24. Вітаміни. Роль вітамінів у харчуванні тварин і людей. Водорозчинні вітаміни.

Витамины — группа низкомолекулярных органических соединений относительно простого строения и разнообразной химической природы. Это сборная, в химическом отношении, группа органических веществ, объединённая по признаку абсолютной необходимости их для гетеротрофного организма в качестве составной части пищи. Витамины содержатся в пище в очень малых количествах, и поэтому относятся к микронутриентам. Витамины участвуют во множестве биохимических реакций, выполняя каталитическую функцию в составе активных центров большого количества разнообразных ферментов либо выступая информационными регуляторными посредниками, выполняя сигнальные функции экзогенных прогормонов и гормонов. Они не являются для организма поставщиком энергии и не имеют существенного пластического значения. Однако витаминам отводится важнейшая роль в обмене веществ. Концентрация витаминов в тканях и суточная потребность в них невелики, но при недостаточном поступлении витаминов в организм наступают характерные и опасные патологические изменения. Большинство витаминов не синтезируются в организме человека. Поэтому они должны регулярно и в достаточном количестве поступать в организм с пищей или в виде витаминно-минеральных комплексов и пищевых добавок. Исключение составляет витамин К, достаточное количество которого в норме синтезируется в толстом кишечнике человека за счёт деятельности бактерий. С нарушением поступления витаминов в организм связаны 3 принципиальных патологических состояния: недостаток витамина — гиповитаминоз, отсутствие витамина — авитаминоз, и избыток витамина — гипервитаминоз. Известно около полутора десятков витаминов. Исходя из растворимости, витамины делят на жирорастворимые — A, D, E, F, K и водорастворимые — все остальные. Жирорастворимые витамины накапливаются в организме, причём их депо являются жировая ткань и печень. Водорастворимые витамины в существенных количествах не депонируются, а при избытке выводятся. Это с одной стороны объясняет то, что довольно часто встречаются гиповитаминозы водорастворимых витаминов, а с другой — иногда наблюдаются гипервитаминозы жирорастворимых витаминов. Витамины отличаются от других органических пищевых веществ тем, что не включаются в структуру тканей и не используются организмом в качестве источника энергии (не обладают калорийностью).

Поливитамины  — фармакологические препараты или естественные многокомпонентные полидисперсные вещества, содержащие в своём составе комплекс витаминов и минеральные соединения. Единственным натуральным пищевым поливитамином является грудное молоко, в котором содержится ценный набор из многих эссенциальных витаминов.

Витамины, которые растворяются в воде и из пищи поступают сразу в кровь, называются водорастворимыми. Они не накапливаются в тканях и достаточно быстро выводятся из организма. С одной стороны, такие свойства позволяют избежать их избытка в организме, с другой – постоянно образующийся дефицит приходится восполнять. Поэтому в ежедневное меню стоит включить продукты, богатые водорастворимыми витаминами.

В группу В входит сразу несколько витаминов. Они принимают активное участие в обмене веществ и регуляции деятельности всего организма.

С (аскорбиновая кислота) повышает иммунитет и ускоряет выздоровление при респираторных заболеваниях, укрепляет кровеносные сосуды, способствует усвоению железа, здоровью десен и костной ткани. Организмом C не вырабатывается, его суточная доза составляет 100 миллиграмм. Обеспечить это количество можно, например, съев полкило свежих апельсинов или грейпфрутов. Много его в помидорах, сладком перце, квашеной капусте, черной смородине, лимонах, киви и бананах. H (биотин) условно относится к группе B. Участвует в обмене веществ, важен для нормального состояния кожи и волос. Питает полезную флору в кишечнике, поддерживает работу нервной системы. Частично вырабатывается в организме. Суточная доза точно не определена, ученые предполагают, что она составляет 200 микрограмм. Столько биотина можно получить из 200 г говяжьей печени. Кроме того, витамин Н содержится в грибах (особенно лисичках), цветной капусте, яблоки, нешлифованном рисе.

Р ( биофлавоноиды) – группа биологически активных веществ. Состоит из кверцетина, кахетина, рутина и геспердина и еще почти 5000 других.

РР участвует в обменных процессах организма, регулирует деятельность мозга и работу надпочечников. Суточная доза 15–25 миллиграмм, столько РР содержится в 250 г куриного мяса. Частично он синтезируется микрофлорой в кишечнике человека, а остальное можно получить из печени, почек, говяжьего мяса, зеленых овощей, бобовых и грибов.

N (липоевая кислота) принимает активное участие в обменных процессах в организме, улучшает зрение, усиливает защитные функции печени и регулирует усвоение глюкозы нервными клетками. Усиливает действие других витаминов, например С и Е. Суточная доза 1–2 миллиграмма, столько липоевой кислоты в 200 г молока, или таком же количестве говядины. Также витамин N есть в печени, рисе и капусте.

Поскольку суточная потребность человека в витаминах составляет лиш незначительные их количества (порядка миллиграммов или даже микрограммов), витамины можно назвать микрокомпонентами пищи. В отличие от них макрокомпоненты -углеводы, белки и должны входить в пищевой раціон человека в больших количествах, так как суточная потребность в них исчисляется сотнями или по меньшей мере десятками граммов. Это объясняется тем, что основные пищевые вещества используются в организме в качестве источников энергии и сырья для получения органических предшественников многих клеточных компонентов, а также для того, чтобы обеспечить аминокислотами біосинтез белков. Витамины же, напротив, нужны лишь в малых количествах, потому что они играют роль катализаторов в различных химических превращениях макрокомпонентов пищи - превращениях, которые в совокупности называются обменом веществ, или метаболизмом. Подобно ферментам, витамины присутствуют в тканях в очень низких концентрациях.

В настоящее время известно 13 различных витаминов, которые вместе с основными питательными веществами - углеводами, жирами и белками-должны содержаться в пищевом рационе людей и животных многих видов, чтобы обеспечить нормальный рост и жизнедеятельность организма. Термин «витамин» впервые был использован для обозначения специфического микрокомпонента пищи органической природы, предотвращающего обусловленную неполноценным питанием болезнь бери-бери, распространенную когда-то в странах, население которых употребляло в пищу много риса. Поскольку этотмикрокомпонент обладал свойствами амина, Казимир Функ, польский биохимик, первым получивший это вещество в чистом виде, назвал его «витамин», что в переводе означает «необходимый для жизни амин». В дальнейшем, когда были открыты многие другие незаменимые органические микрокомпоненты, оказалось, чго далеко не все они представляют собой амины. Почти все известные витамины присутствуют в клетках всех животных и большинства растений и микроорганизмов, выполняя в них одни и те же важне биохимические функции. Однако не все эти витамины должны обязательно содержаться в пищевом рационе всех видов животных. Например, хотя витамин С должен присутствовать в пище людей, обезьян, морских свинок и индийских крыланов, большинство остальных животных не нуждается в том, чтобы получать его с пищей, так как у них есть ферменты, которые обеспечивают синтез витамина С из такого простого предшественника, как глюкоза. Таким образом, в настоящее время термин витамин применяется в общем смысле для обозначения группы органических веществ, присутствующих в клетках в очень небольших количествах и участвующих в их нормальной жизнедеятельности. При этом некоторые организмы не способны синтезировать те или иные витамины, и потому должны получать их из внешних источников.

25. Номенклатура і принципи класифікації ферментів, їхня будова і роль у життєдіяльності організму. Подібність ферментів до небілкових каталізаторів. Активний центр ферменту. Роль металів у ферментативному каталізі.

Согласно Международной классификации, ферменты делят на шесть главных классов, в каждом из которых несколько подклассов: 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3) гидролазы; 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы) (табл. 4.5).

Оксидоредуктазы. К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратов окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Систематические названия их составляют по форме «донор: акцептор оксидоредуктаза». Например, лактат: НАД⁺ оксидоредуктаза для лактатдегидрогеназы (ЛДГ). Различают следующие основные оксидоредуктазы: аэробные дегидро-геназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов (электронов) непосредственно на кислород; анаэробные дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород; цитохромы, катализирующие перенос только электронов. К этому классу относят также гемсодержащие ферменты каталазу и пероксидазу, катализирующие реакции с участием перекиси водорода.

Трансферазы. К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов. Наименование их составляется по форме «донор: транспортируемая группа – трансфераза». Различают трансферазы, катализирующие перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидных остатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др. Например: метил- и формилтрансферазы, ацетилтрансферазы, амино-трансферазы, фосфотрансферазы и др.

Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды. Наименование их составляют по форме «субстрат-гидролаза». К ним относятся: зстеразы – ферменты, катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров; гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей; фосфатазы и пептидгидролазы, катализирующие гидролиз фосфоангидридных и пептидных связей; ами-дазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и др.

Лиазы. К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту разрыва двойной связи. Ферменты обозначают термином «субстрат-лиазы». Например, фумарат-гидратаза (систематическое название «L-малат-гидролаза») катализирует обратимое отщепление молекулы воды от яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты. В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др.

Изомеразы. К классу изомераз относят ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических и геометрических изомеров. Систематическое название их составляют с учетом типа реакции: «субстрат – цис-транс-изомераза». Если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, фермент получает название «мутаза». К этому же классу относят рацемазы и эпимеразы, действующие на амино- и оксикислоты, углеводы и их производные; внутримолекулярные оксидоредуктазы, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз; внутримолекулярные трансферазы, переносящие ацильные, фосфорильные и другие группы, и т.д.

Лигазы (синтетазы). К классу лигаз относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата). Систематическое название их составляют по форме «X : Y лигаза», где X и Y обозначают исходные вещества. В качестве примера можно назвать L-глутамат: аммиак лигазу (рекомендуемое сокращенное название «глутаминсинтета-за»), при участии которой из глутаминовой кислоты и аммиака в присутствии АТФ синтезируется глутамин.

Субстратом (S) называют вещество, химические превращения которого в продукт (Р) катализирует фермент (Е). Тот участок поверхности молекулы фермента, который непосредственно взаимодействует с молекулой субстрата, называется активным центром фермента.

Активный центр фермента образован из остатков аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи или различных полипептидных цепей, пространственно сближенных. Образуется на уровне третичной структуры белка-фермента.

Активный центр — особая часть молекулы фермента, определяющая её специфичность и каталитическую активность. Активный центр непосредственно осуществляет взаимодействие с молекулой субстрата или с теми её частями, которые непосредственно участвуют в реакции. Характер взаимодействия фермента и субстрата говорит о наличии в активном центре ряда структурных групп, соединяющихся с различными участками субстрата. Взаимодействие между активным центром фермента и молекулой субстрата осуществляется при их сближении на расстояние порядка 15—20 ангстрем, с увеличением расстояния оно быстро ослабевает (хотя среди различных ферментов могут иметь место вариации).

В его пределах различают Адсорбционный участок (центр) и каталитический участок (центр).

Каталитический центр - это та область (зона) активного центра фермента, которая непосредственно участвует в химических преобразованиях субстрата. Формируется он за счет радикалов двух, иногда трех аминокислот, расположенных в разных местах полипептидной цепи фермента, но пространственно сближенных между собой за счет изгибов этой цепи. Например, каталитический центр "серин-гистидиновых" ферментов формируется за счет радикалов аминокислот серина и гистидина. Если фермент является сложным белком, то в формировании каталитического центра нередко участвует простетическая группа молекулы фермента (кофермент). Коферментную функцию выполняют все водорастворимые витамины и жирорастворимый витамин K.

Адсорбционный центр - это участок активного центра молекулы фермента, на котором происходит сорбция (связывание) молекулы субстрата. Он формируется одним, двумя, чаще тремя радикалами аминокислот, которые обычно расположены рядом с каталитическим центром. Главная его функция - связывание молекулы субстрата и передача этой молекулы каталитическому центру в наиболее удобном положении (для каталитического центра). Эта сорбция происходит только за счет слабых типов связей и потому является обратимой. По мере формирования этих связей происходит конформационная перестройка адсорбционного центра, которая приводит к более тесному сближению субстрата и активного центра фермента, более точному соответствию между их пространственными конфигурациями. Такое соответствие - не заранее "готовое", а формирующееся в ходе взаимодействия - американский ученый Кошленд положил в основу теории индуцированного соответствия (или наведенного соответствия), которая преодолела ограниченность существовавшей ранее теории ключа и замка (жесткого соответствия структуры субстрата структуре адсорбционного центра).

В человеческом организме беспрерывно работают тысячи различных ферментов — белковых энзимов, выполняющих функцию специфических катализаторов превращения веществ в организме. Только с их помощью возможно обновление состарившихся и изношенных клеток, превращение питательных веществ в энергию жизни и строительные материалы для создания новых клеток, обезвреживание отходов (продуктовобмена веществ, или метаболизма, чужеродных телу веществ), защита организма от болезнетворных микроорганизмов и даже заживление ран.

Энзимы — это крошечные, невидимые нашему глазу «биохимики». Благодаря наличию энзимов (ферментов) в живом организме осуществляются, ускоряются, управляются все жизнеобеспечивающие процессы. Сами энзимы при этом не изменяются. Вот почему их называют биокатализаторами.

Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что:

• ферменты катализируют энергетически возможные реакции;

• энергия химической системы остаётся постоянной;

• в ходе катализа направление реакции не изменяется;

• ферменты не расходуются в процессе реакции.

Отличия ферментов от небиологических катализаторов заключаются в том, что:

• скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами;

• ферменты обладают высокой специфичностью;

• ферментативная реакция проходит в клетке, т.е. при температуре 37 °С, постоянном атмосферном давлении и физиологическом значении рН;

• скорость ферментативной реакции может регулироваться.

Ферментативный катализ (биокатализ), ускорение биохим. р-ций при участии белковых макромолекул, называемых ферментами(энзимами). Ферментативный катализ- разновидность катализа, хотя термин "ферментация" (брожение)известен с давних времен, когда еще не было понятия хим. катализа.