Волокна міжклітинної речовини сполучних тканин

Колагенові волокна присутні у більшості сполучних тканин. Саме ці волокна надають тканинам міцність.

За будовою молекула колагена являє собою спіраль із трьох α-ланцюжків. Довжина такої спіралі складає близько 300 нм, діаметр - 1,5 нм. Усі типи колагену містять ділянки в яких повторюється послідовність з трьох амінокислот з гліцином у третьому положенні. Перша амінокислота у такій послідовності може бути будь якою, друга – пролін, гідроксипролін або лізин.

Найбільш розповсюдженими у сполучній тканині є колагенові волокна перших 5 типів (з 13 описаних). Тип 1, найбільш поширений – утворює фібрили, які можна бачити у світловий мікроскоп, ситезується фібробластами, остеобластами, ГМК, деякими епітеліями, локалізується у власнесполучній тканині (пухкій та щільній); тип 2 – синтезується хондробластами, хондроцитами, нервовими клітинами сітківки (міститься у гіаліновому хрящі); тип 3 – входить до складу ретикулінових волокон, утворюючи ніжну підтримуючу сітку в деяких органах та тканинах (наприклад, у печінці, кістковому мозку, лімфоїдних органах, у шкірі плода, в артеріях); тип 4 – утворює сітчасті структури базальних мембран; тип 5 – присутній у кровоносних судинах, навколо ГМК та в кістковому матриксі, синтезується ГМК та остеобластами.

Більшість сполучних тканин містить колагни 1, 3, 5,6 типів.

Утворення колагенових волокон проходить у два етапи: внутрішньоклітинний та позаклітинний. Збірка (трансляція) поліпептидних про-α-ланцюгів відбувається у гранулярній ендоплазматичній сітці. В цистернах комплекса Гольджі відбувається посттрансляційна модифікація, яка складкється з послідовного гідроксилювання та глікозилірування поліпептидів та об”єднання про-α-ланцюжків по три у спіраль (утворюється молекула проколагена). Молекули проколагена накопичуються у секреторних пухирцях і виділяються з клітини. При цьому кінцеві ділянки про-α-ланцюгів з”єднуються дісульфідними, а самі ланцюги – водневими зв”язками. Для утворення поперечних зв”язків між поліпептидними ланцюгами потрібні деякі кофактори (наприклад, вітамін С).

Позаклітиною відбуваються ще декілька послідовних етапів: відщеплення кінцевих фрагментів від молекули проколагена і утворення з неї, таким чином тропоколагена, потім збірка фібрил із молекул тропоколагена і фіксація зібраної структури за допомогою ковалентних зв”язків. Далі відбувається збірка фібрил із молекул тропоколагена.

При послідовному об”єднанні молекул тропоколагена в ланцюг молекули тропоколагена спонтанно з”єднуються кінець в кінець та бік о біч. При цьому, між хвостовим і головним кінцями сусідніх молекул зберігається зазор завширшки 35 нм. Кожна молекула у ланцюзі зміщена одна відносно другої на чверть її довжини, що слугує причиною чергування світлих та темних смуг з періодичністю 65 А. При електронномікроскопічному дослідженні світлі смуг видно в ділянках перекриття усіх ланцюгів із тропоколагена. Темні смуги відповідають зазорам між хвостовими кінцями молекул. Більш товсті фібрили утворюються шляхом приєднання нових молекул тропоколагена. Взаємодія колагена з глікозамінгліканами і фібронектином регулює збірку фібрил.

Колагенове волокно формується із багатьох пов”язаних з глікопротеінами колагенових фібрил.

Найбільш характерними властивостями амінокислотного складу колагену є наявність амінокислоти гліцина ( 26% від загального вмісту амінокислот) і двох імінокислот проліна і оксипроліна (разом близько 30%). Оксипролін є типовою для колагена речовиною – його хімічним маркером.

Колаген перетравлюється пепсином і колагеназою, набрякає у воді і розчинах слабких кислот і лугів.

Колагенові волокна дуже міцні. Їхній модуль пружності складає 6 кг/мм². Ця властивість повязана з надмолекулярною організацією волокон, які побудовані за принципом каната, в якому тонкі нитки зплітаються одна з однією у міцний комплекс, що не розтягується. Спиральне зкручування захоплює не тільки субодиниці у макромолекулі колагену, але і протофібрили і навіть фібрили. Фізичні властивості колагенового волокна визначаються не тільки тропоколагеном а і неколагеновими білками та кислими мукополісахаридами (гіалуроновою та хондроітинсірчаною кислотами).

Пучки колагенових волокон - це сукупність колагенових волокон, що занурені у міжклітинний матрикс.

Усього знайдено 32 різновиди колагену у різних хребетних і 10 – у безхребетних тварин, які різняться за амінокислотним складом.