Общая микробиология

реакций в макроорганизме, так как данные антигены имеют разные носители, что обусловливает включение запрещенных клонов клеток. Важным защитным механизмом у микробов является образование антигенных вариантов, устойчивых к действию защитных факторов макроорганизма. Формирование антигенных вариантов может происходить как в одном организме хозяине, что характерно для возбудителей малярии, эндемического клещевого и эпидемического вшивого возвратных тифов, трипаносомозов и т. д., так и на уровне популяции, что характерно для вируса гриппа типа А.

Факторы патогенности, обладающие антифагоцитарной активностью. К важным факторам патогенности, обладающим антифагоцитарной активностью у бактерий, а также других микробов, относятся капсулы, микрокапсулы, слизистые чехлы и входящие в их состав антигены. Они выполняют роль механических барьеров, экранирующих поверхностные структуры микробов, взаимодействующих с опсонинами, выполняющими роль распознающих микробы молекул и роль лигандов, связывающих их с фагоцитирующими клетками, а также непосредственно взаимодействующих с рецепторами фагоцитирующих клеток, что препятствует распознаванию микробов и их поглощению. Капсульное вещество защищает микробы от действия лизосомальных ферментов и перекисных радикалов фагоцитирующих клеток. Легкая отделяемость капсул и слизи от поверхности микробов ведет к ложному связыванию рецепторов фагоцитирующих клеток. Капсульные варианты микробов, как правило, вызывают более тяжело протекающие заболевания, чем их бескапсульные варианты. Хорошо известна роль К-антигенов как факторов патогенности у эшерихий, шигелл и сальмонелл, Ви-антигена — у возбудителя брюшного тифа, cord-фактора — у возбудителей туберкулеза, полипептидной капсулы

— у возбудителя сибирской язвы и т. д.

Микробы могут подавлять фагоцитарную активность клеток на всех стадиях фагоцитоза. Антифагоцитарные свойства у микробов обусловлены не только наличием у них капсул, микрокапсул и слизистых чехлов, но и способностью многих микробов образовывать вещества, подавляющие хемотаксис фагоцитирующих клеток, разрушающие хемоаттрактанты и фагоцитирующие клетки; противодействовать внутриклеточному перевариванию, препятствуя слиянию лисозомы с фагосомой; образовывать ферменты, инактивирующие перекисные радикалы, оказывающие кислород зависимый киллерный эффект; обладать резистентностью к лизосомальным ферментам; образовывать вещества, вызывающие лизис фаголизосомы (листериолизин, сальмолизин, контактный гемолизин шигелл); покидать фаголизосому; индуцировать апоптоз фагоцитирующих клеток. С другой стороны, облигатные внутриклеточные паразиты образуют вещества, активирующие хемотаксис (N-формильные и им подобные пептиды) и фагоцитарную активность клеток (инвазивные белки), что способствует их проникновению внутрь клетки. Таким образом, механизмы внутриклеточного существования микробов и незавершенного фагоцитоза

многообразны.

Если возбудители туберкулеза образуют фосфатиды, препятствующие слиянию лизосомы с фагосомой, то возбудитель лепры может переживать в фаголизосоме за счет особенностей строения клеточной стенки, легионеллы подавляют метаболический взрыв, а трипаносомы покидают фаголизосому, выходя в цитоплазму клетки, и т.д. Эндоцитобиоз способствует сохранению микробов в макроорганизме, их распространению по макроорганизму, делает микробы неузнаваемыми и недоступными для защитных факторов иммунной системы. Способность микробов сохраняться и размножаться в фагоцитирующих клетках, а также распространяться по макроорганизму, находясь внутриклеточно, получила название механизма «троянского коня».

Преодолев входные ворота инфекции и поступив в кровь, микробы должны избегать воздействия комплемента и других микробоцидных факторов крови (антител, лизоцима, В-лизинов и т. д.). В частности, они должны обладать антикомплементарной активностью. В одних случаях это достигается благодаря наличию капсул, препятствующих активации комплемента, прежде всего по альтернативному пути. В других случаях микробы поступают в кровь, располагаясь внутриклеточно или внутри микротромбов, образующихся под действием плазмокоагулазы. Это сохранение в крови создает дополнительные возможности для реализации их потенциальной патогенности.

Помимо адгезинов, ферментов, агрессинов, в том числе факторов, препятствующих фагоцитозу, важное значение имеют токсины микробов (от греч. toxikon — яд), обуславливающие развитие симптомов интоксикации при инфекционных заболеваниях. Они играют ведущую роль в патогенезе инфекционных заболеваний.

8.3.2. Токсины бактерий Токсины бактерий — продукты метаболизма, оказывающие

непосредственное токсическое воздействие на специфические клетки макроорганизма, либо опосредованно вызывающие развитие симптомов интоксикации в результате индукции ими образования биологически активных веществ.

По физико-химической структуре и биологическим свойствам токсины бактерий делятся на две группы: белковые токсины и эндотоксины.

Белковые бактериальные токсины и их биологические свойства. К данной группе токсинов относятся термолабильные и термостабильные белки, которые образуются как грамположительными, так и грамотрицательными аэробными и анаэробными бактериями. Обычно это ферменты, которые оказывают губительное воздействие на клетки макроорганизма в исключительно малых концентрациях. Они могут как секретироваться клеткой в окружающую среду, так и находиться с клеткой в связанном состоянии, освобождаясь в процессе автолиза клетки. По степени связи с бактериальной клеткой их подразделяют на три класса:

Класс А — секретируемые во внешнюю среду, например гистотоксин С. diphtheriae.

ганглиозидной. гликопротеидной или гликолипидной природы, что ведет к образованию комплекса токсин — рецептор клетки. Вторая стадия заключается в активации токсина под действием протеаз по типу ограниченного протеолиза с последующим образованием бифункциональной В—А-структуры. У сложных токсинов роль активации сводится к переводу активаторного фрагмента А из неактивного в активное состояние. Изменение конформационной структуры молекулы токсина ведет к раскрытию у нее каталитического центра и появлению ферментативной активности. Третья стадия заключается в трансмембранной транслокации части А или А1 в цитоплазму клетки, где она нарушает жизненно важные биохимические процессы в клетке, действуя на свои мишени, что ведет к гибели клеток. Взаимодействие части В со специфическими рецепторами на поверхности клеток и высокая избирательность катализа совместно и обуславливают специфичность действия белковых бактериальных токсинов.

Знание механизма действия белковых бактериальных токсинов позволяет понять, почему применение антитоксических сывороток не всегда бывает эффективным?

При применении антитоксических сывороток необходимо помнить, что белковый токсин может быть нейтрализован антителами, когда он находится в крови или лимфе, а также на поверхности клетки, так как антитела препятствуют его взаимодействию со специфическими рецепторами и диссоциации комплекса токсин — рецептор на субъединицы и транслокации части А в цитоплазму клетки. Непосредственно через мембрану клетки антитела не проникают и нейтрализовать транслоцированную в цитоплазму часть А не могут, что объясняет отсутствие эффекта от серотерапии при несвоевременно начатом лечении.

По механизму действия белковые бактериальные токсины делятся на пять групп:

повреждающие клеточные мембраны; ингибиторы синтеза белка; активирующие пути метаболизма, контролируемые вторичными посредниками (мессенджерами); протеазы;

суперантигены, активирующие иммунный ответ макроорганизма.

Токсины, повреждающие клеточные мембраны. Токсины данной группы способны повреждать плазматическую мембрану эукариотических клеток с помощью ферментативного гидролиза или в результате формирования пор. Такие повреждения вызывают не только лизис клеток, но и способствуют распространению бактерий в макроорганизме. Примером ферментативного гидролиза является действие альфа-токсина С. perfringens, обладающего активностью фосфолипазы С.

Порообразующие токсины формируют трансмембранные поры и нарушают селективный вход и выход ионов через плазматическую мембрану, что ведет к лизису клетки. Эта группа токсинов включает гемолизин Е. coli, лейкотоксин P. haemolitica, аэролизин А. hydrophila,

О-перфринголизин С. perfringens, О-листериолизин L. monocytogenes, а также

лневмолизин S. pneumoniae, О-стрептолизин S. pyogenes и альфа-токсин S. aureus. Последний можно рассматривать в качестве прототипа олигомеризующих порообразующих цитоток-синов. Бактерии секретируют готовый токсин (протомер), который узнает клетку-мишень по специфическим рецепторам или неспецифически сорбируется в участках плазматической мембраны, содержащих фосфатидилхолин или холестерин. На мембране семь протомерных токсинов собираются в пору, формируя грибоподобный гептамер, состоящий из трех доменов. Шляпка и ободочная область альфа-токсина располагаются на плазматической мембране, а ножка служит трансмембранным канатом. Эта пора позволяет маленьким молекулам и ионам совершать двухстороннее движение, что приводит клетку к набуханию и осмотическому лизису. Альфа-токсин обладает цитолитическим действием в отношении различных типов клеток, включая моноциты, лимфоциты, эритроциты, тромбоциты и эндотелиоциты человека. Образование поры включает каскад вторичных процессов: активацию эндонуклеаз, высвобождение цитокинов и других медиаторов воспаления, синтез эйкозаноидов.

Токсины, ингибирующие синтез белка. К данной группе токсинов относятся: гистотоксин С. diphtheriae, экзотоксин А Р. aeruginoza, Шига-токсин (Stx-токсин) S. dysenteriae 1 серовара и Шигаподобные токсины энтеропатогенных и энтерогеморрагических Е. coli (Stx-токсины). Субстратом для них служат факторы элонгации и 28S-рибосомальная РНК. Дифтерийный токсин и экзотоксин А псевдомонад являются дифтамид специфическими АДФ-рибозилтрансферазами, рибо-зилирующими фактор элонгации 2, что ведет к его инактивации и подавлению синтеза белка в клетке. Они синтезируются в виде протоксинов.

Stx-токсин и Stx-токсины имеют типичную АВ-структуру. Энзиматическая субъединица А нековалентно связана с 5-ю В-субъединицами. После связи пентамера В с эукариотической клеткой и интернализации, полипептид А расщепляется на энзиматическую часть А1 и фрагмент А2, связанный с В-пентамером. А1 проявляет N-гликозидазную активность. Stx-токсины инактивируют 28S-рибосомальную РНК, нарушая ее взаимодействие с аминоацил-тРНК, что ведет к подавлению синтеза белка и гибели клетки-мишени. Данные токсины нарушают синтез белка не только в эпителиоцитах, но и в других клетках, индуцируя развитие гемолитического уремического синдрома. Проникая из просвета кишечника, Stx-токсины связываются с рецепторами эндотелиальных клеток капилляров почечных гломерул Gb3, а также других органов. Это приводит к набуханию клеток, сужению просвета сосудов, агрегации тромбоцитов, развитию гемолиза эритроцитов и уремии.

Токсины, активирующие пути метаболизма вторичных мессенджеров. К данной группе относятся: цитотоксический некротизирующий фактор (CNF), термолабильный (LT) и термостабильный (ST) токсины Е. coli; отечный фактор В. anthracis; коклюшный и дерматонекротический (DNT) токсины В. pertussis; токсины А и В С. difficile; холерный энтеротоксин и другие

токсины. Они влияют на функцию отдельных белков эукариотической клетки, не вызывая ее гибели. С этой целью токсины активируют вторичных посредников, которые усиливают или искажают клеточные реакции на внеклеточные сигналы.

CNF и DNT имеют связывающий и ферментативный домены. Они активируют Rho-субсемейство ГТФ-связывающих белков, участвующих в модификации регуляции актина цитоскелета через дезаминирование. Такая модификация приводит к преобладанию Rho, не способного гидролизовать связанный с ним ГТФ. Пораженные клетки приобретают характерный вид. У них наблюдается «рифление» мембраны, формируется локальное сжатие актиновых нитей, развивается воспаление с формированием некротического очага.

Токсины А и В С. difficile, обладая гли-козилтрансферазной активностью, наоборот, инактивируют Rho ГТФ-связывающие белки. ST-энтеротоксин Е. coli, связываясь с рецептором гуанилатциклазы, приводит к увеличению цГМФ, который обращает в обратную сторону ток электролитов, подавляя абсорбцию ионов натрия и повышая секрецию ионов хлора, что ведет к развитию диареи.

Холерный энтеротоксин (холероген) состоит из пяти В-субъединиц и субъединицы А, которая диссоциирует на А1, обладающую АДФ-рибозилтрансферазной активностью, и А2, связывающую А1 с пентамером В. А1 инактивирует G-белок, регулирующий активность аденилатциклазы клеточных мембран, что ведет к повышению активности последней и увеличению внутриклеточного содержания циклического аденозинмонофосфата (цАМФ), нарушению всасывания ионов натрия, калия и воды. В отличие от ST энтеротоксина Е. coli, LT-энтеротоксин Е. coli сходен по строению и механизму действия с холерным энтеротоксином. Он и коклюшный токсин обладают АДФ-рибозилтрансферазной активностью. Их мишенью являются G-белки. Они извращают функции клеток, нарушая внутриклеточный гомеостаз по цАМФ.

Протеазы. Примерами данных токсинов являются ботулинический и столбнячный нейротоксины, а также летальный фактор В. anthracis. Ботулотоксин (BoNT) и тетаноспазмин (TeNT) относятся к цинк-металлоэндопротеазам. Это функциональные блокаторы. Они сходны по структуре, но различаются по путям проникновения в макроорганизм. Ботулотоксин проникает в макроорганизм энтерально при пищевом ботулизме и у новорожденных в виде больших комплексов, включающих нейротоксин и один или несколько белков, которые обеспечивают стабильность токсина в желудочно-кишечном тракте. Тетаноспазмин образуется в ранах вегетативными формами С. tetani, не формируя комплексов с белками. Оба нейротоксина синтезируются в виде крупномолекулярных неактивных полипептидов, активируемых путем протеолитического расщепления. Каждая активная молекула нейротоксинов включает тяжелую цепь, состоящую из домена, необходимого для связывания с клеткой, а также домена, отвечающего за транслокацию, и легкой цепи, обладающей

протеазной активностью. Мишенями токсинов в клетках является группа белков, необходимых для стыковки и соединения синаптических пузырьков с пресинаптическими плазматическими мембранами с последующим высвобождением нейромедиаторов. Ботулотоксин связывается с рецепторами на поверхности пресинаптической мембраны двигательных нейронов периферической нервной системы и вызывает протеолиз белков в нейронах. Это приводит к ингибированию секреции ацетилхолина, что препятствует мышечным сокращениям и проявляется развитием вялых параличей периферических нервов.

Тетаноспазмин сначала связывается с рецепторами на пресинаптической мембране мотонейронов, а затем с помощью обратного везикулярного транспорта перемещается в спинной мозг, где может внедриться в тормозящие и вставочные нейроны. Расщепление везикуло-ассоциированного мембранного протеина и синаптобревина в этих нейронах приводит к блокаде секреции ингибиторных нейротрансмиттеров — глицина и гамма-аминобутировой кислоты, что вызывает перевозбуждение мотонейронов и ведет к стойким мышечным сокращениям (спастическим параличам). Он является ингибитором инактиваторов ацетилхолина.

Данные токсины относятся к супертоксинам, так как имеют максимально возможную для белков молекулярную массу и, соответственно, токсичность. Это самые сильные биологические яды.

Сибиреязвенный токсин относится к наиболее изученным трехсоставным А1-В-А2-токсинам.

Основной мишенью его являются макрофаги, а также подобные им клетки, имеющие к нему высоко аффинные рецепторы. Общая В-субъединица токсина, являющаяся протективным антигеном, обеспечивает ферментативным субъединицам единый механизм проникновения в цитозоль клетки, что необходимо для синергидного действия последних. Вначале протективный антиген связывается с высоко аффинными рецепторами эукариотических клеток. Затем под действием фурина — протеазы клетки-мишени из него образуется активная форма, имеющая молекулярную массу 63 кД (ПА 63), которая, образуя гептамеры, связывающие летальный фактор (А1) и отечный фактор (А2), участвует в формировании рН ионопроводящих (катионселективных) каналов и транслокации А1 и А2 в цитозоль клетки путем рецепторного эндоцитоза. Летальный фактор — металлопротеаза, мишенью которой служит митогенанактивируемая киназа протеинкиназ. Он оказывает свое действие в течение нескольких минут, перемещаясь из прелизосомного пространства в лизсому через кислотное внутриклеточное окружение. Действие летального фактора проявляется в продуцировании активных форм кислорода в макрофагах и нейтрофилах, что сопровождается увеличением перекисных соединений в макрофагах и деструкции последних (цитотоксическое действие). Отечный фактор биохимически является зависимой от кальция и кальмодулина аденилатциклазой, образуемой микоробами в неактивной форме. Она активируется при внутликлеточном контакте а белком эукариотов — кальмодулином, отствующим у бактерий.

Ее мишенью является АТФ. Аденилатциклаза индуцирует синтез вторичных мессенджеров. Повышение уровня цАМФ в клетках сопровождается угнетением фагоцитарной функции клеток, нарушением слияния фагосомы с лизосомой, обезвоживанием клеток и экскреции источников энергии в результате нарушения проницаемости клеток. Очевидно, цАМФ используется бактериями для подавления многих нормальных функций фагоцитов, что позволяет микробам дольше выживать во внутренней среде макроорганизма. При этом развитие сибиреязвенной инфекции предполагает обязательное совместное участие всех трех компонентов сибиреязвенного токсина.

Активаторы иммунного ответа. К данной группе токсинов относятся: токсин синдрома токсического шока (TSST-1), энтероток-сины и эксфолиативные токсины S. aureus, пирогенные экзотоксины S. pyogenes и ряд токсинов других микробов. Они относятся к суперантигенам (PTSAg) и могут действовать непосредственно на антигенпрезентующие клетки иммунной системы (АРС) и Т-лимфоциты. Их иммуностимулирующий эффект является результатом способности связывать различные участки экспрессированных на поверхности АРС МНС 2 класса снаружи от пептидсвязывающего участка и специфических Vβ-элементов на Т-клеточном рецепторе. Например, β-доменстафилококковогоТSSТ-1 связывает α-цепь МНС 2 класса на макрофагах, в то время как А-домен специфически связывается с Vβ2-элементами рецепторов Т-клеток, что ведет к массивной пролиферации Т-клеток, сопровождающейся образованием большого количества лимфоцитарных (интерлейкин-2, γ-интерферон), а также моноцитарных цитокинов (интерлейкин-1, интерлейкин-6, α-фактор некроза опухолей). Совместно эти цитокины вызывают развитие гипотензии, высокую температуру и диффузную эритематозную сыпь. Стафилококковый эксфолиативный токсин (син. эксфолиатин, эпидермолитический токсин) разрушает межклеточные контакты (десмосомы) зернистого слоя эпидермиса, что ведет к отслоению (десквамации, эксфолиации) поверхностных слоев эпидермиса и образованию лопающихся пузырей, наполненных серозным или гнойным содержимым.

Бактериальные токсины сходны по структуре и целому ряду других свойств с сигнальными молекулами макроорганизма: гормонами, нейромедиаторами, интерферонами и т. д.

В ходе лиганд-рецепторного взаимодействия с клетками макроорганизма они используют уже готовые структуры, участвующие в нейроэндокринной сигнализации. Формирование пор тоже не является их уникальным свойством. Можно предположить, что, являясь антиметаболитами сигнальных молекул макроорганизма, они первоначально имитируют их действие, а в последующем оказывают блокирующий эффект.

Универсальность белковых токсинов заключается в их полифункциональности, не ограничивающейся их значением только лишь как факторов патогенности. Образование белковых токсинов играет существенную роль в экологии бактерий, их существованию в природных

биоценозах, где они играют роль сигнальных молекул и оказывают токсическое воздействие на эукариотические клетки грибов и простейших. Благодаря сходству строения с бактериоцинами, они оказывают токсическое воздействие и на конкурентов, в том числе представителей нормальной микрофлоры макроорганизма. Обладая ферментативной активностью, они выполняют трофическую функцию жизнеобеспечения самой микробной клетки.

В отличие от эндотоксинов, белковые токсины, помимо химической структуры и специфичности действия, обладают высокой токсичностью.

Они вызывают гибель лабораторных животных при введении им всего нескольких микрограммов токсина, тогда как эндотоксины вызывают гибель животных при введении доз, равных сотням микрограмм. Как и вирулентность, сила действия белковых токсинов измеряется величиной летальных доз (LD) — Dcl, Dlm и LD50. Это полноценные тимусзависимые антигены, к ним образуются антитела, нейтрализующие их — антитоксины.

При этом фрагменты А и В в антигенном отношении не идентичны. Протективным действием обладают антитела к С-терминальной части фрагмента В, блокирующие прикрепление токсина к специфическому рецептору клетки. Из белковых токсинов можно получить анатоксины, т. е.

токсины, лишенные своих токсических свойств, но сохранивших антигенные свойства, что используют при проведении вакцинопрофилактики. Одним из методов получения анатоксинов является формоловая детоксикация по G. Ramon (1923), приводящая к химической модификации активного центра токсина и обуславливающая жесткость структуры белковой молекулы, препятствующей ее диссоциации. Заболевания, при которых микроорганизм остается в месте входных ворот инфекции, а в основе патогенеза заболевания и его клинических проявлений лежит действие белкового токсина, называются токсинемическими инфекциями (анаэробная раневая инфекция, столбняк, ботулизм, дифтерия). Такое разделение заболеваний имеет важное значение как в плане проведения микробиологической диагностики, так и лечения, поскольку наиболее эффективными препаратами для специфического лечения токсинемических инфекций являются не антибиотики, а своевременно применяемые антитоксические сыворотки, в ряде случаев сочетаемые с введением анатоксинов (пассивно-активная терапия). Использование антибиотиков, которые действуют на бактерии, а не на их токсины, уходит на второй план. В качестве же средств специфической профилактики токсинемических инфекций для создания искусственного активного приобретенного иммунитета необходимо применять анатоксины, а для создания искусственного пассивного приобретенного иммунитета в целях экстренной профилактики токсинемических инфекций необходимо применять антитоксические сыворотки

(активно-пассивная профилактика).

Большинство белковых токсинов разрушается пищеварительными ферментами и оказывает свое воздействие только при парентеральном введении. Исключение составляют токсины С. botulinum, энтеротоксины С.

perfringens, С. difficile, S. aureus и энтеротоксины грамотрицательных бактерий, проявляющих свое действие при пероральном поступлении в макроорганизм.

Синтез белковых токсинов кодируется генами, локализованными в хромосоме и сцепленными с генами, участвующими в спорообразовании или входящими в состав профага, а также генами, локализованными в плазмидах.

Это tox+ гены, ответственные за токсиген-ность. Активность tox+ генов контролируется белками-репрессорами микробной клетки. Первоначальной функцией этих генов у сапрофитов был синтез структурных белков фага, компонентов оболочек спор или синтез ферментов, необходимых для усвоения аминокислот. По мере закрепления паразитического образа жизни эти специализированные адаптивные ферменты превратились в яды — белковые токсины.

Способность микроорганизмов образовывать белковые токсины необходимо учитывать также при проведении микробиологической диагностики. При этом необходимо помнить, что все патогенные штаммы данного вида могут продуцировать только один тип токсина по антигенной структуре и механизму действия (С. diphtheriae, С. tetani), разные по антигенной структуре, но одинаковые по механизму действия токсины (С. botulinum). С другой стороны, один и тот же вид микроба может образовывать разные типы белковых токсинов, а также эндотоксины, например диареегенные Е. coli, шигеллы и сальмонеллы, возбудитель холеры.

Эндотоксины и их биологические свойства. Свойство бактерий образовывать токсические вещества, вызывающие симптомы интоксикации, в том числе выделять в окружающую среду при их разрушении эндотоксины, называется токсичностью. Эндотоксины относятся к бактериальным модулинам, обладающим огромным спектром биологической активности, индуцирующим синтез цитокинов и других медиаторов. В отличие от белковых токсинов, эндотоксины термостабильны и образуются грамотрицательными

бактериями, выделяясь в окружающую среду только после гибели бактериальной клетки. Это сложные белковолипополисахаридные комплексы,

которые в лабораторных условиях можно получить путем экстракции трихлоруксусной кислотой по Буавену (A. Boivin) и Месробяну (L. Mesrobeanu). Полный антиген, антиген Буавена содержит до 10 % белка. Он входит в состав клеточной стенки грамотрицательных бактерий. Данные комплексы состоят из белка — пептида, обуславливающего иммуногенность комплекса; фосфолипида В, включающего в свой состав фосфатидилхолин — основной компонент клеточной стенки бактерий; двухвалентных ионов Са и Mg; ЛПС, входящего в состав наружной мембраны клеточной стенки грамотрицательных бактерий, который и является собственно эндотоксином, его основным компонентом (липополисахаридная фракция полного антигена, без белкового компонента). В наиболее чистом виде ЛПС получают путем водно-фенольной экстракции по Вестфалю (О. Westphal). Карболовая кислота разрушает белки. ЛПС состоит из липида А и собственно полисахарида, в состав которого входит базисная часть — R-ядро, образованное