Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
КЛЕТОЧНЫЕ МЕХАНИЗМЫ ДЕЙСТВИЯ ТИРОИДНЫХ ГОРМОНОВ...doc
Скачиваний:
1
Добавлен:
09.09.2019
Размер:
89.09 Кб
Скачать

2. Действие на плазматическую мембрану

  • На плазматических мембранах клеток, чувствительных к тироидным гормонам, обнаружены высокоаффинные участки связывния Тз

  • стимуляция транспорта аминокислот - основной эффект, наблюдаемый после введения Тз ; этот ответ возникает очень быстро и не требует синтеза РНК или белка (кратковременный эффект).

  • Активность Na+, K+ АТФазы (обеспечивает транспорт ионов за счет энергии АТФ),

при гипотирозе СНИЖАЕТСЯ

при гипертирозе ПОВЫШАЕТСЯ

( скорость включения меченых аминокислот в обе субъединицы фермента наиболее высока при ГИПЕРТИРОЗЕ, и минимальна - при ГИПОТИРОЗЕ.

Тз повышает скорость синтеза мРНК для Na+, K+ АТФазы;

степень занятости ядерных рецепторов Тз коррелирует с повышением активности Na+, K+ АТФазы, вызванным Тз).

3. Действие на митохондрии

Кратковременные эффекты

(не требуют ни синтеза белка, ни транскрипции генов):

  • В митоходриях найдены рецепторы к Т3.

  • После введения Тз наблюдается резкое набухание митохондрий.

  • Как при гипо-, так и при гипертирозе (в чувствительных к тироидным гормонам клетках) общая масса митохондрий увеличивается, но

концентрация окислительных ферментов на единицу митохондриальной массы при гипотиреозе СНИЖЕНА при гипертирозе ПОВЫШЕНА.

  • Транспорт АДФ в митохондрии

при гипотирозе ПОНИЖЕН, при гипертирозе - УВЕЛИЧЕН.

Показано, что Тз связывается с транслоказой адениновых нуклеотидов

[этот переносчик АДФ в митохондрии играет важнейшую роль в регуляции скорости окислительного фосфорилирования].

Роль митохондрий в регуляции метаболизма. Акцепторный контроль дыхания, (Ленинджер, 1974)

В дышащих митохондриях скорость переноса электронов (а значит и скорость образования АТФ) определяется - В ПЕРВУЮ ОЧЕРЕДЬ - относительными концентрациями АДФ, АТФ и фосфата во внешней среде, но не концентрацией субстратов дыхания (например, пирувата).

В условиях избытка дыхательного субстрата максимальная скорость потребления кислорода достигается

  • при высокой концентрации АДФ

  • при высокой концентрации фосфата

  • при низкой концентрации АТФ.

Из этих трех компонентов наибольшее влияние на скорость дыхания оказывает концентрация АДФ (митохондрии обладают особенно сильным сродством именно к АДФ).

В условиях избытка субстрата добавление даже незначительных количеств АДФ (уже при 0.02 мМ) сразу доводит скорость дыхания до максимальной. Эта скорость дыхания сохраняется до тех пор пока весь АДФ не фосфорилируется в АТФ, после чего скорость потребления кислорода резко снижается до уровня, соответствующего состоянию покоя.

Это явление (изменение скорости дыхания с изменением концентрации АДФ) называют акцепторным контролем дыхания.

Долговременные эффекты

(опосредуются повышением скорости образования специфических м РНК)

  • активность окислительных ферментов (СДГ, цитохромоксидазы) при гипотирозе СНИЖЕНА при гипертирозе ПОВЫШЕНА

  • Тз и Т4 вызывают избирательное повышение активности митохондриальной ГФДГ В НЕСКОЛЬКО РАЗ (ГФДГ - флавопротеид, участвующий в работе

глицерофосфатного челночного механизма).

ГЛИЦЕРОФОСФАТНЫЙ ЧЕЛНОЧНЫЙ МЕХАНИЗМ: введение электронов, отнимаемых от цитоплазматического НАД.Н, во внутримитохондриальную цепь переноса электронов.

Известно, что митохондриальные мембраны непроницаемы для молекул НАД.Н, НАДФ.Н и их окисленных форм, НАД+ и НАДФ+. Другими словами, митохондриальная мембрана - надежный барьер, разделяющий цитоплазматический и внутримитохондриальный пулы НАД.Н.

Поскольку многие цитоплазматические НАД-зависимые дегидрогеназы (лактат-, малат-, глицеральдегидфосфат-) способны восстанавливать цитоплазматический НАД+ , представлятся существенным вопрос:

может ли цитоплазматический НАД.Н, образовавшийся в результате действия внемитохондриальных дегидрогеназ, окисляться до НАД за счет внутримитохондриальной цепи переноса электронов?

Хотя сами молекулы внемитохондриального НАД.Н не способны проникать через митохондриальную мембрану, НО отдаваемые ими электроны могут включаться в митохондриальную цепь переноса электронов непрямо - через челночный механизм.

Глицерофосфатный челночный механизм

Цитоплазматический НАД.Н реагирует с цитоплазматическим диоксиацетонфосфатом (промежуточный продукт гликолиза) с образованием L-глицерол-3-фосфата при участии

НАД-зависимой цитоплазматической глицерофосфат - ДГ.

Диоксиацетонфосфат + НАД.Н  L-глицерол-3-фосфат + НАД+

Образовавшийся 3глицерол-3-фосфат легко проникает через митохондриальную мембрану.

Внутри митохондрии внутримитохондриальная (не НАД-зависимый, а флавиновый фермент)

Глицерофосфат- ДГ снова окисляет 3глицерол-3-фосфат до оксиацетонфосфата1, при этом простетическая флавиновая группа фермента восстанавливается:

Глицерол-3-фосфат + ФП  Диоксиацетонфосфат + ФП.Н2

Диоксиацетонфосфат выходит из митохондрий в цитоплазму, где может акцептировать электроны от другой молекулы внемитохондриального НАД.Н.

Восстановленный флавопротеид (ФП.Н2 ) вводит приобретенную им пару электронов в цепь переноса электронов на уровне КоQ, что обеспечивает при переходе к кислороду окислительное фосфорилирование двух молей АДФ.