4 курс / Дерматовенерология / Коллаген_в_косметической_дерматологии_Хабаров_В_Н

1988. Т. 24, № 2. С. 152]) и сильных электромагнитных излучений. Экспериментально установлена зависимость вязкости водных растворов ГК от скорости сдвига, напряжения и температуры (Швайчак, 2004). Все эти внешние и внутренние системы создают фон механических и электромагнитных колебаний, которые воспринимает прежде всего гиалуронан, аранжирует их на коллагеновую сеть и связанные с ней клетки.

В заключение этого раздела отметим значение связи мимических мышц с волокнами коллагена ПЖК, которые являются продолжением коллагеновой сети дермы (см. гл. 6). Через эти связи мимические мышцы создают основной внутренний фон механических напряжений коллагеновой сети в дерме. Наибольшее механическое давление на кожу лица оказывает система мимических мышц. В мышечной ткани 20% белков составляет коллаген. Он локализуется в прослойках (фасциях) соединительной ткани, окружающей мышечные волокна. Группа мышц, как правило, окружается оболочками из волокнистой соединительной ткани, называемыми фасциями (fascia - повязка, бинт). По структурным и функциональным особенностям различают поверхностные, глубокие фасции и фасции органов. Поверхностные (подкожные) фасции лежат под кожей и представляют уплотнение подкожной клетчатки, окружают всю мускулатуру данной области, связаны морфологически и функционально с подкожной клетчаткой и кожей. Мимические мышцы представляют собой тонкие мышечные пучки, которые одним концом прикрепляются к костям черепа, а другим вплетаются в кожу. Поэтому их сокращение вызывает смещение некоторых участков кожи и определяет мимику лица. При расслаблении мимических мышц кожа в силу своей упругости возвращается к исходному состоянию. Увядание кожи приводит к снижению ее упругих свойств и образованию морщин. Мимические мышцы лицевого дерматома, переплетающиеся своими отдельными волокнами, тесно связаны друг с другом. При сокращении они вовлекают в совместную работу гораздо большее количество отдельных мышц, чем скелетные мышцы. Другой особенностью мимических мышц является их расположение в окружности естественных отверстий: рта, глазниц, носовых и ушных отверстий. Часть мимических мышц является расширителями, другая - приводит к сжатию этих отверстий. Незначительная сила мимических мышц и их тесная связь с кожей препятствуют уплотнению покрывающей их клетчатки и превращению ее в фасцию. Эти мышцы лежат непосредственно под кожей в слое гиподермы. Мимические мышцы связаны через недоразвитые фасции с волокнами коллагена ПЖК, которые являются продолжением коллагеновой сети дермы. Через эти связи мимические мышцы создают основной внутренний фон механических напряжений коллагеновой сети в дерме.

Таким образом, функциональная активность фибробластов, связанных с коллагеновыми фибриллами, контролируется сигналами механических напряжений коллагеновых волокон, ГК через гиалуроновую сигнальную систему и как механоэлектрический трансдуктор.

Медицинские книги

@medknigi

Подводя итог вышеизложенным фактам и гипотезам, отметим, что в соединительной ткани дермы взаимные влияния «клетка-матрикс» и «матриксклетка», направленные на организацию структур и функциональной активности клеток, в значительной степени определяются процессами, рассмотрение которых с позиции биохимической физики кажется наиболее перспективным. К подобным процессам относятся: механорегуляторные связи межклеточного, внутриклеточного и ядерного матриксов клетки; механоэлектрическая трансдукция механических напряжений и электромагнитных излучений с участием гиа-луронана и фибрилл коллагена межклеточного вещества.

ЛИТЕРАТУРА

Албертс Б., Брей Д., Льюис Дж. и др. Молекулярная биология клетки. М. : Мир, 1987. Т. 3.

Алейникова Т.В., Авдеева Л.В., Андрианова Д.Е. и др. Биохимия. М. : ГЭОТАРМЕД, 2003.

Афанасьев Ю.И., Баланчук В.К., Ванников Л.Л. и др. Основы гистологии и гистологической техники. М. : Медицина, 1967.

Байрейтер К., Франц П., Родеман Х. Фибробласты при нормальной и патологической терминальной дифференцировке, старении, апоптозе и трансформации // Онтогенез. 1995. Т. 236, № 1. С. 22-37.

Дудел Дж. Физиология человека. М. : Мир, 1985. Т. 1, 2.

Зорина А.И., Зорин В.Л., Черкасов В.Р. Дермальные фибробласты: разнообразие фенотипов и физиологических функций, роль в старении кожи // Эстетическая медицина. 2012. Т. XI, № 1. С. 212-218.

Коломоец Т.А., Мартынюк А.В., Шаповалова Е.Ю. Формирование коллагеновых волокон четырех типов в дерме кожи эмбрионов человека первого триместра беременности // Мир медицины и биологии. 2013. Т. 9, № 2. С. 44-46. Мусил Я., Новаеова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах. М. : Мир,

1981.

Северин Е.С., Глухов А.И., Голенченко В.А. и др. Биохимия. М. : ГЭОТАРМедиа, 2008.

Серов В.В., Шехтер А.Б. Соединительная ткань. Функциональная морфология и общая патология. M. : Медицина, 1981. Слуцкий Л.И. Новое о структурных компонентах соединительной ткани и базальных мембран // Успехи соврем. биол. 1984. Т. 97, № 1. С. 116-129. Смирнова И. Функциональная морфология старения // Успехи геронтол. 2004. № 13. С. 44-51.

Фаллер Д.М., Шилдс Д. Молекулярная биология клетки. М. : БИНОМ, 2016.

Хабаров В.Н., Бойков П.Я. Биохимия гиалуроновой кислоты. М. : Тисо Принт,

2016.

Хабаров В.Н., Бойков П.Я., Селянин М.А. Гиалуроновая кислота. М. : Практическая медицина, 2012.

Медицинские книги

@medknigi

Хабаров В.Н., Бойков П.Я.. Колосов В.А., Иванов П.Л. Гиалуронан в артрологии. М. : Эдвантидж сольюшинз, 2014.

Хертель Б. Молекулярные и клеточные механизмы естественного старения и фотостарения (стрессорные факторы, защитный механизм) // Косметика и медицина. 2000. № 4. С. 5-17.

Шафранов В.В., Борхунова Е.Н., Таганова А.В., Короткий Н.Г. Келоидные рубцы у детей. М. : Династия, 2006.

Швайчак Э. Зависимость вязкости водного раствора гиалуроновой кислоты от внешних полей // Рос. журн. биомеханики. 2004. Т. 8, № 1. С. 98-104.

Abdul Roda M., Fernstrand A.M., Redegeld F.A., Blalock J.E. et al. The matrikine PGP as a potential biomarker in COPD // Am. J. Physiol. Lung Cell. Mol. Physiol. 2015. Vol. 308, N 11. P. L1095-L1101.

Agren M.S., Schnabel R., Christensen L.H., Mirastschijski U. Tumor necrosis factor- a-accelerated degradation of type I collagen in human skin is associated with elevated matrix metalloproteinase (MMP)-1 and MMP-3 ex vivo // Eur. J. Cell Biol. 2015.

Vol. 94, N 1. P. 12-21.

Aldag C., Nogueira Teixeira D., Leventhal P.S. Skin rejuvenation using cosmetic products containing growth factors, cytokines, and matrikines: a review of the literature // Clin. Cosmet. Investig. Dermatol. 2016. Vol. 9. P. 411-419.

Almine J.F., Wise S.G., Hiob M., Singh N.K. et al. Elastin sequences trigger transient proinflammatory responses by human dermal fibroblasts // FASEB J. 2013. Vol. 27, N 9. P. 3455-3465.

Anderson L.R., Owens T.W., Naylor M.J. Structural and mechanical functions of integrins // Biophys. Rev. 2014. Vol. 6, N 2. P. 203-213.

Anthis N.J., Campbell I.D. The tail of integrin activation // Trends Biochem. Sci. 2011. Vol. 36, N 4. P. 191-198.

Antonicelli F., Bellon G., Debelle L., Hornebeck W. Elastin-elastases and inflammaging // Curr. Top. Dev. Biol. 2007. Vol. 79. P. 99-155.

Arasu U.Th., Deen A.J., Koistinen A., Kama R. et al. Extracellular vesicles as carriers of hyaluronan and their role as novel biomarkers // Book of Abstracts 10th International Conference on Hyaluronan. Florence, Italy, June 7-11, 2015.

Argyropoulos A.J., Robichaud P., Balimunkwe R.M., Fisher G.J. et al. Alterations of dermal connective tissue collagen in diabetes: molecular basis of aged-appearing skin // PLoS One. 2016. Vol. 11, N 4. Article ID e0153806.

Bai X., Li Y.Y., Zhang H.Y., Wang F. et al. Role of matrix metalloproteinase-9 in transforming growth factor-P1-induced epithelial-mesenchymal transition in esophageal squamous cell carcinoma // Onco Targets Ther. 2017. Vol. 10. P. 28372847.

Barczyk M., Carracedo S., Gullberg D. Integrins // Cell Tissue Res. 2010. Vol. 339, N 1. P. 269-280.

Медицинские книги

@medknigi

Barrett T.W. Hyaluronic acid salt - a mechanoelectrical transducer // Biochem. Biophys. Acta. 1975. Vol. 385, N 1. P. 157-61.

Barrett T.W. Mechanoelectrical transduction in hyaluronic acid salt solution is an entropy-driven process // Physiol. Chem. Phys. 1976. Vol. 8, N 2. P. 125-130.

Bartsch G., Yoo J.J., De Coppi P. et al. Propagation, expansion, and multilineage differentiation of human somatic stem cells from dermal progenitors // Stem Cells Dev. 2005. Vol. 14. P. 337-348.

Becker P.B., Horz W. ATP-dependent nucleosome remodeling // Annu. Rev. Biochem.

2002. Vol. 71. P. 247-273.

Becker P.B., Workman J.L. Nucleosome remodeling and epigenetics // Cold Spring

Harb. Perspect. Biol. 2013. Vol. 5, N 9. P. 342-347. Bhowmick M., Tokmina-Roszyk D., Onwuha-Ekpete L., Harmon K. et al. Second

generation triple-helical peptide inhibitors of matrix metalloproteinases // J. Med.

Chem. 2017. Vol. 60. P. 3814-3827.

Bianconi D., Unseld M., Prager G.W. Integrins in the spotlight of cancer // Int. J. Mol. Sci. 2016. Vol. 17, N 12. P. 214-218.

Blanchevoye C., Floquet N., Scandolera A., Baud S. et al. Interaction between the elastin peptide VGVAPG and human elastin binding protein // J. Biol. Chem. 2013. Vol. 288, N 2. P. 1317-1328.

Bonnema D.D. Effects of age on plasma matrix metalloproteinases (MMPs) and tissue inhibitor of metalloproteinases (TIMPs) // J. Card. Fail. 2007. Vol. 13. P. 530-540.

Borza C.M., Pozzi A. Discoidin domain receptors in disease // Matrix Biol. 2014.

Vol. 34. P. 185-192.

Boudjadi S., Carrier J.C., Groulx J.F., Beaulieu J.F. Integrin a1p1 expression is controlled by c-MYC in colorectal cancer cells // Oncogene. 2016. Vol. 35, N 13. P. 1671-1678.

Broekelmann T.J., Kozel B.A., Ishibashi H., Werneck C.C. et al. Tropoelastin interacts with cell-surface glycosaminoglycans via its COOH-terminal domain // J. Biol. Chem. 2005. Vol. 280, N 49. P. 40 939-40 947.

Carafoli F., Hohenester E. Collagen recognition and transmembrane signalling by discoi-din domain receptors // Biochem. Biophys. Acta. 2013. Vol. 1834, N 10. P. 2187-2194.

Cerofolini L., Amar S., Lauer J.L., Martelli T. et al. Bilayer membrane modulation of membrane type 1 matrix metalloproteinase (MT1-MMP) structure and proteolytic activity // Sci. Rep. 2016. Vol. 6. PMID: ID 29511.

Craig V.J., Zhang L., Hagood J.S., Owen C.A. Matrix metalloproteinases as therapeutic targets for idiopathic pulmonary fibrosis // Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 2015.

Медицинские книги

@medknigi

Vol. 53, N 5. P. 585-600.

Dale M.A., Xiong W., Carson J.S., Suh M.K. et al. Elastin-derived peptides promote abdominal aortic aneurysm formation by modulating M1/M2 macrophage polarization // J. Immunol. 2016. Vol. 196, N 11. P. 4536-4543.

Davidenko N., Schuster C.F., Bax D.V., Farndale R.W. et al. Evaluation of cell binding to collagen and gelatin: a study of the effect of 2D and 3D architecture and surface chemistry // J. Mater. Sci. Mater. Med. 2016. Vol. 27, N 10. P. 148.

Dayer C., Stamenkovic I. Recruitment of matrix metalloproteinase-9 (MMP-9) to the fibroblast cell surface by lysyl hydroxylase 3 (LH3) triggers transforming growth factor-P (TGF-в) activation and fibroblast differentiation // J. Biol. Chem. 2015. Vol. 290, N 22. P. 13 763-13 778.

Devy J., Duca L., Cantarelli B., Joseph-Pietras D. et al. Elastin-derived peptides enhance melanoma growth in vivo by upregulating the activation of Mcol-A (MMP-1) collagenase // Br. J. Cancer. 2010. Vol. 103, N 10. P. 1562-1570.

Dittmore A., Silver J., Sarkar S.K., Marmer B. et al. Internal strain drives spontaneous periodic buckling in collagen and regulates remodeling // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 2016. Vol. 113, N 30. P. 8436-8441.

Dridi L., Seyrantepe V., Fougerat A., Pan X. et al. Positive regulation of insulin signaling by neuraminidase 1 // Diabetes. 2013. Vol. 62, N 7. P. 2338-2346.

Duca L., Blaise S., Romier B., Laffargue M. et al. Matrix ageing and vascular impacts: focus on elastin fragmentation // Cardiovasc. Res. 2016. Vol. 110, N 3.

P. 298-308.

Fields G.B. Interstitial collagen catabolism // J. Biol. Chem. 2013. Vol. 288, N 13. P. 8785-8793.

Fields G.B. Biophysical studies of matrix metalloproteinase/triple-helix complexes //

Adv. Protein Chem. Struct. Biol. 2014. Vol. 97. P. 37-48. Fisher G., Kang S., Varani J. et al. Mechanism of photoaging and chronological skin

aging // Arch. Dermatol. 2002. Vol. 138. P. 1462-1467.

Fisher G.J., Quan T., Purohit T., Shao Y. et al. Collagen fragmentation promotes oxidative stress and elevates matrix metalloproteinase-1 in fibroblasts in aged human skin // Am. J. Pathol. 2009. Vol. 174, N 1. P. 101-114.

Flynn L.A., Blissett A.R., Calomeni E.P., Agarwal G. Inhibition of collagen fibrillogen-

esis by cells expressing soluble extracellular domains of DDR1 and DDR2 // J. Mol.

Biol. 2010. Vol. 395, N 3. P. 533-543. Fu H.L., Sohail A., Valiathan R.R., Wasinski B.D. et al. Shedding of discoidin domain

receptor 1 by membrane-type matrix metalloproteinases // J. Biol. Chem. 2013.

Медицинские книги

@medknigi

Vol. 288, N 17. P. 12 114-12 129. Gaggar A., Weathington N. Bioactive extracellular matrix fragments in lung health and

disease // J. Clin. Invest. 2016. Vol. 126, N 9. P. 3176-3184. Gan S.D., Rünger T.M. Dermal fibroblasts internalize elastin to lysosomes via the elastin-

binding protein of the elastin-laminin receptor // J. Dermatol. Sci. 2011. Vol. 61, N 1.

P. 60-62.

Ge C., Wang Z., Zhao G., Li B. et al. Discoidin receptor 2 controls bone formation and marrow adipogenesis // J. Bone Miner. Res. 2016. Vol. 31, N 12. P. 2193-2203. Grinnell F. Fibroblast biology in three-demensional collagen matrices // Trends Cell Biol. 2003. Vol. 13, N 5. P. 264-269.

Guerrot D., Kerroch M., Placier S., Vandermeersch S. et al. Discoidin domain receptor 1 is a major mediator of inflammation and fibrosis in obstructive nephropathy // Am. J. Pathol. 2011. Vol. 179, N 1. P. 83-91.

Haniffa M., Collin M., Buckley C. et al. Mesenchymal stem cells: the fibroblasts new clothes? // Haemotologica. 2009. Vol. 94, N 2. P. 258-263.

Heinz A., Jung M.C., Duca L., Sippl W. et al. Degradation of tropoelastin by matrix metalloproteinases - cleavage site specificities and release of matrikines // FEBS J. 2010. Vol. 277, N 8. P. 1939-1956.

Hinek A., Bodnaruk T.D., Bunda S., Wang Y. et al. Neuraminidase-1, a subunit of the cell surface elastin receptor, desialylates and functionally inactivates adjacent receptors interacting with the mitogenic growth factors PDGF-BB and IGF-2 // Am. J. Pathol. 2008. Vol. 173, N 4. P. 1042-1056.

Hogaboam C.M., Steinhauser M.L., Chensue S.W., Kunkel S.L. Novel roles for chemokines and fibroblasts in interstitial fibrosis // Kidney Int. 1998. Vol. 54, N 6. P. 2152-2159.

Hong J., Chu M., Qian L., Wang J. et al. Fibrillar type I collagen enhances the differentiation and proliferation of myofibroblasts by lowering α 2β1 integrin expression in cardiac fibrosis // Biomed. Res. Int. 2017. Article ID 1790808.

Horton E.R., Humphries J.D., James J., Jones M.C. et al. The integrin adhesome network at a glance // J. Cell Sci. 2016. Vol. 129, N 22. P. 4159-4163.

Imokawa G., Ishida K. Biological mechanisms underlying the ultraviolet radiationinduced formation of skin wrinkling and sagging I: reduced skin elasticity, highly associated with enhanced dermal elastase activity, triggers wrinkling and sagging // Int. J. Mol. Sci. 2015. Vol. 16, N 4. P. 7753-7775.

Iwamoto D.V., Calderwood D.A. Regulation of integrin-mediated adhesions // Curr. Opin. Cell Biol. 2015. Vol. 36. P. 41-47.

Jahoda C., Reynolds A. Dermal-epidermal interactions. Adult follicle-derived cell populations and hair growth // Dermatol. Clin. 1996. Vol. 14. P. 573-583.

Jokinen J., Dadu E., Nykvist P., Käpylä J. et al. Integrin-mediated cell adhesion to type I collagen fibrils // J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279, N 30. P. 31 956-31 963.

Медицинские книги

@medknigi

Juskaite V., Corcoran D.S., Leitinger B. Collagen induces activation of DDR1 through lateral dimer association and phosphorylation between dimers // Elife. 2017 Jun 7.

Vol. 6. pii: e25716.

Kadler K.E. Fell Muir Lecture: collagen fibril formation in vitro and in vivo // Int.

J. Exp. Pathol. 2017. Vol. 98, N 1. P. 4-16. Kahari V.M., Saarialho-Kere U. Matrix metalloproteinases in skin // Exp. Dermatol.

1997. Vol. 6. P. 199-213. Kaisers W., Boukamp P., Stark H.J., Schwender H. et al. Age, gender and UV-exposi-

tion related effects on gene expression in in vivo aged short term cultivated human

dermal fibroblasts // PLoS One. 2017. Vol. 12, N 5. Article ID e0175657. Kawecki C., Hezard N., Bocquet O., Poitevin G. et al. Elastin-derived peptides are new

regulators of thrombosis // Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. 2014. Vol. 34, N 12.

P. 2570-2578.

Kielty C.M., Whittaker S.P., Grant M.E., Shuttleworth C.A. Type IV collagen microfibrils: evidence for structural association with hyaluronan // J. Cell Biol. 1992. Vol. 118, N 4. P. 979-990.

Knight C.G., Morton L.F., Peachey A.R., Tuckwell D.S. et al. The collagen-binding A-domains of integrins alpha(1)beta(1) and alpha(2)beta(1) recognize the same specific amino acid sequence, GFOGER, in native (triple-helical) collagens // J. Biol. Chem. 2000. Vol. 275, N 1. P. 35-40.

Kohl E., Steinbauer J., Landthaler M., Szeimies R.M. Skin ageing // J. Eur. Acad. Dermatol. Venereol. 2011. Vol. 25, N 8. P. 873-884.

Koivisto L., Heino J., Häkkinen L., Larjava H. Integrins in wound healing // Adv.

Wound Care (New Rochelle). 2014. Vol. 3, N 12. P. 762-783.

Korn J.H. Modulation of lymphocyte mitogen responses by cocultured fibroblast // Cell. Immunol. 1981. Vol. 63, N 2. P. 374-384.

Lee P., Bax D.V., Bilek M.M., Weiss A.S. A novel cell adhesion region in tropoelastin mediates attachment to integrin αVβ5 // J. Biol. Chem. 2014. Vol. 289, N 3. P. 1467-1477.

Leitinger B. Discoidin domain receptor functions in physiological and pathological conditions // Int. Rev. Cell Mol. Biol. 2014. Vol. 310. P. 39-87.

Lepperdinger G., Fehrer C., Ritinger S. Chemistry and Biology of Hyaluronan / eds

H. Garg, C.A. Hales. Oxford, 2004.

Li Y., Lei D., Swindell W.R., Xia W. et al. Age-associated increase in skin fibroblastderived prostaglandin E2 contributes to reduced collagen levels in elderly human skin // J. Invest. Dermatol. 2015. Vol. 135, N 9. P. 2181-2188.

Медицинские книги

@medknigi

Lindhal U., Hook M. Glycosaminoglycans and their binding to biological macromol-

ecules // Annu. Rev. Bochem. 1978. Vol. 47. P. 385-417.

Luzina I.G., Lockatell V., Hyun S.W., Kopach P. et al. Elevated expression of NEU1 si-alidase in idiopathic pulmonary fibrosis provokes pulmonary collagen deposition, lymphocytosis, and fibrosis // Am. J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol. 2016. Vol. 310, N 10. P. L940-L954.

Majkowska I., Shitomi Y., Ito N., Gray N.S. et al. Discoidin domain receptor 2 mediates collagen-induced activation of membrane-type 1 matrix metalloproteinase in human fibroblasts // J. Biol. Chem. 2017. Vol. 292, N 16. P. 6633-6643.

Malik R., Lelkes P.I., Cukierman E. Biomechanical and biochemical remodeling of stromal extracellular matrix in cancer // Trends Biotechnol. 2015. Vol. 33, N 4. P. 230-236.

Maurice P., Baud S., Bocharova O.V., Bocharov E.V. et al. New insights into molecular organization of human neuraminidase-1: transmembrane topology and dimeriza-tion ability // Sci. Rep. 2016. Vol. 6. Article ID 38363.

Mihai C., Iscru D.F., Druhan L.J., Elton T.S. et al. Discoidin domain receptor 2 inhibits fibrillogenesis of collagen type 1 // J. Mol. Biol. 2006. Vol. 361, N 5.

P. 864-876.

Mine S., Fortunel N., Pageon H. et al. Aging alters functionally human dermal papillary fibroblasts but not reticular fibroblasts: a new view of skin morphogenesis and aging // PloS One. 2008. Vol. 3, N 12. P. 1-13.

Morse E.M., Brahme N.N., Calderwood D.A. Integrin cytoplasmic tail interactions // Biochemistry. 2014. Vol. 53, N 5. P. 810-820.

Murphy G. Riding the metalloproteinase roller coaster // J. Biol. Chem. 2017. Vol. 292, N 19. P. 7708-7718.

Nho R.S., Polunovsky V. Translational control of the fibroblast-extracellular matrix association: an application to pulmonary fibrosis // Translation (Austin). 2013. Vol. 1, N 1. Article ID e23934.

Nolte S.V., Xu W., Rennekampff H.-O., Rodemann P. Diversity of fibroblasts. A review on implications for skin tissue engineering // Cells Tissues Organs. 2008. Vol. 187. P. 165-176.

Ntayi C., Labrousse A.L., Debret R., Birembaut P. et al. Elastin-derived peptides upregulate matrix metalloproteinase-2-mediated melanoma cell invasion through elas- tin-binding protein // J. Invest. Dermatol. 2004. Vol. 122, N 2. P. 256-265.

Orian-Rousseau V. CD44 acts as a signaling platform controlling tumor progression and metastasis // Front. Immunol. 2015. Vol. 6. P. 154.

Orian-Rousseau V., Sleeman J. CD44 is a multidomain signaling platform that integrates extracellular matrix cues with growth factor and cytokine signals // Adv. Cancer Res. 2014. Vol. 123. P. 231-254.

Медицинские книги

@medknigi

Pan L., Zhao Y., Yuan Z., Qin G. Research advances on structure and biological functions of integrins // SpringerPlus. 2016. Vol. 5, N 1. P. 1094. Phillip J.M., Aifuwa I., Walston J., Wirtz D. The mechanobiology of aging // Annu.

Rev. Biomed. Eng. 2015. Vol. 17. P. 113-141.

Pocza P., Süli-Vargha H., Darvas Z., Falus A. Locally generated VGVAPG and VAPG elastin-derived peptides amplify melanoma invasion via the galectin-3 receptor // Int. J. Cancer. 2008. Vol. 122, N 9. P. 1972-1980.

Popova S.N., Lundgren-Akerlund E., Wiig H., Gullberg D. Physiology and pathology of collagen receptors // Acta Physiol. (Oxf.). 2007. Vol. 190, N 3. P. 179-187.

Qin Z., Voorhees J.J., Fisher G.J., Quan T. Age-associated reduction of cellular spreading/mechanical force up-regulates matrix metalloproteinase-1 expression and collagen fibril fragmentation via c-Jun/AP-1 in human dermal fibroblasts // Aging Cell. 2014. Vol. 13, N 6. P. 1028-1037.

Rammal H., Saby C., Magnien K., Van-Gulick L., Garnotel R. et al. Discoidin domain receptors: potential actors and targets in cancer // Front. Pharmacol. 2016. Vol. 7. P. 55.

Rilla K. et al. Hyaluronan production enhances shedding of plasma membrane derived

microvesicles // Exp. Cell Res. 2013. Vol. 319, N 13. P. 143-147. Rodgers U.R., Weiss A.S. Cellular interactions with elastin // Pathol. Biol. (Paris).

2005. Vol. 53, N 7. P. 390-398.

Rusciani A., Duca L., Sartelet H., Chatron-Colliet A. et al. Elastin peptides signaling

relies on neuraminidase-1-dependent lactosylceramide generation // PLoS One. 2010. Vol. 5, N 11. Article ID e14010. Saby C., Buache E., Brassart-Pasco S., El Btaouri H. et al. Type I collagen aging impairs

discoidin domain receptor 2-mediated tumor cell growth suppression // Oncotarget.

2016. Vol. 7, N 18. P. 24 908-24 927. Sasaki N., Itakura Y., Toyoda M. Sialylation regulates myofibroblast differentiation of

human skin fibroblasts // Stem. Cell Res. Ther. 2017. Vol. 8, N 1. P. 81. Scandolera A., Odoul L., Salesse S., Guillot A. et al. The elastin receptor complex: a

unique matricellular receptor with high anti-tumoral potential // Front. Pharmacol.

2016. Vol. 7. P. 32.

Shitomi Y., Thogersen I.B., Ito N., Leitinger B. et al. ADAM10 controls collagen signaling and cell migration on collagen by shedding the ectodomain of discoidin domain receptor 1 (DDR1) // Mol. Biol. Cell. 2015. Vol. 26, N 4. P. 659-673.

Slack B.E., Siniaia M.S., Blusztajn J.K. Collagen type I selectively activates ectodomain shedding of the discoidin domain receptor 1: involvement of Src tyrosine kinase // J. Cell. Biochem. 2006. Vol. 98, N 3. P. 672-684.

Медицинские книги

@medknigi

Solis M.A., Chen Y.H., Wong T.Y., Bittencourt V.Z. et al. Hyaluronan regulates cell behavior: a potential niche matrix for stem cells // Biochem. Res. Int. 2012. Article ID 346972.

Sorrel J.M., Caplan A.I. Fibroblast heterogeneity: more than skin deep // J. Cell Sci.

2004. Vol. 117. P. 667-675.

Sorrel1 J., Baber M., Caplan A. Clonal characterization of fibroblasts in the superficial layer of the adult human dermis // Cell Tissue Res. 2003. Vol. 327. P. 499510.

Sorrell J., Baber M., Caplan A. Site-matched papillary and reticular human dermal fibroblasts differ in their release of specific growth factors/cytokines and in their interaction with keratinocytes // J. Cell. Physiol. 2004. Vol. 200. P. 134-145. Sorrell M., Caplan A.I. Fibroblasts - a diverse population at the center of it all // Int. Rev. Cell Mol. Biol. 2009. Vol. 276. P. 161-214.

Sproul E.P., Argraves W.S. A cytokine axis regulates elastin formation and degradation // Matrix Biol. 2013. Vol. 32, N 2. P. 86-94.

Stamenkovic I. Extracellular matrix remodelling: the role of matrix metalloproteinases // J. Pathol. 2003. Vol. 200, N 4. P. 448-464.

Stern R., Asari A.A., Sugahara K. Hyaluronan fragments: an information rich system

//

Eur. J. Cell Biol. 2006. Vol. 85. P. 699-715.

Stern R., Frost G.J., Shuster S. et al. Hyaluronic acid and skin // Cosm. Toil. 1998. Vol. 13, N 3. P. 43-48.

Strutz F., Okada H., Lo C. et al. Identification and characterization of a fibroblast marker: FSP1 // J. Cell Biol. 1995. Vol. 130. P. 393-405.

Toma J., McKenzie I., Bagli D. et al. Isolation and characterization of multipotent skin-derived precursors from human skin // Stem Cells. 2005. Vol. 23. P. 727-737.

Tomasek J., Gabbiani G., Hinz B. et al. Myofibroblasts and mechanoregulation of connective tissue remodelling // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2002. Vol. 3. P. 349-363.

Van Doren S.R. Matrix metalloproteinase interactions with collagen and elastin // Matrix Biol. 2015. Vol. 44-46. P. 224-231.

Varani J., Dame M., Rittie L. et al. Decreased collagen production in chronologically aged skin. Roles of age dependent alteration in fibroblast function and defective mechanical stimulation // Am. J. Pathol. 2006. Vol. 168, N 6. P. 1861-1868.

Varani J., Spearman D., Perone P., Fligiel S.E. et al. Inhibition of type I procollagen synthesis by damaged collagen in photoaged skin and by collagenase-degraded collagen in vitro // Am. J. Pathol. 2001. Vol. 158, N 3. P. 931-942.

Vigetti D., Viola M., Karousou E., Deleonibus S. et al. Epigenetics in extracellular matrix remodeling and hyaluronan metabolism // FEBS J. 2014. Vol. 281, N 22. P. 4980-4992.

Медицинские книги

@medknigi