1.1 Функции белков

1. Каталитическая (ферментативная).Все ферменты - белки. Ни одна реакция в организме не проходит самопроизвольно, каждая при участии своего фермента.

2. Транспортная.Пример: гемоглобин переносит кислород от легких к тканям и СО2 от тканей к легким. В клеточных мембранах есть белки, переносящие глюкозу, аминокислоты внутрь клетки.

3. Пищевая и запасная (резервная). Пример: яичный альбумин - источник питания. Казеин молока и глиадин пшеницы - источник аминокислот.

4. Рецепторная.Пример: белки биомембран.

5. Сократительная и двигательная. Пример: актин и миозин - белки мышечной ткани.

6. Структурная.Пример: кератин волос, ногтей, коллаген (соединительная ткань), эластин (сосуды), фосфолипопротеины (белки биологических мембран).

7. Защитная.Пример: антитела сыворотки крови - образуются в ответ на поступление в организм чужеродных веществ (антигенов).

8. Регуляторная.Пример: инсулин регулирует содержание глюкозы в крови.

9. Когенетическая.Совместно с нуклеиновыми кислотами участвуют в хранении и передаче наследственной информации.

10. Сохраняют онкотическое давлениев клетках крови, поддерживают физиологическое значение PH внутренней среды организма.

Основным свойством белков является возможность их связывания с различными веществами. У каждого белка имеются центры, состоящие из аминокислот, которые участвуют в связывании с другими веществами - белками, углеводами, липидами, нуклеиновыми кислотами. Вещества, которые присоединяются к белкам, называются лигандами (О2 к гемоглобину).

1.2 Классификация аминокислот:

По биологическому и физиологическому значению аминокислоты разделяют на 3 группы:

1. незаменимые- не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому должны поступать с пищей. Это: вал, лей, илей, тре, мет, лизин, фен, три;

2. полузаменимые- образуются в недостаточном количестве в организме, поэтому частично должны поступать с пищей. Это: арг, тир, гис;

3. заменимые- синтезируются в организме из незаменимых или других соединений. Это остальные.

Функциональная классификация:

1 группа - алифатические монокарбоновые кислоты: гли, ала, вал, лей, илей.

2 группа - алифатические оксиаминокислоты: сер, тре.

3 группа - серосодержащие: цис, мет.

4 группа - диаминомонокарбоновые: лиз, арг.

5 группа - моноаминодикарбоновые: аспарагиновая, глутаминовая, у них есть амиды (глу, глн).

6 группа - ароматические: фен, тир.

7 группа - гетероциклические: гис, три.

8 группа - аминокислота: про.

У белка первая аминокислота имеет свободную NH2-группу - это начало, называется N-конец, а конечная кислота будет иметь С-конец.

Пептиды. Пептиды отличаются от белков молекулярным весом. Если у белков вес до млн. пептидов 100-1600, они содержат от 4 до 100 аминокислот. Некоторые из них являются биологически активными веществами (гормоны - вазопрессин, окситоцин). Трипептид - глутатион - участвует в окислительно-восстановительных процессах. Эндорфины - пептиды, которые связываются с определенными рецепторами на нервных клетках и уменьшают боль.

Классификация сложных белков зависит от строения простетической группы:

Гликопротеины (содержат углеводы).

Липопротеины (содержат липиды).

Фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту).

Хромопротеины (содержат окрашенную простетическую группу).

Металлопротеины (содержат ионы различных металлов).

Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).

Физико-химические свойства белков

• Белки имеют высокий молекулярный вес 16 000-1 000 000.

• Заряд белковой молекулы. Все белки имеют хоть одну свободную -NH и - СООН группы.

• Структурная организация белков

Первичная структура- определяется последовательностью аминокислот в пептидной цепочке, стабилизируется ковалентными пептидными связями (инсулин, пепсин, химотрипсин).

Вторичная структура– пространственная структура белка. Это либоспираль, либо складчатость. Создаются водородные связи.

Третичная структура- глобулярные и фибриллярные белки. Стабилизируют водородные связи, электростатические силы (СОО-, NН3+), гидрофобные силы, сульфидные мостики, определяются первичной структурой. Глобулярные белки - все ферменты, гемоглобин, миоглобин. Фибриллярные белки - коллаген, миозин, актин.

Четвертичная структура- имеется только у некоторых белков. Такие белки построены из нескольких пептидов. Каждый пептид имеет свою первичную, вторичную, третичную структуру, называются протомерами. Несколько протомеров соединяются вместе в одну молекулу. Один протомер не функционирует как белок, а только в соединении с другими протомерами