Надеюсь, что это вообще когда-нибудь пригодится!

Ответы к экзамену

По биохимии

1

СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ 3

ФЕРМЕНТЫ 10

НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ И НУКЛЕОТИДЫ 20

ОБЩИЙ ПУТЬ КАТАБОЛИЗМА 31

ОБМЕН УГЛЕВОДОВ 45

ОБМЕН БЕЛКОВ 56

ОБМЕН ЛИПИДОВ 73

ОБМЕН НУКЛЕОТИДОВ 85

ВИТАМИНЫ 90

ОБЩИЕ ПРИНЦИПЫ РЕГУЛЯЦИИ МЕТАБОЛИЧЕСКИХ ПРОЦЕССОВ В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА 92

БИОХИМИЯ ОРГАНОВ И ТКАНЕЙ 114

Сделано второкурсницей с красными глазами, ничего не соображающей в биохимии,

Трубицыной Викторией Владимировной

БелГУ

июнь 2014

ВВЕДЕНИЕ В БИОХИМИЮ

Вопрос №1

Предмет и задачи биологической и клинической химии.

Биохимия – это наука о химическом составе живой материи, химических процессах, происходящих в живых организмах, а также связи этих превращений с деятельностью органов и тканей.

Биохимия – это наука о молекулярных основах жизни.

• Статическая – химические формулы строения веществ

• Динамическая – последовательность реакций и процессов

• Функциональная – биохимия тканей и органов.

Предмет - выяснение функционального, то есть биологического назначения всех химических веществ и физико-химических процессов в живом организме, а также механизм нарушения этих функций при разных заболеваниях.

Современная биохимия решает следующие задачи:

1. Биотехнологическую, т.е. создание фармацевтических препаратов (гормонов, ферментов), регуляторов роста растений, средств борьбы с вредителями, пищевых добавок.

2. Проводит разработку новых методов и средств диагностики и лечения наследственных заболеваний, канцерогенеза, природы онкогенов и онкобелков.

3. Проводит разработку методов генной и клеточной инженерии для получения принципиально новых пород животных и форм растений с более ценными признаками.

4. Изучает молекулярные основы памяти, психики, биоэнергетики, питания и целый ряд других задач.

Клиническая химия (также известна как клиническая биохимия или медицинская биохимия) - область клинической лабораторной диагностики, использующая методы аналитической химии для исследования биологических объектов на предмет содержания определенных химических веществ с целью диагностики заболеваний или патологических состояний организма.

Структура и функции белков Вопрос №4

Аминокислоты - структурные мономеры белков. Общая характеристика, классификация (полярные, неполярные, полярные незараженные). Особенности образования пептидной связи. Первичный уровень организации белка.

Белки – это биополимеры, состоящие из α-аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

• Пептиды – цепочка до 10 аминокислотных остатков

• Полипептиды – более 10 аминокислотных остатков

• Протеины = белки – от 6 000 аминокислотных остатков

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы

В белках обнаружено 20 АМК.

При нейтральном рН - в виде биполярных ионов.

Классификация по заряду радикала:

• неполярные незаряженные (гидрофобные) - с алифатическим (Ала, Вал, Лей, Иле, Мет, Про) и ароматическими (Фен, Тпф) радикалами. Радикалы стремятся к друг другу или другим гидрофобным молекулам и поверхность их соприкосновения с водой уменьшается.

• полярные незаряженные - Сер, Тре, Тир (ОН-группы), Асн, Глн (NH2-группа), Цис (SH-группа), Гли. Лучше растворяются, т.к. имеют полярные функциональные группы.

• Полярные - полярные отрицательно заряженные - Асп, Глу (СООН-группа). При рН 7 радикал - анион.

• Полярные - полярные положительно заряженные - Арг, Лиз, Гис. Наибольшая растворимость в воде.

Первичная структура – последовательность аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

Начинается со свободной аминогруппы (N-конец), завершается свободной карбоксильной группой (С – конец). Нумерация с N-конца. Названия всех аминокислот с окончанием -ил, последней - как обычно.

При рН > 7 (кровь) пептидная связь енолизируется.

Наличие С = С придает пептидной связи планарный характер, т. е. вращение между N и О затруднено, что делает первичную структуру белков более жесткой.

NB!: Первичная структура белка имеет важное значение для индивидуальных (нативных) свойств пептида, полипептида и белков, Т. Е. последовательность аминокислот в любом белке строго специфично и детерминирована генами. Такая последовательность аминокислот формирует уникальную для каждого белка вторичную, третичную и четвертичную структуру.

К первичной структуре можно отнести дисульфидные мостики, образованные остатками цистеина.

– S – S –

Следовательно, первичная структура стабилизируется ковалентными связями между аминокислотными остатками.