31) Лиазы.

Класс ферментов, катализирующих р-ции, в результате к-рых происходит разрыв связи С—С, С—О, С—N или др., сопровождающийся образованием двойных связей, а также обратные р-ции - присоединения по двойным связям. Разрыв связи в этих р-циях не сопряжен с гидролизом или с окислит.-восстановит. превращениями. В тех случаях, когда преобладающей является р-ция присоединения, ферменты наз. синтазами. Подклассы лиаз сформированы по типу расщепляемой связи, подподклассы - по природе элиминируемой в результате р-ции молекулы (СО2, Н2О).

• Углерод-углерод лиазы катализируют расщепление связи С—С. В этот подкласс входит обширная группа карбокси-лиаз, катализирующих р-цию декарбоксилирования с элиминированием СО2. Карбокси-лиазы играют важную роль во мн. превращениях в-в, напр. в процессах гниения.

• Альдегид-лиазы, или алъдолазы, катализируют альдольную конденсацию и обратную ей р-цию. Эти ферменты играют важную роль в обмене углеводов. Лиазы кетокислот (напр., изоцитрат-лиаза) катализируют синтез ди- и трикарбоновых к-т из двух и более фрагментов. Мн. из них играют важную роль в цикле трикарбоновых к-т и в глиоксилатном цикле.

• Углерод-кислород лиазы катализируют р.-ции, протекающие с расщеплением связи С—О.

• Углерод-азот лиазы катализируют расщепление связи С—N.

• Углерод-сера лиазы катализируют расщепление связи С—S.

• Фосфор-кислород лиазы катализируют отщепление пирофосфорной к-ты от нуклеозидтрифосфатов.

Существует еще неск. подклассов лиаз , к-рые представлены небольшим кол-вом ферментов. Сюда можно отнести углерод - галоген лиазы ,феррохелатазу, катализирующую присоединение ионов Fe к молекуле гема, и др.

32) Лигазы

(синтетазы), класс ф-тов, кат-ющих присоединение друг к другу 2 мол-л; р-ция сопряжена с расщепл пирофосфатной связи в мол-ле нуклеозидтрифосфата (НТФ) - обычно АТФ, реже гуанозин- или цитозинтрифосфата. П/кл лигаз (их 5) сформир-ны по типам связей, к-рые обр-ются в результате р-ции, а подп/кл - по типам субстратов. К лигазам, кат-ющим р-ции, в к-рых обр-ются связи С—О, относ аминоацил-тРНК-синтетазы, кат-ющие ацилированиетранспортных РНК соотв-ующими АМКами. Обр-ние связи С—S кат-руют ф-ты, уч-ющие в синтезе ацильных производных коф-та А. К ф-там, уч-ющим в обр-нии связи С—N, относ амидсинтетазы (кат-ют обр-ние амидов из к-т и NH₃ или аминов, напр. глутаминсинтетаза), пептидсинтетазы (кат-ют обр-ние пептидной связи), циклолигазы (кат-уют обр-ние гетероциклов, содержащ в кольце атом N) и нек-рые другие. Р-ции, в результате к-рых обр-ется связь С—С, кат-ют карбоксилирующие ф-ты, содержащие в кач-ве кофактора биотин, напр. пируваткарбоксилаза. Ряд лигаз кат-ет обр-ние фосфодиэфирных связей в НК.

33, 34) Трансферазы

ТРАНСФЕРАЗЫ - класс ферментов, катализирующих перенос фрагментов молекул (напр., метила) с одного соед. (донора) на др. соед. (акцептор). Во мн. случаях промежут. донором является кофермент, присоединяющий группу, подлежащую переносу.Подклассы трансфераз (их 8) различают по характеру групп, переносимых на акцептор. К подклассу трансфераз, катализирующих перенос одноуглеродных фрагментов, относятся метил-трансферазы, трансферазы гидроксиметильных, и др. родственных групп, карбоксил- и карбамоилтрансферазы; эти ферменты играют важную роль в функционировании генетич. аппарата клетки. Известны также трансферазы, катализирующие метилирование жирных к-т, ненасыщ. фосфолипидов, полисахаридов и др. Многие трансферазы, катализирующие перенос гидроксиметильных и формильных остатков (напр., серин-гидрокси-метилтрансфераза), содержат в качестве кофермента пирид-оксальфосфат . В отдельный подкласс объединяют трансферазы, катализирующие перенос альдегидных и кетонных групп. В него входит, напр., транскетолаза.

Подкласс трансфераз составляют ацилтрансферазы, катализирующие перенос ацильной группы с образованием эфиров и амидов. Донором в этих р-циях обычно является ацилкофермент А. Р-ции, катализируемые этими трансферазами, наиб.характерны для метаболизма жирных к-т. Акцепторами ацетила м. Б. аминокислоты, глюкозамин, остаток фосфорной к-ты. К отдельному подклассу относят трансферазы, катализирующие перенос гликозильных остатков (гликозилтрансферазы). Нек-рые из этих трансфераз обладают также гидролитич. активностью, к-рая может рассматриваться как перенос гликозильного остатка на молекулу воды. Акцептором может служить также Н3РО4 в случае фосфорилаз. Наиб.распространен перенос остатка углевода от олигосахарида или богатого энергией метаболита на др. молекулу углевода. К наиб.изученным трансферазам этого подкласса можно отнести ферменты синтеза гликогена. В отдельный подкласс объединяют трансферазы, катализирующие перенос алкильных групп (отличающихся от СН3), как замещенных, так и не замещенных. Хорошо изученные трансферазы этого подкласса-глутатионтрансферазы, катализирующие перенос разл. остатков на глутатион, а также метионин-аденозил- и енолпируват-трансфераза. Трансферазы, катализирующих перенос групп, содержащих атом N: ответственны за перенос аминогрупп. Аминотрансферазы катализируют перенос аминогруппы с аминокислот на 2-оксокислоты. Наиб. изученный фермент этого подкласса-аспартатаминотрансфераза, содержащая в качестве кофермента пиридоксальфосфат.Важный подкласс трансфераз- ферменты, катализирующие перенос групп, содержащих атом P (этот подкласс наз. киназами). Большинство ферментов этого подкласса относятся к фосфотрансферазам, катализирующим перенос остатка фосфорной к-ты на разл. Акцепторы; катализируют также перенос нуклеотидных фрагментов (нуклеотидилтрансферазы); напр., РНК-полимеразы осуществляют перенос остатков рибонуклеотидов при синтезе РНК. В подкласс трансфераз объединены также ферменты, катализирующие перенос фрагментов, содержащих атом S (напр., арилсульфотрансфераза катализирует перенос сульфогруппы на производные фенола).

35) Протеолитические ферменты (синоним: протеазы) — белки, пептид-гидролазы, ферменты класса гидролаз, расщепляющие пептидные связи между аминокислотами в белках и пептидах. Протеолитические ферменты играют важнейшую роль в переваривании белков пищи в желудке и кишечнике человека. Большинство протеолитических ферментов органов пищеварения продуцируется в виде проферментов. Физиологический смысл этого заключается в том, чтобы акт продукции фермента (профермента) был отделен от акта его активации — превращения в фермент и, таким образом, белки тканей, продуцирующих ферменты, не подвергались воздействию этих самых ферментов. Классификация протеолитических ферментов

Протеазы подразделяются на: экзопептидазы (пептидазы), гидролизующие (расщепляющие), преимущественно, внешние пептидые связи в белках и пептидах и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие, преимущественно, внутренние пептидые связи. К эндопептидазам относятся наиболее важные для желудочного пищеварения протеолитические ферменты пепсин,гастриксинихимозин, а также вырабатываемые в видепроферментовподжелудочной железой и участвующие в кишечном пищеварениитрипсин,химотрипсиниэластаза. Экзопептидазами являются протеолитические ферментыкарбоксипептидаза Аи карбоксипептидаза В, также присутствующие в панкреатическом соке. К экзопептидазам относятся ферменты кишечного сока: аминопептидазы (аланин-аминопептидаза и лейцин-аминопептидаза) и дипептидазы (глицилглицин-дипептидаза, глициллейцин-дипептидаза, пролиназа и пролидаза). Протеазы разделяют на шесть групп, в зависимости от строению активного центра:

• сериновые; в активном центре этих протеаз присутствует серин; сериновые протеазы  — трипсин, химотрипсин и эластаза составляют 44% от общего количества белка экзокринной части поджелудочной железы

• треониновые

• цистеиновые

• аспартильные — желудочные протеазы пепсин, гастриксин, катапепсины Д и Е и другие

• металлопротеазы — например, карбоксипептидазы А и В являются Zn-металлопротеазами 

• глютаминовые

36) Общая характеристика витаминов. Классификация. Биологическая роль.

Учение о витаминах – витаминология – в настоящее время выделено в самостоятельную науку.

Витамины – пищевые факторы, которые, присутствуя в небольших количествах в пище, обеспечивают нормальное протекание биохим.и физиологич.процессов путем участия в регуляции обмена целостного организма. Нарушения нормального процесса обмена часто связаны с недостаточным поступлением витаминов в организм, полным отсутствием их в потребляемой пище или нарушениями их всасывания, транспорта и т.д. В результате развиваются авитаминозы – болезни, возникающие на почве полного отсутствия в пище или полного нарушения усвоения какого-либо витамина, и, гиповитаминозы, обусловленные недостаточным поступлением витаминов с пищей или плохим их усвоением.

Открытие витаминов сыграло исключит.роль в профилактике и лечении многих инфекц.заболеваний.

Классификация витаминов. Современная классификация вит-ов основана на физико-хим.св-вах, химической природе и имеет буквенные обозначения. В зависимости от растворимости различают жирорастворимые и водорастворимые вит.

Витамины, растворимые в жирах:

1. Витамин А (антисерофтальмический); ретинол

2. Витамин D (антирахитический); кальциферолы

3. Витамин Е (антистерильный, витамин размножения); токоферолы

4. Витамин К (антигеморрагический); нафтохиноны

Витамины, расворимые в воде:

1. Витамин В₁ (антиневритный); тиамин

2. Витамин В₂ (витамин роста); рибофлавин

3. Витамин В₆ (антидерматитный, адермин); пиридоксин

4. Витамин В₁₂ (антианемический); кобаламин

5. Витамин РР (антипеллагрический); ниацин, никотинамид

6. Витамин В_с (антианемический); фолиевая кислота

7. Витамин В₃ (антидерматитный); пантотеновая кислота

8. Витамин Н (антисеборейный, фактор роста бактерий, дрожжей и грибов); биотин

9. Витамин С (антискорбутный); аскорбиновая кислота

10. Витамин Р (капилляроукрепляющий, витамин проницаемости); биофлавоноиды.

Витамины нашему организму необходимы, практически, как воздух – полное их отсутствие неизбежно приведет к гибели организма. Основная роль витаминов - *запуск* усвоения пит.в-в, восстановления клеток и тканей, вывода шлаков и токсинов.

37) Коферменты

(коэнзимы), орг. прир. соед., необход для осущ-ния каталитич. действия ф-тов. Эти в-ва, в отличие от белкового компонента ф-та (апоф-та), имеют сравнительно небольшую мол.массу и термостабильны. Иногда под коф-тами подразумевают любые низкомол. в-ва, участие к-рых необходимо для проявления каталитич. действия ф-та, в т. ч. и ионы, напр. К⁺, Mg²⁺ и Мn²⁺ . Располаг коф-ты в активном центре ф-та и вместе с субстратом и функц. группой активного центра обр-ют активир. комплекс. Коф-ты должны обладать по крайней мере 2 функц-ми участками или группировками, ответств за специфич. связывание с апоф-том и субстратом. Часто коф-ты прочно связаны с апоф-том - обр-ют с ним трудно диссоциирующие или недис-щие комплексы либо соединены с полипептидной цепью ковалентной связью (такие коф-ты наз. простетич. гр). В этом случае коф-ты обычно ост-ся в составе ф-та на всех стадиях каталитич. р-ции. Примеры таких коф-тов - флавиновые коф-ты и пиридоксаль-5'-фосфат. Легко диссоц-щие коф-ты-обычно коф-ты- переносчики, действие к-рых связано с переходом от одной мол-лыф-та к другой. Различают 2 гр коф-тов. Относящиеся к первой группе коф-ты участвуют в р-циях, в к-рых превращ. субстрата катализируется одним ф-том. При этом коф-т может регенерироваться после каждого каталитич. акта в составе ф-та, кат-ющего превращ. субстрата. Коф-ты второй гр уч-ют в активации и переносемол-лсубстрата от одного ф-та к др. В этом случае первоначально субстрат реагирует с коф-том в актив центре ф-та с обр-нием достаточно устойчивого соед., к-рое может в неизменном виде переноситься в клетке к др. ф-ту, в актив центре к-рого осущ-ются каталитич. превращ. субстрата и одноврем. регенерация коф-та. Обр-ние комплекса апоф-та с коф-том - один из способов регуляции активности ф-та в орг-ме.

Роль коферментов нередко играют витамины или их метаболиты (чаще всего — фосфорилированные формы витаминов группы B). Например, коферментом фермента карбоксилазы является тиаминпирофосфат, коферментом многих аминотрансфераз — пиридоксаль-6-фосфат.

В металлоферментах роль, аналогичную роли коферментов, могут исполнять катионы металлов, однако коферментами их обычно не называют.

Коферменты, являющиеся производными витаминов:

Пиридоксаль-5'-фосфат (VI) коферментная форма витамина В₆.

Тиаминдифосфат (тиаминпирофосфат, кокарбоксилаза, ТДФ; VII) - коферментная форма витамина тиамина.

Тетрагидрофолиевая кислота (FH₄; V) - коферментная форма витамина фолацина.

Никотинамидные коферменты - коферментная форма витамина ниацина.

Флавиновые коферменты-коферментная форма витамина рибофлавина.

38) Оксидоредукта́зы — отдельный класс ферментов, катализирующих лежащие в основе биологического окисления реакции, сопровождающиеся переносом электронов с одной молекулы (восстановителя — акцептора протонов или донора электронов) на другую (окислитель — донора протонов или акцептора электронов).

Катализируемые реакции

Реакции, катализируемые оксидоредуктазами, в общем виде выглядят так:

A⁻ + B → A + B⁻

Где A — восстановитель (донор электронов), а B — окислитель (акцептор электронов)

В биохимических превращениях окислительно-восстановительные реакции иногда выглядят сложнее. Вот, например, одна из реакций гликолиза:

P_н + глицеральдегид-3-фосфат + НАД⁺ → НАД · H + H⁺ + 1,3-дифосфоглицерат

Здесь в качестве окислителя выступает НАД⁺, а глицеральдегид-3-фосфат является восстановителем.