2.9. Зависимость скорости реакции от концентрации. Молекулярность элементарного акта реакции. Порядок реакции. Кинетические уравнения реакций первого и нулевого порядков. Период полупревращения

Молекулярность реакции определяется числом частиц, прини­мающих участие в элементарном акте столкновения. Реакции быва­ют мономолекулярными, би- и тримолекулярными. Вероятность стол­кновения трех частиц одновременно очень мала, четырехмолекулярные реакции неизвестны.

Примером мономолекулярной реакции является:

СH₃-N=N-CH₃ → C₂H₆ + N₂;

бимолекулярной: H₂ + I₂ → 2HI.

Общий порядок реакции определяется как сумма показателей сте­пеней концентраций в кинетическом уравнении реакции:

V = k[A]^a[B]^b.

Порядок реакции находят экспериментальным путем. Он мо­жет быть нулевым, целочисленным или дробным.

Если одно из реагирующих веществ находится в большом из­бытке, т.е. его концентрация практически не меняется, то порядок реакции по этому веществу равен нулю (нулевой порядок, V = kс⁰ = k). Примером такой реакции является инверсия водного раствора сахарозы:

С₁₂Н₂₂О₁₁ + Н₂О ↔ С₆Н₁₂О₆ + С₆Н₁₂О₆,

глюкоза фруктоза

в которой концентрация Н₂О очень высока и в процессе реакции практически не изменяется, [Н₂О] = const. Порядок реакции по воде является нулевым (n=0), а по сахарозе, как установлено экс­периментально, первым. Общий порядок реакции равен n + m = 0 + 1 = 1 (V = kc).

Кинетическое уравнение имеет вид:

V = k [С₁₂Н₂₂О₁₁].

Примером реакции второго порядка (V = kc²) является

H₂ + I₂ → 2HI;

V = k [H₂][ I₂];

n + m = 1 + 1 = 2.

Примерами биохимических реакций нулевого порядка служат фер­ментативные процессы, при которых субстрат находится в избытке, а количество фермента ограниченно. Реакциями первого порядка среди биохимических являются ко­нечные стадии ферментативных процессов, реакции антигенов с антителами, изомерного превращения, гидролиза и т.д. Реакции, имеющие порядок больше чем два, среди биохими­ческих процессов не встречаются.

Порядок реакции (эксперимен­тальная величина) определяет зависимость скорости реакции от концентрации реагирующих веществ, а молекулярность (теорети­ческая величина) дает молекулярно-кинетическую характеристику процесса.

Численно для простых (элементарных) реакций молекулярность и порядок совпадают.

В кинетике часто пользуются понятием период полупревраще­ния τ_1/2.

Периодом полупревращения называют время, необходимое для того, чтобы прореагировала половина исходного количества вещества.

Период полупревращения используют также для характеристи­ки процессов радиоактивного распада. И хотя эти процессы не яв­ляются химическими (их скорость не зависит от температуры), ки­нетически они описываются уравнением реакции первого порядка.

Характерной особенностью ферментативного катализа является возрастание скорости реакции до определенной постоянной величины (V_max). Типичная кривая зависимости скорости ферментатив­ной реакции и от концентрации субстрата [S] приведена на рис. 2.2.

В 1913 г. Михаэлис и Ментен предложили теорию, объясняю­щую эту зависимость. Для ферментативного процесса:

k₁ k₃

E + S ES E+P,

k₂

где Е - фермент; S - субстрат; ES - промежуточный фермент-субстратный комплекс; Р - продукт реакции; k₁, k₂, k₃ - константы скоростей соответствующих реакций.

Vmax

Vmax/2

Km [S]

Рис. 2.2. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата

Km = (k₂ + k₃)/ k₁ - константа Михаэлиса.

На практике пользуются Vmax, т.е. скоростью, с которой реа­гирует фермент, полностью находящийся в виде комплекса ES.

Если V₀ = Vmax/2, то Km = [S]

т.е.: значение константы Михаэлиса численно равно концентрации суб­страта, при которой скорость реакции составляет половину мак­симальной.

Кинетическая константа k₃ в уравнении Vmax = k₃[E₀] называется числом оборотов фермента; она показывает число молекул суб­страта, которое превращается в продукт реакции в условиях, когда весь фермент находится в составе фермент-субстратного комплекса.

Величина константы Михаэлиса зависит от значения рН, темпе­ратуры, природы субстрата и т.д. Ее значения, которые приводятся наряду с V_max и числом оборотов фермента, являются количественные параметром ферментативной реакции при определенных условиях.

Уравнение Михаэлиса-Ментен:

V = Vmax×[S]/(Km+[S])

Закономерности химической кинетики используют в фармакокинетике и токсикокинетике, изучающих скорости действия и выведения из организма соответственно лекарственных средств и ядов.

Обычный путь действия лекарственного средства в организме можно рассматривать как последовательность двух процессов: вса­сывания из желудка в кровь (характеризуется константой всасыва­ния k_в) и выведения (элиминации) из крови в мочу (характеризует­ся константой выведения kэ).

Кинетика изменения массы лекарственного средства в желудке m_ж, в крови m_к и в моче m_м описывается системой трех дифференциальных уравнений, решаемой графически; на основании этого прогнозируют лечебную дозу лекарства m₀ и время принятия очередной дозы.