2 Определение антиразбрызгивающей способности

5 г эмульсии отвесить на технических весах в предварительно тарированную, совершенно сухую и чистую алюминиевую бюксу (диаметром 40-45 мм и высотой 35-40 мм), покрыть ее предварительно высушенным и взвешенным кружком фильтровальной бумаги, после чего поместить на заранее включенную закрытую электрическую плитку. После прекращения потрескивания (окончания выделения влаги), нагревание прекратить, взвесить кружок фильтровальной бумаги и вычислить процент разбрызгивания жира Х,% по формуле:

X = (Р1 – Р2) ×100 / Р , (2.2)

где Р1 - вес кружка фильтровальной бумаги после определения,г;

Р2 – вес кружка фильтровальной бумаги до определения, г;

Р – навеска эмульсии, г.

Для соблюдения одинаковых условий нагрева бюксу с навеской следует всегда помещать на уже разогревшуюся плитку. Результаты исследований представить в виде таблицы аналогичной таблице 2.3. Сделать вывод об антиразбрызгивающей способности изученных эмульгаторов и их смесей.

Контрольные вопросы

1. Что такое эмульгатор?

2. Охарактеризуйте строение эмульгаторов.

3. Приведите классификацию эмульгаторов по ГЛБ.

4. Что такое гидрофильно-липофильный баланс?

5. Перечислите технологические функции эмульгаторов.

6. Приведите примеры использования эмульгаторов в пищевой промышленности.

Лабораторная работа №3

ВЛИЯНИЕ УСЛОВИЙ ФЕРМЕНТАТИВНОГО ГИДРОЛИЗА КРАХМАЛА НА ЕГО ИНТЕНСИВНОСТЬ

Цель работы: Изучение влияния условий ферментативно-

го гидролиза на интенсивность процесса гидролитического расщепления крахмала

3.1 Теоретическая часть

Ферментные препараты , катализаторы белковой природы , представляют собой очищенные и концентрированные продук-

ты , содержащие определенные ферменты или комплекс ферментов ,характерных для биологических сред и организмов –продуцентов. Для получения ферментных препаратов в качестве источников и продуктов используют органы и ткани сельскохозяйственных животных ,культурных растений , а также непатогенные и нетоксичные специальные штаммы микроорганизмов ,бактерий и низших грибов.

Ферментные препараты являются важным элементом в технологиях пищевых производств. Ферменты позволяют улучшить и модифицировать технологию ,сократить затраты ,повысить качество пищевых продуктов и получить новые продукты. Это один из наиболее перспективных и эффективных способов совершенствования технологических процессов.

При переработке растительного сырья широкое применение нашли амилолитические ферментные препараты ,в состав которых входят амилазы – ферменты ,катализирующие реакции гидролиза крахмала. Они используются в хлебопечении, при производстве спирта ,пива ,фруктовых и овощных соков ,овощных консервов .

В зависимости от источника получения в состав амилолитических ферментных препаратов могут входить три вида амилаз : a-,в – и глюкоамилаза.

а – амилаза способна разрушать как целые , так и поврежденные крахмальные зерна ,расщепляя неупорядоченно как а-1,4 ,так и а-1,6 –связи.В результате при гидролизе крахмала а-амилазой образуются преимущественно низкомолекулярные декстрины и небольшое количество мальтозы

.В- амилаза действует на крахмальные полисахариды (амилозу и амилопектин ) с нередуцирующих концов их цепей ,разрывая каждую вторую а-1,4-связь и отщепляя таким образом молекулы мальтозы.Разрушить или обойти а-1,6 –связь В-амилаза не способна ,поэтому молекулу амилозы она может расщепить полностью до мальтозы , а молекулу амилопектина – лишь частично ,с образованием большого количества мальтозы и одного высокомолекулярного остатка декстрина.На крахмальные зерна В-амилаза может действовать только в том случае ,если они повреждены механически или ферментативно.

Глюамилаза так же, как и В-амилаза расщепляет полисахаридные цепи с нередуцирующих концов. Но в отличие от В- амилазы глюкоамилаза разрывает каждую как а-1,4 -, так и а-1,6-связь ,отщепляя шаг за шагом молекулы глюкозы. Поэтому глюкоамилаза может гидролизовать крахмал полностью до глюкозы.

На активность ферментов и скорость ферментативного катализа оказывают влияние различные факторы:

- концентрация и доступность субстрата;

- концентрация фермента;

- температура реакции;

- рН реакции;

- продолжительность процесса;

- наличие активаторов и ингибиторов.

Влияние температуры на ферменты двояко С повышением температуры до критической скорость ферментативной реакции увеличивается ,выше критической – начинается снижение скорости процесса .При повышенных температурах скорости реакции и денатурации ферментов одинаково велики, поэтому температура должна быть оптимизирована с учетом обеих реакций.

Абсолютной является зависимость активности ферментов от величины рН. При этом для одних ферментов диапазон оптимальных значений рН узкий ,для других – широкий Стабильность ферментов также зависит от рН среды.Даже ограниченные изменения рН неблагоприятно сказываются на скорости реакции.