Краткий_курс_лекций_Таганович_Кухта

БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

КРАТКИЙ КУРС ЛЕКЦИЙ ДЛЯ ИНОСТРАННЫХ УЧАЩИХСЯ СТОМАТОЛОГИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТА

Минск 2005

МИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РЕСПУБЛИКИ БЕЛАРУСЬ

БЕЛОРУССКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

КАФЕДРА БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ

БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

Краткий курс лекций для иностранных учащихся стоматологического факультета

Минск 2005

3

ПРЕДИСЛОВИЕ

Необходимость в составлении данного учебно-методического пособия вызвана стрем-

лением преподавателей кафедры облегчить усвоение лекционного материала по биологиче-

ской химии иностранными студентами стоматологического факультета. С этой целью в дан-

ном учебно-методическом пособии было решено сконцентрировать рисунки, схемы, графи-

ки, основные понятия, определения, изложенный простым языком краткий текст лекций, то есть все то, что призвано максимально облегчить понимание изучаемого материала.

В издание включены все лекции курса для студентов стоматологического факультета

(30). Однако приводимый материал ни в коей мере не подменяет присутствие иностранных студентов на лекциях. Во-первых, есть возможность поработать с текстом накануне прослу-

шивания лекции. Это поможет иностранным учащимся преодолеть трудности в понимании излагаемого материала. Во-вторых, во время чтения лекций данное издание может быть ис-

пользовано для записи не вошедшего в него материала.

Авторы будут благодарны всем, кто посчитает возможным высказать свое мнение о пользе и целесообразности настоящего пособия, сделать критические замечания и высказать пожелания по его улучшению.

От имени авторского коллектива зав. кафедрой биологической химии, профессор А.Д. Таганович

4

СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ И ПЕПТИДОВ. СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ

Белки — высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью; являются главной составной частью живых организмов и молекулярной основой процессов жизнедеятельности.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

I. Функциональная (по функции, выполняемой в организме)

1.Каталитическая (более 3000 белков — ферменты).

2.Сократительная (актин, миозин и т. д.).

3.Структурная (белки плазматических мембран, коллаген, эластин и др.).

4.Транспортная (транспорт веществ в крови и клетке: гемоглобин, цитохром с, липопротеины и др.).

5.Защитная (антитела, иммуноглобулины).

6.Регуляторная (факторы роста и дифференцировки клеток и др.).

7.Гормональная (гормоны гипоталамуса, гормон роста и др.).

8.Буферная (гемоглобиновый белковый буфер, поддержание рН крови).

9.Резервная или запасная (казеин, овальбумин и др.).

10.Токсины (ботулинический, холерный).

11.Антибиотики (неокарциностатин и др.).

12.Рецепторная (родопсин, хеморецепторы и др.).

13.Белки, поддерживающие онкотическое давление в клетках и крови.

14.Энергетическая (в очень малой степени, т. к. продукты гидролиза белка служат источником энергии только в особых условиях, например, при голодании).

II. По форме молекулы

1.Глобулярные или шаровидные (альбумины, глобулины).

2.Фибриллярные или нитевидные (коллаген).

III. По степени сложности молекулы

1. Простые (состоят только из АК).

2.Сложные (в состав белка входит небелковое вещество — простетическая группа).

ФУНКЦИИ ПЕПТИДОВ

1.Регуляторная (пептиды ренин-ангиотензивной системы и др.).

2.Гормоны (окситоцин, инсулин, глюкагон).

3.Антибиотики (пенициллин, цефалоспорины).

4.Токсины (аманитотоксин).

5.Антиоксиданты (глутатион).

6.Нейропептиды (энкефалины, эндорфины — обезболивающий эффект). Главные составные части белка — аминокислоты.

5

3.Дикарбоновые (асп, глу).

4.Амиды дикарбоновых кислот (асн, глн).

5.Серосодержащие (мет, цис).

6.Циклические (фен, тир, три, гис).

7.Диаминомонокарбоновые (лиз, арг).

8.Иминокислота (про).

II. По кислотно-основным свойствам

1.Нейтральные.

2.Кислые.

3.Основные.

III. По полярности

1.Неполярные (ала, вал, лей, мет, про, иле, три, фен).

2.Полярные:

а) незаряженные (сер, тре, цис, гли, тир,асн, глн); б) заряженные:

-отрицательно заряженные (глу, асп);

-положительно заряженные (лиз, арг, гис).

Нестандартные АК в составе белков:

-g-карбоксиглутаминовая кислота (протромбин: свертывание крови);

-4-гидроксипролин, 5-гидроксилизин (белки соединительной ткани: коллаген);

-десмозин (конденсация 4-х молекул лизина: соединительная ткань);

-дийодтирозин (гормоны щитовидной железы).

СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Кислотно-основные свойства

1. Амфотерность

Аминокислоты имеют 2 функциональные группы с противоположными свойствами: кислую карбоксильную и основную аминогруппу. Поэтому в водном растворе аминокислоты существуют в виде биполярного иона.

NH3+-групп. Аминокислоты при этом переходят в катионную форму(приобретают положительный заряд). При добавлении щелочи, наоборот, увеличивается диссоциация карбоксильных групп. Аминокислоты переходят в анионную форму(приобретают отрицательный за-

6

ряд). Изменяя, таким образом, pH раствора, можно изменять заряд молекул аминокислот. Нейтральные аминокислоты в воде не имеют заряда. Дикарбоновые аминокислоты

имеют две карбоксильные группы, которые диссоциируют, отдавая 2 протона, но поскольку у них только одна аминогруппа, принимающая один протон, то такие аминокислоты ведут себя как кислоты и раствор их имеет кислую реакцию. Сам ион аминокислоты заряжается отрицательно.

Диаминомонокарбоновые аминокислоты реагируют в водном растворе как слабые основания, так как один протон, который освобождается при диссоциации карбоксильной группы таких аминокислот, связывается с одной из аминогрупп, а вторая аминогруппа связывает протон из водного окружения, в результате увеличивается количествоOH– групп и повышается pH. Заряд иона таких аминокислот будет положительным.

Добавляя к раствору аминокислоты определенное количество кислоты или щелочи, можно изменить их заряд. При определенном значении pH наступает такое состояние, при котором заряд аминокислоты становится - тральным. Такое значение pH получило название изоэлектрической точки

(ИЭТ). При значенииpH, равном изоэлектрической точке, аминокислоты не перемещаются в электрическом поле. Если pH ниже изоэлектрической точки, катион аминокислоты движется к катоду, а при pH выше ИЭТ анион аминокислоты — к аноду. На этих свойствах

аминокислот основана возможность разделения их в электрическом поле (электрофорез). Кислые аминокислоты имеют ИЭТ в слабокислой среде, основные — в слабоосновной, а нейтральные — в нейтральной.

2. Стереоизомерия

Обусловлена наличием у аминокислоты -ас симетричного атома углерода(называется хиральный центр).

▪ по абсолютной конфигурации (эталон — глицериновый альдегид).

АК могут быть L- или D-стереоизомеры. В состав белков организма входятL-стереоизомеры аминокислот.

3. Спектральные свойства

Все аминокислоты поглощают свет в инфракрасной области спектра. Три циклических аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) поглощают свет в ультрафиолетовой области при

280 нм.

7

УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ

Первичная структура — это конфигурация полипептидной цепи, которая формируется в результате образования пептидной связи между остатками АК.

Постулаты (принципы формирования пептидной связи), сформулированные Л. Пол-

лингом и Р. Кори:

1)атомы, образующие пептидную связь, копланарны (расположены в одной плоскости); вращение атомов или групп атомов вокруг пептидной связи невозможно;

2)принцип эквивалентности вклада АК-остатков в образование пептидной связи, и тем самым, в образование полипептидной цепи (исключение пролин);

3)принцип максимума водородных связей.

Первичную структуру белка стабилизируют (поддерживают):

-пептидные связи (между АК-остатками);

-дисульфидные связи (между свободными –SH-группами цистеина). Первичная структура белка несет информацию о его пространственной структуре.

Вторичная структура белка — локальная конформация, обусловленная вращением отдельных участков полипептидной цепи вокруг одинарных ковалентных связей.

Основные связи, которые стабилизируют вторичную структуру, — водородные.

Виды вторичной структуры:

·α-спираль (правозакрученная)

8