БХ зачёт (18 стр)

Что из указанного ниже относится к строению радикала тирозина?

+Содержит ароматическое кольцо

Что из указанного ниже относится к строению радикала цистеина?

+Содержит сульфгидрильную группу

Что из указанного ниже относится к строению радикала треонина?

+Содержит гидроксильную группу

то из указанного ниже относится к строению радикала глутаминовой кислоты?

+Содержит отрицательно заряженную боковую цепь

Какая аминокислота из приведенных обладает кислотными свойствами?

+Глутамат

Все аминокислоты оптически активны, за исключением:

+Глицина

Нейтральной аминокислотой является:

+Серин

Какая аминокислота в растворе дает щелочную реакцию?

+Аргинин

Выберите аминокислоту с незаряженным полярным радикалом:

+Глутамин

Первичная структура белка – это:

+Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот

Основа первичной структуры белка:

+Последовательность аминокислот в полипептидной цепи

Первичную структуру белков определяют как:

+Порядок аминокислот

Какие типы связей или взаимодействий характерны для первичной структуры белка?

+Дисульфидные связи между SH-группами цистеина

Пептидная связь в белках:

+Копланарна

Выберите правильное утверждение о формировании пространственной структуры белка:

+β-Структура стабилизируется водородными связями между отдельными участками полипептидной цепи

Что понимают под третичной структурой белка?

+Конформацию всей полипептидной цепи

Что из приведенного ниже относится ко вторичной структуре белка?

+Антипараллельная β-структура участка молекулы белка

Третичная структура белка – это:

+Конформация полипептидной цепи, которая стабилизируется нековалентными связями

Четвертичная структура белка – это:

+Пространственное расположение протомеров в олигомерном белке

Высаливание – один из методов фракционирования белков. Выделите свойство белков, которое в наибольшей мере зависит от концентрации солей:

+Гидратация молекулы

Для получения нативных белков можно использовать метод:

+Осаждения с использованием сульфата аммония

Метод обратимого осаждения белка – это:

+Высаливание

Высаливание – это:

+Осаждение солями щелочных металлов

Подберите раствор соли для реакций обратимого осаждения белков:

+Хлорид натрия

Конечные продукты гидролиза простых белков:

+Аминокислоты

Какой метод позволяет следить за ходом гидролиза белка?

+Метод формолового титрования

Что происходит с белком под действием трипсина?

+Неполный гидролиз

Для разделения пептидов гидролизата белков наиболее широко используется:

+Высоковольтный электрофорез

Гидролиз белка только до пептидов идет в присутствии:

+Эластазы

Скорость гель-фильтрации белков зависит от:

+Размера разделяемых молекул

Выберите метод, который позволяет отделить белок от низкомолекулярных примесей:

+Гель-фильтрация

Как называется процесс освобождения раствора белка от низкомолекулярных соединений?

+Диализ

Разделение белков методом диализа основано на:

+Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану

Разделение белков методом гель-фильтрации основано на:

+Неспособности белков проникать внутрь молекул сефадекса

Какое свойство белковой молекулы используют при разделении белков методом электрофореза на ацетатцеллюлозе?

+Наличие заряда у молекулы белка

Смесь аминокислот, содержащая аланин, аспарагин, гистидин и глутаминовую кислоту, была подвергнута фракционированию методом электрофореза на бумаге при рН=7,0. Какая из аминокислот будет располагаться ближе к линии старта?

+Аланин

При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН < ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний:

+Мигрирует к катоду

При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН = ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний:

+Останется на линии старта

При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН > ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний:

+Мигрирует к аноду

Разделение белков методом ионообменной хроматографии основано на:

+Способности заряженных групп белка взаимодействовать с заряженными группами полимеров-ионообменников

Какое свойство белковой молекулы используют в методе ионообменной хроматографии?

+Способность изменять заряд в зависимости от рН среды

Связывание белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру, используется при разделении белков методом:

+Аффинной хроматографии

Метод распределительной хроматографии позволяет разделить белки по:

+Растворимости в различных растворителях

Лиганд при аффинной хроматографии можно вытеснить:

+Избытком свободного лиганда

В образовании сложноэфирной связи между белком и простетической группой в молекуле липопротеинов участвует аминокислота:

+Треонин

В образовании фосфоэфирной связи между простетической группой и белком в молекуле фосфопротеина может принимать участие аминокислота:

+Треонин

Коллаген является сложным белком. Что является его простетической группой?

+Галактоза

В молекуле нуклеопротеина между гистоновыми белками и нуклеиновой кислотой образуется связь:

+Ионная

Выберите аминокислоту, которая принимает участие в образовании N-гликозидной связи в молекуле гликопротеина:

+Аспарагин

Выберите методы разделения белков по молекулярной массе:

+Гель-хроматография

+Ультрацентрифугирование

Выберите методы, которые можно использовать для определения молекулярной массы белков:

+Двухмерный электрофорез

+Гель-хроматография

Что стабилизируется в белковой молекуле при обработке ее додецилсульфатом натрия?

+Заряд молекулы

+Форма молекулы

Выберите среды, в которых можно разделять белки методом электрофореза:

+Буферный раствор

+Полиакриламидный гель

+Ацетатцеллюлоза

Белки на электрофореграмме можно выявить путем:

+Окрашивания специфическими красителями

+Использования блотинга с радиоактивным молекулярным зондом

Что понимают под изменением конформации белков?

+Изменение вторичной и третичной структур полипептидных цепей

+Изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка (фермента) при взаимодействии с ингибитором

Комплементарностью молекул обусловлены взаимодействия:

+Антигена с антителом

+Протомеров в олигомерном белке

+Субстрата с активным центром фермента

Выберите правильные утверждения относительно взаимоотношений структуры и функции у гемоглобина:

+Оксигенация одной группы гема увеличивает аффинность к кислороду другой группы

+Оксигенация одной группы гема вызывает конформационные изменения других частей молекулы гемоглобина

Кривые диссоциации гемоглобина и миоглобина различаются, потому что:

+Гемоглобин имеет четыре полипептидные цепи и его оксигенация зависит от pH

+В миоглобине оксигенация одной молекулы не влияет на оксигенацию других молекул

Центр связывания белка с лигандом представляет собой:

+Совокупность радикалов аминокислот, сближенных при формировании четвертичной структуры

+Участок молекулы белка, комплементарный лиганду

Факторы, способствующие осаждению белковых молекул:

+Большие размеры частиц

+Высокая молекулярная масса

+Денатурация

Выберите нерастворимые белки:

+Волокна коллагена

+Волокна кератина

Выберите факторы, которые влияют на растворимость белков в водной среде:

+Заряд белковой молекулы

+рН раствора, в котором находятся молекулы

+Молекулярная масса молекулы

В изоэлектрической точке белок:

+Осаждается

+Не имеет заряда

Выберите растворимые белки:

+Иммуноглобулины

+Липопротеины

+Металлопротеины

При денатурации белков:

+Разрушается конформация

+Сохраняется конфигурация

+Изменяется растворимость

Денатурацию белка вызывают:

+Воздействие концентрированной азотной кислоты

+Воздействие солей тяжелых металлов

Какие из отмеченных свойств характерны для всех денатурированных белков?

+Наличие пептидных связей

+Нарушение конформации

Что происходит при денатурации белков?

+Разрушение гидрофобных связей между радикалами белка

+Изменение растворимости белка

+Разрыв дисульфидных связей

Какие из перечисленных факторов могут вызывать денатурацию белка?

+Кипячение

+Изменение рН

+Действие солей тяжелых металлов

Выберите гетероциклические аминокислоты:

+Гистидин

+Триптофан

Выберите алифатические аминокислоты:

+Валин

+Лейцин

Выберите положительно заряженные аминокислоты:

+Гистидин

+Аргинин

Выберите амиды дикарбоновых аминокислот:

+Аспарагин

+Глутамин

Выберите аминокислоты с полярным незаряженным радикалом:

+Серин

+Тирозин

Выберите структурные компоненты простетической группы гемоглобина:

+Четыре алкилированных пиррольных кольца, соединенных метиновыми группами

+Fe2+

Выберите простые белки:

+Альбумин

+Гистон

Выберите белки, имеющие окраску:

+Флавопротеин

+Цитохром

Выберите свойства, общие для гемоглобина и миоглобина:

+Окраска белка обусловлена наличием простетической группы

+Сродство к кислороду зависит от величины парциального давления кислорода

Выберите белки, при гидролизе которых обнаруживаются не только аминокислоты:

+Иммуноглобулин

+Церулоплазмин

+Цитохром

Подберите к гемоглобину соответствующие характеристики:

+Содержит простетическую группу

+Имеет четвертичную структуру

+Состоит преимущественно из α-спиралей

+Участвует в транспорте кислорода от легких к тканям

Какие из перечисленных факторов могут регулировать биологическую активность белков in vivo?

+Взаимодействие с ингибиторами

+Фосфорилирование

+Ограниченный протеолиз

Выберите свойства, присущие альбуминам:

+Хорошо растворимы в воде

+Осаждаются после глобулинов при разделении методом высаливания

Выберите функции белков:

+Структурная

+Рецепторная

+Антибиотики

Выберите функции пептидов:

+Гормональная

+Нейромедиаторы

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4Ультрацентрифугирование

5Высаливание

6Аффинная хроматография

0Метод основан на различиях в молекулярных массах белков

0Метод основан на различиях в растворимости белков в растворах с разной концентрацией солей щелочных и щелочно-земельных металлов

0Метод основан на избирательном взаимодействии белков с лигандами, иммобилизованными на твердом носителе

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4Ионообменная хроматография

5Диализ

6Гель-фильтрация

0Метод основан на разделении белков, различающихся разным суммарным зарядом при определенных значениях рН

0Метод основан на неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану

0Метод основан на том, что вещества с разной молекулярной массой по-разному распределяются между подвижной и неподвижной фазами в хроматографической колонке, заполненной сефадексом

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4Ионообменная хроматография

5Изоэлектрофокусирование

6Электрофорез

0Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников

0Метод основан на том, что при изменении рН изменяется подвижность белка в электрическом поле

0Метод основан на том, что белки двигаются в электрическом поле со скоростью, пропорциональной их суммарному заряду

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4Метод пептидных карт

5Аффинная хроматография

6Распределительная хроматография

0Метод используется для выявления различий в первичной структуре гомологичных белков

0Метод основан на избирательном взаимодействии белков с лигандами, иммобилизованными на твердом носителе

0Метод основан на различной способности белков растворяться в используемых растворителях

Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:

4Высаливание

5Электрофорез в полиакриламидном геле

6Изоэлектрофокусирование

0Метод основан на различиях в растворимости белков в растворах с разной концентрацией солей щелочных и щелочно-земельных металлов

0Метод основан на том, что скорость движения белков в электрическом поле зависит от заряда и молекулярной массы

0Метод, в котором значение рН используется в качестве основного параметра разделения белков

Дана смесь белков. Укажите, в какой последовательности, начиная от катода, будут располагаться белки после проведения электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия:

1Церулоплазмин (М = 151 000, Р_i белка = 4,4)

2γ-Глобулин (М = 150 000, Р_i белка = 6,3)

3α-Лактоглобулин (М = 37 100, Р_i белка = 5,2)

5Цитохром (М = 13370, Р_i белка = 10,65)

4Химотрипсиноген (М = 23240, Р_i белка = 9,5)

В какой последовательности будут выходить из хроматографической колонки пептиды при разделении их методом ионообменной хроматографии с использованием анионообменной смолы:

4АСП-ТРЕ-АЛА

5ГЛУ-СЕР-АСП

3ГЛН-ТРЕ-АЛА

2ГИС-СЕР-ЛЕЙ

1АРГ-ЛИЗ-СЕР

Установите последовательность этапов вестерн-блота, выбрав необходимые этапы из предложенных:

4Внесение ферментативного молекулярного зонда

1Электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия

2Перенос белков на нитроцеллюлозную мембрану

3Блокировка пустых зон раствором неспецифического белка

5Внесение хромогенного субстрата

0Ауторадиография

Установите последовательность методов, используемых при определении первичной структуры белка:

4Гидролиз под действием трипсина

1Гель-фильтрация

2Изоэлектрофокусирование

3Электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия

5Дансилирование

6Секвенирование

Установите последовательность методов, используемых для выделения и очистки белков:

4Диализ

6Аффинная хроматография

5Ионообменная хроматография

3Высаливание

1Гомогенизация биологического материала

2Экстракция белков

Для аминокислот, имеющих незаряженные радикалы, изоэлектрическоя точка находится в ____________________ среде.

нейтральной

Диаминомонокарбоновыми аминокислотами являются лизин и ____________________.

аргинин

К ароматическим аминокислотам относят фенилаланин и ______________.

тирозин

В слабокислой среде не имеют заряда аминокислоты аспартат и ____________________.

глутамат

Гидрофобные радикалы содержат алифатические аминокислоты аланин, валин, лейцин и ____________________.

изолейцин

Ферментам присущи указанные ниже свойства, кроме:

+Термостабильности

+Способности смещать равновесие реакции

Роль ферментов в катализе:

+Не расходуются и не образуются в процессе реакции

+Не изменяют свободную энергию субстратов и продуктов реакции

+Понижают энергию активации реакции

Выберите различия между ферментами и химическими катализаторами:

+Их количество и активность можно регулировать in vivo

+Обладают высокой специфичностью

+Катализируют реакции в физиологических условиях

Cпецифическая регуляция активности фермента достигается путем изменения:

+Концентрации неконкурентного ингибитора

+Концентрации конкурентного ингибитора

+Концентрации субстрата

В фермент-субстратном комплексе различают следующие типы связей:

+Электростатические

+Гидрофобные

+Водородные

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

9Фруктозо-1,6-дифосфат + Н₂О → Фруктозо-6-фосфат + Ортофосфат

10Гистидин → Гистамин + СО₂

8Глутамат + Пируват → α-Кетоглутарат + Аланин

7Глюкозо-6-фосфат ↔ Фруктозо-6-фосфат

6Глюкозо-6-фосфат + НАДФ⁺ ↔ 6-Фосфоглюконолактон + НАДФН∙ Н⁺

0Оксидоредуктаза

0Изомераза

0Трансфераза

0Гидролаза

0Лиаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

10Малат ↔ Фумарат + Н₂О

8(Гликоген)_n + Н3РО4 → (Гликоген)_n-1 + Глюкозо-1-фосфат

6Цитруллин + Аспартат + АТФ → Аргининосукцинат + АМФ + пирофосфат

9Мочевина + Н₂О → 2NH₃ + СО₂

73-Фосфоглицерат ↔ 2-Фосфоглицерат

0Лигаза

0Изомераза

0Трансфераза

0Гидролаза

0Лиаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

6R–CH₂–СН(ОН)–R' ↔ R–CH=CH–R' + H₂O

7Н2О2 + АН2 → 2Н2О + А

82Н2О2 → 2Н2О + О2

9АН2 + В → А + ВН2

10АН2 + О2 → А + Н2О2

0Лиаза

0Пероксидаза

0Каталаза

0Дегидрогеназа

0Оксидаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

8Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат +АДФ

9L-Глутамат ↔ D-Глутамат

7Пируват → Ацетальдегид + СО₂

6Валилтирозин + H2O → Валин + Тирозин

10Глюкоза + НАДФН∙ Н+ → Сорбитол + НАДФ+

0Гидролаза

0Лиаза

0Трансфераза

0Изомераза

0Оксидоредуктаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

9Соединение двух молекул, сопряженное с разрывом пирофосфатной связи АТФ

8Перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород

7Перенос протонов (электронов) с субстрата на кислород

6Включение атома кислорода в субстрат с образованием ОН-группы

10Восстановление пероксида водорода с образованием воды

0Оксигеназа

0Оксидаза

0Дегидрогеназа

0Лигаза

0Перокскидаза

Скорость химической реакции при повышении температуры на 10єС увеличивается в:

+2 раза

Температурный оптимум для большинства ферментов составляет:

+35 – 40єС

График зависимости скорости ферментативной реакции от величины рН имеет вид:

+Колокола

При низкой концентрации субстрата и постоянной концентрации энзима скорость ферментативной реакции подчиняется кинетике:

+Первого порядка

В условиях избытка субстрата скорость реакции:

+Прямо пропорциональна концентрации фермента

При отклонении от рН-оптимума скорость реакции уменьшается вследствие:

+Изменения ионизации функциональных групп фермента

Все приведенные ниже причины снижения скорости ферментативной реакции при нагревании верны, за исключением:

+Нарушается конфигурация энзима

Международная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 секунду.

моль

Стандартная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 минуту.

{мкмоль;микромоль}

Активность фермент, характеризующая количество субстрата, превращенное за единицу времени в продукт в пересчете на содержание белка в растворе, называется____________________.

удельн*

Единица активности фермента, имеющая размерность моль/с, называется ____________________.

катал*

Молекулярная активность фермента – это количество молекул субстрата, которое превращается 1 ____________________фермента в продукт за 1 секунду.

молекулой

В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса происходят нижеследующие процессы, за исключением:

+Изменения вторичной структуры фермента

+Изменения конфигурации фермента

В активном центре фермента имеются участки:

+Якорный

+Каталитический

+Способствующий

Коферментами являются:

+Витамин К

+Нуклеотиды

+Металлы

+Глутатион

+Убихинон

+Витамин РР

Теория Кошленда предполагает:

+Изменение конформации и фермента, и субстрата

+Пространственную комплементарность энзима и субстрата

+Электростатическое соответствие энзима и субстрата

Нижеследующие положения характеризуют активный центр ферментов, кроме:

+Занимает значительную часть молекулы фермента

+В его состав входят исключительно гидрофильные аминокислоты

+В его состав входят исключительно гидрофобные аминокислоты

Какие ферменты обладают относительной специфичностью?

+Эстераза

+Гликозидаза

Конкурентным ингибиторам присущи все нижеперечисленные характеристики, кроме:

+Не изменяют величину Km

Неконкурентным ингибиторам присущи все указанные ниже характеристики, за исключением:

+Увеличивают Vmax реакции

Константа Михаэлиса – Ментен – это концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна:

+Половине максимальной

Все утверждения о ферментативной кинетике верны, кроме:

-

Высокое значение К_m свидетельствует о низком сродстве фермента к своему субстрату

-

Величина К_m не зависит от концентрации фермента

-

Фермент ускоряет реакцию, снижая энергию активации

-

При избытке субстрата скорость реакции прямо пропорциональна концентрации фермента

+

Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата подчиняется кинетике первого порядка

График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата согласно уравнению Михаэлиса – Ментен имеет вид:

+Гиперболы

График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата согласно уравнению Лайнуивера – Бэрка имеет вид:

+Прямой линии

Аллостерическим ферментам присущи нижеприведенные характеристики, кроме:

+Гиперболическая форма кривой зависимости скорости реакции от концентрации субстрата

+Катализируют обратимые реакции

+Катализируют самую быструю реакцию метаболического процесса

Виды аллостерической регуляции:

+Ингибирование по принципу обратной связи

+Активация предшественником

+Перекрестная

Выберите события, происходящие при аллостерической активации фермента:

+Увеличивается скорость ферментативной реакции

+Эффектор присоединяется в аллостерическом центре

+Изменяется конформация аллостерического центра

+Изменяется конформация активного центра

Выберите характеристики, относящиеся к аллостерическим ингибиторам:

+Специфические

+Присоединяются в аллостерическом центре

+Изменяют конформацию аллостерического центра

+Их действие сопровождается изменением конформации активного центра

Аллостерические эффекторы:

+Не похожи на субстрат

+Их действие не устраняется избытком субстрата

+Снижают Vmax ферментативной реакции