Контрольные вопросы к итоговому занятию

1. Классификация аминокислот по биологической роли, по химическому строению, по физико-химическим свойствам, по растворимости в воде.

2. Строение протеиногенных аминокислот. Физико-химические свойства аминокислот. Понятие изоэлектрической точки.

3. Пептидная связь, реакция ее образования. Свойства пептидной связи.

4. Биологическая роль белков. Классификация белков по функции и строению. Физико-химические свойства белков и белковых растворов. Факторы, стабилизирующие белковую молекулу в растворе. Коллоидные свойства белков.

5. Влияние смещения рН на заряд аминокислот и белков. Факторы, вызывающие осаждение белков. Свойства денатурированного белка. Характерные особенности денатурации и ренативации.

6. Уровни структурной организации белковой молекулы. Типы связей, стабилизирующие структуру белковой молекулы. Аминокислоты, образующие эти связи.

7. Простые белки (альбумины, глобулины, гистоны, протамины), их представители, роль в организме.

8. Сложные белки: фосфопротеины, нуклеопротеины, гликопротеины и протеогликаны, хромопротеины, металлопротеины, липопротеины. Структура мононуклеотидов на примере АМФ, АДФ, АТФ, цАМФ. Формулы гема, гиалуроновой кислоты и хондроитинсульфатов.

9. Принцип цветных качественных реакций на аминокислоты и белки. Возможность использования в практике.

10. Удаление белков из раствора и очистка белковых растворов от примесей. Механизмы реакций. Использование в биохимии и медицине.

11. Методы осаждения белков, применимые для получения белков и ферментов в нативном состоянии.

12. Составление произвольных тетрапептидов с заданными свойствами, умение назвать их, определение суммарного заряда и растворимости, зоны pH, в которой находится их изоэлектрическая точка.

13. Определение составных компонентов фосфопротеинов и гликопротеинов.

14. Перечислите общие свойства витаминов, их классы. Провитамины и антивитамины, приведите примеры. Общие причины возникновения гипо- и авитаминозов. Гипервитаминозы.

15. Характеристика жирорастворимых витаминов А, D₃, Е, К,F: физиологическое название, химическая структура витаминов А,D₂,D₃, Е,K,F, активных форм витаминовAиD, суточная потребность, пищевые источники. Биохимические функции и процессы, в которых принимает участие витамин. Возможные причины и клинические проявления гипер-, гипо- и авитаминозов. Что такое каротиноиды? Укажите их роль в организме.

16. Характеристика водорастворимых витаминов В₁, В₂, В₃(никотиновая кислота), В₅(пантотеновая кислота), В₆, В₉, В₁₂, С, Н: физиологическое название, строение (кроме витаминов В₁₂, фолиевой и пантотеновой кислот), суточная потребность, пищевые источники. Биохимические функции и реакции, в которых принимают участие витамины. Структурные формулы коферментов (для В₁, В₂, В₃, В₆). Возможные причины и клинические проявления гипо- и авитаминоза. Роль витаминов для правильного роста и развития ребенка.

17. Механизм антибактериальной активности сульфаниламидных препаратов.

18. Качественные реакции открытия витаминов А, Е, К, D₃, В₁, В₂, В₃, В₆, В₁₂. Принцип методов, ход определения, практическое значение методов.

19. Количественное определение витамина С в моче. Принцип метода, ход определения, клинико-диагностическое значение, нормальные показатели.

20. Ферменты, их роль в осуществлении биохимических реакций. Сравните ферменты и неорганические катализаторы.

21. Структурно-функциональная организация ферментов (уровень структуры, простые и сложные ферменты). Холофермент, апофермент, кофактор, кофермент, простетическая группа, активный и аллостерический центры. Роль апофермента и кофермента в катализе. Строение мультиферментных комплексов клетки.

22. Особенности строения изоферментов. Общая характеристика и примеры изоферментов.

23. Классификация ферментов. Основные подклассы в каждом классе. Номенклатура ферментов. Что такое классификационный номер? Примеры биохимических реакций, ферменты этих реакций.

24. Этапы ферментативного катализа. Особенности ковалентного и кислотно-основного катализа.

25. Количественное определение активности ферментов в биологических объектах. Единицы активности ферментов.

26. Основные свойства ферментов, графики зависимости активности фермента от различных воздействий. Специфичность фермента, виды специфичности. Механизмы специфичности (теории Фишера и Кошланда).

27. Способы регуляции метаболической активности в клетке: компартментализация, изменение концентрации фермента, изменение концентрации субстрата, наличие изоферментов, аллостерические механизмы регуляции ферментов, ковалентная модификация ферментов, проферменты и их ограниченный протеолиз, белок-белковое взаимодействие.

28. Основные виды ингибирования ферментов: конкурентное и неконкурентное, обратимое и необратимое. Примеры.

29. Использование ферментов в медицине. Энзимотерапия и энзимодиагностика. Использование ингибиторов ферментов в качестве лекарств. Примеры.

30. Отличие первичных и вторичных форм энзимопатий. Примеры.

31. Исследование скорости ферментативной реакции на примере каталазы.

32. Практическое обнаружение влияния температуры на активность ферментов на примере амилазы слюны и дегидрогеназ дрожжей. Принцип метода и ход определения.

33. Практическое обнаружение действия инактиваторов и активаторов ферментов на примере амилазы слюны. Принцип метода и ход определения.

34. Иследование специфичности действия ферментов на примере амилазы слюны и уреазы. Принцип метода и ход определения.

35. Принцип метода и ход определения активности амилазы в сыворотке крови и моче. Нормальные величины и клинико-диагностическое значение метода.

Раздел 4. Биологическое окисление

Тема 4.1. Общие пути катаболизма: окислительное декарбоксилирование пирувата. Цикл трикарбоновых кислот. Ферменты дыхательной цепи. Окислительное фосфорилирование (семинар)

Актуальность

Биологическое окисление протекает во всех живых клетках организма в виде совокупных окислительных реакций. При этом происходит многократная передача протонов и электронов или только электронов от донора к акцептору. Конечными продуктами этого процесса являются вода окисления и диоксид углерода (Н₂О и СО₂). Основной функцией биологического окисления является обеспечение организма энергией для процессов жизнедеятельности. Формой энергии, доступной для использования, является аденозинтрифосфорная кислота (АТФ).

Некоторые вещества, как лекарственные (барбитураты), так и токсические (цианиды, окись углерода), подавляют окислительное фосфорилирование и синтез АТФ.

Цель

Изучение реакций пируватдегидрогеназного комплекса и цикла трикарбоновых кислот, строения цепи дыхательных ферментов митохондрий и механизмов окислительного фосфорилирования.