24. Аминокислоты, незаменимые для человека
(1) аспарагин
(2) аланин
(3) лейцин
(4) пролин
(5) фенилаланин
25. Производным янтарной кислоты является
(1) аспарагиновая кислота
(2) гистидин
(3) глутаминовая кислота
(4) пролин
(5) триптофан
26. Молекулярную массу белков можно определить
(1) гель-фильтрацией
(2) диализом
(3) ионообменной хроматографией
(4) колориметрически
(5) по аминокислотному составу
27. Альбумины растворимы в
(1) дистиллированной воде
(2) насыщенном растворе сульфата аммония
(3) полунасыщенном растворе сульфата аммония
(4) полунасыщенном растворе сульфата меди
(5) фосфатном буфере, pH=6,8
28. Смесь белков с различной молекулярной массой можно разделить
(1) высаливанием
(2) гель-фильтрацией
(3) диализом
(4) ультрафильтрацией через фильтры с молекулярным размером пор
(5) ультрацентрифугированием
29. Положительную ксантопротеиновую реакцию дают
аргинин
(2) аспарагин
(3) метионин
(4) триптофан
(5) фенилаланин
30. Шапероны участвуют в образовании
(1) первичной структуры белков
(2) первичной структуры нуклеиновых кислот
(3) сложных белковых комплексов
(4) третичной структуры белков
(5) четвертичной структуры белков
31. Гидрофильными аминокислотами являются
(1) аланин
(2) лейцин
(3) серин
(4) треонин
(5) фенилаланин
32. Фолдинг белка - это
(1) модификация аминокислотных остатков
(2) транспорт в митохондрии
(3) формирование первичной структуры
(4) формирование третичной структуры
33. Аминокислоты, незаменимые для человека
(1) аланин
(2) аспарагин
(3) валин
(4) глицин
(5) изолейцин
34. Полярные аминокислоты
(1) аргинин
(2) валин
(3) гистидин
(4) изолейцин
(5) лизин
35. Аминокислота, являющаяся производным глутаровой кислоты
(1) аргинин
(2) аспарагиновая кислота
(3) гистидин
(4) глутаминовая кислота
(5) лизин
36. Избыточным отрицательным зарядом обладают аминокислоты
(1) аргинин
(2) аспарагин
(3) аспартат
(4) глутамат
(5) глутамин
37. Белки с различной молекулярной массой нельзя разделить, используя
(1) гидроксид натрия
(2) сульфат аммония
(3) сульфат меди
(4) трихлоруксусную кислоту
38. Положительно заряженные белки
(1) альбумины
(2) гистоны
(3) глобулины
(4) глутелины
(5) протамины
39. К простым белкам нельзя отнести
(1) гемоглобин
(2) гистоны
(3) миоглобин
(4) протамины
(5) флавопротеины
40. Для очистки белков от солей используют методы
(1) бумажной хроматографии
(2) все вышеперечисленные
(3) гель-фильтрации
(4) гидролиза
(5) диализа
41. Положительную реакцию Фоля дают
(1) гистидин
(2) метионин
(3) треонин
(4) триптофан
(5) цистеин
42. Наиболее прочные связи в молекуле белка
(1) водородные
(2) гидрофобные
(3) дисульфидные
(4) ионные
(5) пептидные
43. Субъединичный состав олигомерных белков определяет
(1) вторичную структуру
(2) доменное строение
(3) первичную структуру
(4) третичную структуру
(5) четвертичную структуру
Коллоквиум 2
44. Фермент амилаза относится к
(1) гидролазам
(2) изомеразам
(3) лиазам
(4) оксидоредуктазам
(5) синтетазам
45. Смесь ферментов нельзя разделить
(1) высаливанием
(2) гель-фильтрацией
(3) диализом
(4) ионообменной хроматографией
(5) электрофорезом
46. Фермент, который катализирует превращение альдоз в кетозы, должен быть отнесен к классу
(1) гидролаз
(2) изомераз
(3) лиаз
(4) оксидоредуктаз
(5) трансфераз
47. Фермент холинэстераза гидролизует связи
(1) водородные
(2) гликозидные
(3) дисульфидные
(4) пептидные
(5) сложноэфирные
48. Молекула гема состоит из четырех колец производных
(1) имидазола
(2) пиридина
(3) пиримидина
(4) пиррола
(5) пурина
49. Активировать ферменты могут
(1) аллостерический активатор
(2) изменение рН
(3) кофактор
(4) продукт реакции
(5) субстрат
50. Один катал - это
(1) активность фермента по отношению к наилучшему субстрату
(2) количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду
(3) количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных
(4) условиях
(5) количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных
(6) условиях
(7) число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента
51. Участку ДНК - ГТАЦАГ будет комплементарна последовательность РНК
(1) ГАЦАТГ
(2) ЦАТГТЦ
(3) ЦАУГУЦ
(4) ЦТГТАЦ
(5) ЦУГУАЦ
52. Нуклеотидом является
(1) аденин
(2) аденозингидролаза
(3) аденозинмонофосфат
(4) прион
(5) цитидин
53. В молекуле ДНК неверно
(1) А = Т
(2) А+Т = Г+Ц
(3) А+Ц = Г+Т
(4) Г = Ц
(5) Г+А = Ц+Т
54. Молекула гемоглобина
(1) гексамер
(2) димер
(3) мономер
(4) тетрамер
(5) тример
55. Какой процесс реализуется путем необратимой модификации фермента
(1) активация проферментов
(2) аллостерическая регуляция
(3) конкурентное ингибирование
(4) связывание апофермента с коферментом
(5) фосфорилирование гидроксильных групп серина в молекуле фермента
56. Фермент каталаза относится к
(1) гидролазам
(2) изомеразам
(3) лиазам
(4) оксидоредуктазам
(5) трансферазам
57. активном центре фермента не может связаться
(1) аллостерический эффектор
(2) конкурентный ингибитор
(3) кофермент
(4) продукт
(5) субстрат
58. Общее количество субъединиц в лактатдегидрогеназе
(1) восемь
(2) две
(3) три
(4) четыре
(5) шесть
59. Неокрашенный белок
(1) гемоглобин
(2) каталаза
(3) миоглобин
(4) пепсин
(5) цитохром С
60. Простетической группой гликопротеинов могут быть
(1) аспарагиновая кислота
(2) все вышеперечисленные вещества
(3) галактоза
(4) глутаминовая кислота
(5) глюкозамин
61. Активировать апофермент может
(1) аллостерический активатор
(2) изменение рН
(3) кофермент
(4) продукт реакции
(5) субстрат
62. Нуклеиновые кислоты отличаются от белков тем, что
(1) имеют сложную пространственную структуру
(2) не содержат аминокислотных остатков
(3) поглощают свет в УФ области спектра
(4) состоят из мономеров
(5) это высокомолекулярные соединения
63. Одна международная единица ферментативной активности - это
(1) активность фермента по отношению к наилучшему субстрату
(2) количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду
(3) количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных
(4) условиях
(5) количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных
(6) условиях
(7) число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента
64. Нуклеозидом является
(1) аденозинтрифосфат
(2) гуанозин
(3) тимин
(4) урацил
(5) цитозин
65. Серповидно-клеточная анемия связана с заменой в молекуле гемоглобина
(1) вал на лей
(2) вал на цис
(3) гли на асп
(4) глу на асп
(5) глу на вал
66. Аллостерический эффектор
(1) активирует или ингибирует фермент
(2) изменяет образующийся продукт реакции
(3) конкурирует с субстратом за связывание в активном центре
(4) связывается с участком молекулы фермента, отличным от активного центра
67. Конкурентные ингибиторы
(1) не изменяют Km и Vmax
(2) повышают Km фермента
(3) повыщают Vmax
(4) понижают Km фермента
(5) понижают Vmax
68. Специфичность сложных ферментов определяется
(1) аллостерическим эффектором
(2) апоферментом
(3) всеми вышеперечисленными факторами
(4) косубстратом
(5) коферментом
69. К классу оксидоредуктаз не относится фермент
(1) аскорбатоксидаза
(2) каталаза
(3) лактатдегидрогеназа
(4) пероксидаза
(5) холинэстераза
70. Молекулярная активность (число оборотов) фермента - это
(1) активность фермента по отношению к наилучшему субстрату
(2) количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду
(3) количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных
(4) условиях
(5) количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных
(6) условиях
(7) число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента
71. Изменение рН среды может сопровождаться
(1) денатурацией фермента
(2) диссоциацией молекулы фермента
(3) изменением заряда субстрата
(4) изменением ионизации диссоциируемых групп в молекуле фермента
(5) разрывом пептидных связей в молекуле фермента
72. Интерфероны - это молекулы
(1) гемопротеинов
(2) гликолипидов
(3) двухцепочечной РНК
(4) одноцепочечной РНК
(5) простых белков или гликопротеинов
73. При тепловой денатурации (плавлении) ДНК пик поглощения в УФ-спектре при 260 нм
(1) не меняется
(2) сдвигается в длинноволновую область
(3) сдвигается в коротковолновую область
(4) увеличивается
(5) уменьшается
74. Какие типы связей формируют первичную структуру нуклеиновых кислот?
(1) водородные
(2) гидрофобные
(3) гликозидные и сложноэфирные
(4) ионные
(5) пептидные
75. Генетический код
(1) одинаков в пределах вида
(2) одинаков у всех организмов
(3) разный у разных организмов
(4) разный у растений и животных
(5) строго индивидуален
76. Фетальные гемоглобины содержат полипептидные цепи
(1) альфа и бета
(2) альфа и гамма
(3) только альфа
(4) только бета
(5) только гамма
77. Скорость ферментативной реакции повышается при
(1) денатурации фермента
(2) добавлении аллостерического активатора
(3) недостатке кофермента
(4) увеличении количества фермента
(5) уменьшении температуры
78. Конкурентное ингибирование снимается
(1) добавлением продукта реакции
(2) избытком субстрата
(3) ионами тяжелых металлов
(4) повышением температуры
79. Ферменты увеличивают скорость реакции
(1) изменяя константу равновесия реакции
(2) повышая энергию активации реакции
(3) понижая энергию активации реакции
(4) уменьшая изменение свободной энергии (G) в ходе реакции
80. Фермент, не относящийся к гидролазам
(1) амилаза
(2) каталаза
(3) пепсин
(4) трипсин
(5) холинэстераза
81. Каталитической активностью обладает
(1) инсулин
(2) казеин
(3) кератин
(4) миоглобин
(5) пепсин
82. Гемопротеином не является
(1) гемоглобин
(2) казеин
(3) каталаза
(4) миоглобин
(5) цитохром С
83. Обратимым может быть ингибирование
(1) аллостерическое
(2) ингибирование продуктом реакции
(3) конкурентное
(4) неконкурентное
(5) ретроингибирование
84. Удельная активность фермента - это
(1) активность фермента по отношению к наилучшему субстрату
(2) количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду
(3) количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных
(4) условиях
(5) количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных
(6) условиях
(7) число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента
85. Минорным нуклеотидом природных нуклеиновых кислот не является
(1) дигидроуридинфосфат
(2) метилцитидинфосфат
(3) оксиметилцитидинфосфат
(4) псевдоуридинфосфат
(5) уриидинфосфат
86. Чем отличаются разные типы РНК?
(1) молекулярной массой
(2) первичной структурой
(3) последовательностью нуклеотидов
(4) функциями в клетке
87. Гетероциклическим кольцом не является
(1) бензольное
(2) имидазольное
(3) пиридиновое
(4) пиримидиновое
(5) пуриновое
88. Аллостерический регулятор гемоглобина
(1) 1,3-бисфосфоглицериновая кислота
(2) 1-фосфоглицериновая кислота
(3) 2,3-бисфосфоглицериновая кислота
(4) 2-фосфоглицериновая кислота
(5) 3-фосфоглицериновая кислота
89. Если концентрация субстрата равна Km, то скорость реакции составляет
(1) 0,25 Vmax
(2) 0,33 Vmax
(3) 0,50 Vmax
(4) 0,67 Vmax
(5) 0,75 Vmax
90. К гемопротеинам относится
(1) казеин
(2) липаза
(3) пепсин
(4) химотрипсин
(5) цитохром
91. К гемопротеинам относится
(1) кератин
(2) коллаген
(3) пепсин
(4) пероксидаза
(5) эластин
92. К фосфопротеинам относится
(1) альбумин
(2) глутатион
(3) казеин
(4) пероксидаза
(5) протамины
93. Низкомолекулярным пептидом является
(1) альбумин
(2) глутатион
(3) казеин
(4) пероксидаза
(5) протамины
94. Низкомолекулярными пептидами являются
(1) альбумин
(2) ангиотензин
(3) брадикинин
(4) казеин
(5) пероксидаза
95. Низкомолекулярными пептидами являются
(1) альбумин
(2) аспартам
(3) казеин
(4) каллидин
(5) эластин
96. Низкомолекулярными пептидами являются
(1) вазопрессин
(2) казеин
(3) каталаза
(4) липаза
(5) окситоцин
97. В организме человека активность ферментов может регулироваться
(1) аденилированием молекулы фермента
(2) путем отделения регуляторных субъединиц от каталитических субъединиц фермента
(3) с помощью белков-активаторов или белков-ингибиторов
(4) специфическим гидролизом пептидных связей (прицельным протеолизом)
(5) фосфорилированием молекулы фермента
98. Ретроингибирование ферментов заключается в
(1) денатурации фермента
(2) присоединении ингибитора в активном центре фермента
(3) связывании отдаленного продукта цепочки превращений с регуляторным центром первого фермента
(4) связывании с ферментом вторичного посредника
(5) связывании с ферментом продукта катализируемой этим ферментом реакции
99. Аллостерический ингибитор может
(1) быть конечным продуктом цепочки превращений, следующих за катализируемой реакцией
(2) быть продуктом реакции, катализируемой данным ферментом
(3) быть токсическим веществом
(4) вытеснять кофермент из активного центра
(5) конкурентно ингибировать фермент