоянии равна 0 при любой температуре. Понятие «энтальпия образования» используют не только для обычных веществ, но и для ионов в растворе. При этом за точку отсчета принят ион , для которого стандартная энтальпия образования в водном растворе полагается равной нулю: .

Стандартная энтальпия сгорания – изобарный тепловой эффект реакции окисления одного моля вещества газообразным кислородом при бар. Теплота сгорания, если не оговорено особо, отвечает окислению углерода до СО2, водорода до H2O(ж), для остальных веществ в каждом случае принято указывать образующиеся продукты.

Из закона Гесса вытекает следствия: стандартная энтальпия химической реакции

1. равна разности стандартных энтальпий образования продуктов реакции и реагентов (с учетом стехиометрических коэффициентов):

2. равна разности стандартных энтальпий сгорания реагентов и продуктов реакции (с учетом стехиометрических коэффициентов):

2. Простейшая схема ферментативного катализа и ее кинетический анализ. Формула Михаэлиса-Ментен

Катализаторы биологических процессов, протекающих в живых организмах, представляют собой белковые молекулы, которые называют ферментами, или энзимами. Простейшая схема ферментативного катализа включает обратимое образование промежуточного комплекса фермента (E) с реагирующим веществом (субстратом, S) и превращение этого комплекса в продукт реакции (P)

Применение квазиравновесного приближения к этой схеме (при условии ) с учетом уравнения материального баланса (индекс «0» обозначает начальную концентрацию) позволяет выразить скорость образования продукта через начальную концентрацию фермента и текущую концентрацию субстрата:

Где – субстратная константа.

При увеличении концентрации субстрата скорость реакции стремится к предельному значению: . Скорость реакции связана с максимальной скоростью соотношением:

Чаще всего для анализа кинетических схем ферментативного катализа используют метод стационарных концентраций (). Применение этого метода к простейшей схеме катализа дает уравнение Миха-элиса–Ментен:

где – максимальная скорость реакции (при бесконечно большой концентрации субстрата), – константа Михаэлиса.

Эта константа равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной скорости. Константа Михаэлиса характеризует специфичность фермента по отношению к субстрату (чем меньше константа, тем больше специфичность). Константу скорости , которая характеризует активность фермента, иногда называют числом оборотов фермента. Она равна числу молекул субстрата, которые превращаются на активном центре фермента в единицу времени.

Билет 20