- •Предмет та завдання біологічної хімії. Значення біохімії в системі природничих наук. Зв`язок біохімії з іншими дисциплінами.
- •Жиророзчинні вітаміни та їхня роль.
- •Електронтранспортний ланцюг мітохондрій (дихальний ланцюг).
- •Білки, сучасне уявлення про їхню будову. Рівні структурної організації. Функції білків.
- •Шляхи перетворення та розпаду амінокислот в організмі.
- •Перетворення ліпідів. Розщеплення ліпідів у клітині. Процеси окислення жирних кислот.
- •Методи виділення та класифікація білків. Характеристика найважливіших груп простих та складних білків.
- •Обмін вуглеводів. Розпад та біосинтез полісахаридів. Взаємоперетворення вуглеводів.
- •Ліпіди, їхня біологічна роль. Загальні властивості, класифікація та номенклатура ліпідів.
- •Амінокислоти, їхні властивості та класифікація. Методи визначення.
- •Анаеробний розпад вуглеводів.
- •Характеристика основних ліпідів організму людини: класифікація, добова потреба та біологічна роль. Будова простих та складних ліпідів.
- •Нуклеїнові кислоти. Будова нуклеїнових кислот. Пуринові та піримідинові основи, мононуклеотиди, нуклеозід ди- і трифосфати, їхня фізіологічна роль.
- •Аеробний розпад вуглеводів.
- •Обмін речовин та енергії. Поняття про загальні та специфічні шляхи метаболізму. Загальний шлях катаболізму. Цитратний цикл, механізми його регуляції.
- •Гипоэнергетические состояния
- •Ферменти та їхні властивості як біологічних каталізаторів, біологічна роль.
- •Окислювальне перетворення глюкозо-6-фосфату (пентозофосфатний шлях і його значення).
- •Біологічна цінність харчових ліпідів. Переварювання, всмоктування та ресинтез ліпідів у органах травного тракту.
- •Принципи організації та функціонування живої матерії. Біохімічні компоненти клітини. Біохімічний склад, будова, функції біомембран. Компартменталізація процесів у клітині.
- •Структура і роль днк.
- •Біоенергетика. Утворення атф та інших макроергічних сполук.
- •Біохімія крові. Кров як внутрішнє середовище організму. Хімічний склад крові. Діагностичне значення загального аналізу крові.
- •Метаболізм ксенобіотиків. Детоксикаційна функція печінки. Біотрансформація ксенобіотиків. Мікросомальне окислення. Цитохром р-450.
- •Вітаміни. Роль вітамінів у харчуванні тварин і людей. Водорозчинні вітаміни.
- •Вуглеводи та їхня біологічна роль. Класифікація та номенклатура вуглеводів. Структура і властивості моно- і полісахаридів.
- •Сучасні уявлення про структуру білків. Рівні просторової організації білка. Характеристика зв`язків, які їх стабілізують. Шаперони та їхня біологічна роль.
- •Коферменти і вітаміни. Роль металів та інших кофакторів у функціонуванні ферментів.
- •Гормони: загальна характеристика, роль у міжклітинній інтеграції функцій організму. Класифікація гормонів.
- •Біологічні мембрани. Функції, будова. Будова ліпідного біслоя, типи зв`язків та рух його окремих компонентів. Білки мембран. Механізми трансмембранного переносу.
-
Шляхи перетворення та розпаду амінокислот в організмі.
Общие пути превращения аминокислот включают реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и рацемизации.
Дезаминирование аминокислот
Доказано существование 4 типов дезаминирования аминокислот. Во всех случаях NH2-группа аминокислоты освобождается в виде аммиака.
Восстановительное дезаминирование Гидролитическое дезаминирование
Внутримолекулярное дезаминирование Окислительное дезаминирование
Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладающим типом реакций является окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гистидина, подвергающегося внутримолекулярному дезаминированию.
Кроме перечисленных четырех типов реакций и катализирующих их ферментов в животных тканях и печени человека открыты также три специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-γ- лиаза), катализирующих неокислительное дезаминирование серина, треонина и цистеина. Они требуют присутствия пиридоксаль-фосфата в качестве кофермента. Конечными продуктами реакции являются пируват и α- кетобутират, аммиак и сероводород.
Трансаминирование – реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2) от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака (глутамат+ пируват = α-кетоглутарат + аланин). Впервые эти реакции были открыты в 1937г. А.Е. Браунштейном и М.Г. Крицман. Реакции трансаминирования являются обратимыми и универсальными для всех живых организмов, они протекают при участии специфических ферментов – аминотрансфераз (трансамниназ). Теоретически реакции возможны между любой амино- и кетокислотой, но наиболее интенсивно они протекают, если один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой. В переносе амниогруппы активное участие принимает кофермет трансминаз – пиридоксальфосфат (производное витамина В6). Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Ферменты реакции катализируют перенос аминогруппы не на α -кетокислоту, а на кофермент; образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям, приводящим к освобождению α-кетокислоты и пиридоксамнофосфата. Последний на втолрой стадии реагирует с любой другой α-кетокислотой, что через те же стадии приводит к синтезу новой аминокислоты и пиридоксальфосфата.
Декарбоксилирование - отщепление карбоксильной группы в виде СО2, образующиеся продукты реакции называются биогенными аминами, они оказывают сильное фармакологическое действие на множество функций. Эти реакции являются необратимыми, они катализируютя специфическими ферментами – декарбоксилазами аминокмлот- которые в качестве кофермента содержат пиридоксальфосфат ( кроме гистидиндекарбоксилазы и аденозилдекарбоксилазы – содержат остаток пировиноградной кислоты в качестве кофермента). В живых организмах открыты четыре типа декарбоксилирования аминокислот. α-декарбоксилирование – характерно для тканей животных: от аминокислот отщепляется соседняя от α-углеродного атома карбоксильная группа. ω-декарбоксилирование- свойственно микроорганизмам декарбоксилирование, связанное с реакцией трансаминирования. Образуется альдегид и новая аминокислота, соответствующая исходной кетокислоте.