2.5. Номенклатура ферментов
Номенклатура ферментов.
1. Тривиальная номенклатура. Пример: пепсин, трипсин.
2. Рабочая номенклатура:
название S + тип превращения + окончание «аза».
пример: лактатдегидрогеназа.
3. Систематическая номенклатура.
Название всех субстратов участвующих в реакции + название класса ферментов. L-лактат : НАД – оксидоредуктаза.
4. Каждый фермент имеет четырехзначный шифр
1.1.1.27 ЛДГ (обозначается класс, подкласс, подподкласс, порядковый номер фермента, соответственно)
Предыдущий раздел |
Раздел верхнего уровня |
Следующий раздел |
2.6. Классификация ферментов
Классификация ферментов
В основе лежит тип катализируемой реакции
Классы ферментов
1. Оксидоредуктазы
2. Трансферазы
3. Гидролазы
4. Лиазы
5. Изомеразы
6. Синтетазы
Предыдущий раздел |
Раздел верхнего уровня |
Следующий раздел |
2.7. Механизм действия ферментов
Согласно современным представлениям при взаимодействии фермента с субстратом условно можно выделить 3 стадии:
1 стадия характеризуется диффузией субстрата к ферменту и их стерическимм взаимодействием с образованием фермент-субстратного комплекса. Эта стадия непродолжительна. Её скорость зависит от концентрации субстрата и скорости диффузии его к активному центру фермента. На этой стадии практически не происходит понижения энергии активации.
Е + S > ЕS
На второй стадии происходит преобразование Е-S комплекса в один, или несколько, активированных комплексов.
Е + S > ЕS > ЕS*> ЕS** > ЕР
Эта стадия является наиболее продолжительной по времени. При этом происходит разрыв связей в молекуле субстрата, образование новых связей, т.е. образуются продукты реакции. Энергия активации снижается значительно.
на третьей стадии происходит освобождение продуктов реакции от фермента и поступление их в окружающую среду.
ЕР > Е + Р
Ускорение химическокой реакции ферментами происходит за счет существенного снижения энергии активации реагирующих веществ. Ряд молекулярных эффектов позволяют снижать энергию активации.
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ЭФФЕКТЫ
1. Эффект концентрации.
Молекулы субстрата концентрируются в области активного центра фермента.
2. Эффект сближения и ориентации.
Это характерное свойство ферментов, которое позволяет ускорить превращение субстрата и повышение скорости реакции в 1000 и 10000 раз. Контактные участки активного центра фермента связывают специфически молекулы субстрата, сближают их и обеспечивают взаимную ориентацию так, чтобы это было выгодно для действия каталитических групп фермента. Такое упорядоченное расположение субстрата приводит к снижению энергии активации.
3. Эффект натяжения.
До присоединения субстрата к активному центру фермента, его молекула как бы в расслабленном состоянии. После связывания молекула субстрата растягивается и принимает напряжённую деформированную конфигурацию. При этом увеличивается длина межатомных связей, следовательно, понижается энергию активации.
4. Кислотно-основный катализ.
В активном центре фермента содержатся группы кислотного и основного типа. Группы кислотного типа отщепляют Н+ и имеют отрицательный заряд. Группы основного типа присоединяют Н+ и имеют положительный заряд. Кроме основных групп, положительный заряд несут ионы металлов. После связывания субстрата с активным центром фермента, молекулы субстрата перестраиваются, т.к. они подвергаются действию каталитических групп активного центра: одни группы присоединяют Н+, другие его отщепляют. Это приводит к ускорению образования продукта реакции, т.е. способствует понижению энергии активации.
5.Ковалентный катализ.
Наблюдается у ферментов, которые образуют ковалентные связи между каталитическими группами активного центра и субстрата. В результате формируется промежуточный фермент-субстратный комплекс, который неустойчив, легко распадается, продукты реакции быстро освобождаются.
6.Эффект индуцированного соответствия.
Он объясняет специфичность действия ферментов. По этому поводу имеется 2 точки зрения:
А). Гипотеза Фишера.
Согласно ей имеется строгое стерическое соответствие субстрата и активного центра фермента. По Фишеру, фермент - это жёсткая структура, а субстрат является как бы слепком его активного центра. Если субстрат подходит к активному центру фермента как ключ к замку, то реакция возможна. Но эта теория не могла объяснить групповую специфичность фермента.
Б). Теория индуцированного соответствия Кошленда дополнила теорию Фишера. Согласно ей молекула фермента - это не жёсткая, а гибкая структура. После связывания фермента с субстратом, изменяется конформация активного центра фермента и всей молекулы субстрата.
Предыдущий раздел |
Раздел верхнего уровня |
|
2.8.