2 курс / Нормальная физиология / Методичка по физиологии

Скелетные мышцы могут быть массивными (большая ягодичная) и миниатюрными (стременная мышца среднего уха). Большинство скелетных мышц прикрепляются одним концом к неподвижной кости, а другим к движущейся (исключение составляют мимические мышцы). Точек прикрепления может быть множество. При помощи сухожилий мышцы фиксируются к ограниченному участку кости; при помощи широких апоневрозов -–к другим структурам, например, в области спины. Главная функция скелетных мышц – обеспечение различного вида движений и совершение работы, а также поддержание позы.

Скелетные мышцы составляют 35-40% массы тела, их количество достигает 600, состоят из пучков мышечных волокон, заключенных в общую соединительнотканную оболочку.

Мышечное волокно - это гигантская, многоядерная мышечная клетка (диаметр от 1 до 100 мкм, длина от 5 до 400 мм), содержащая сотни миофибрилл, которые являются структурной единицей и представляют сократительный аппарат мышечного волокна. Структурной единицей миофибриллы являются протофибриллы, которые представлены белковыми нитями актина и миозина.

Скелетные волокна подразделяются на фазные волокна (генерируют потенциал действия) и тонические (не способны генерировать распространяющееся возбуждение).

Фазные волокна делятся на быстрые (белые, гликолитические) и медленные (красные, окислительные) волокна.

Физические свойства скелетных мышц:

Растяжимость - это способность мышцы изменять свою длину под действием растягивающей силы.

Эластичность - способность мышцы принимать свою первоначальную длину после прекращения действия растягивающей или деформирующей силы.

Сила определяется максимальным грузом, который мышца в состоянии поднять при изотоническом сокращении или максимальным напряжением, которое мышца способная развить при изометрическом сокращении.

Способность совершать работу определяется произведением массы поднятого груза на высоту подъема.

Физиологические свойства скелетных мышц:

Возбудимость – способность возбуждаться под действием раздражителя или приходящего нервного импульса.

Проводимость – способность проводить возбуждение по мышечному волокну.

Сократимость – способность сокращаться в ответ на возбуждение. Лабильность – способность пропускать определенное количество

потенциалов действия в единицу времени.

71

2. Биоэлектрические явления в мышечном волокне. Особенности потенциала покоя и потенциала действия.

Механизм биоэлектрических явлений в мышечном волокне имеет ту же природу, что и в нервном волокне за исключением некоторых количественных отличий.

1.Мембранный потенциал покоя скелетномышечного волокна составляет –80 – 90 мВ.

2.Адекватным раздражителем для скелетных мышечных волокон в условиях организма является нервные импульсы, которые поступают от крупных мотонейронов передних рогов спинного мозга по толстым миелинезированным нервным волокнам (соматическая нервная система) через специализированные контакты (нервно-мышечный синапс).

3.Деполяризацию мембраны скелетного мышечного волокна вызывает медиатор – ацетилхолин через хемочувствительную зону мембраны.

4.Критический уровень деполяризации мышечного волокна составляет – 40 – 50 мВ (как нервного).

5.Порог деполяризации мышечного волокна может быть больше, чем нервного, что связано с большим значением мембранного потенциала покоя.

6.Длительность потенциала действия скелетномышечных волокон составляет 3 – 5 мс, т.е. в 5-10 раз больше продолжительности ПД в крупных миелинизированных волокнах.

7.Максимальное число импульсов (лабильность), которое может воспроизводить мышца, не превышает 200—250 в секунду.

8.Пиковые значения ПД достигают +20 – 30 мВ.

9.Более выраженный овершут (20 – 30 мВ).

10.Амплитуда ПД скелетномышечных волокон несколько больше, чем нервных волокон и составляет 125 – 130 мВ.

11.Скорость проведения потенциала действия в волокнах скелетных мышц от 3 до 5 м/с, т.е. примерно 1/13 скорости его проведения в крупных миелинизированных нервных волокнах, возбуждающих скелетную мышцу.

12.Из следовых процессов в скелетном мышечном волокне чаще всего наблюдается следовая деполяризация.

72

Рис. 12. Потенциал действия скелетномышечного волокна.

1 – Фаза деполяризации

2 – Фаза реполяризации

3 – Следовая деполяризация (следовая негативность)

Распространение ПД внутрь мышечного волокна.

Волокно скелетной мышцы так велико, что ПД, распространяющийся по поверхностной мембране, почти не вызывает токов внутри волокна. Однако для генерации максимального мышечного сокращения ток должен проникать глубоко в мышечное волокно, подходя как можно ближе к отдельным миофибриллам. Это обеспечивается проведением ПД по поперечным трубочкам (Т-трубочкам), которые образованы впячиванием поверхностной сарколеммы в области Z-линии и проходят через все мышечное волокно с одной его стороны до другой. ПД Т-трубочек ведут к выделению ионов кальция внутрь мышечного волокна в непосредственной близости от миофибрилл, и эти ионы затем вызывают сокращение. Весь этот процесс называется сопряжением возбуждения и сокращения.

3. Изменения возбудимости скелетной мышцы во время одиночного цикла возбуждения.

Возбудимость скелетного мышечного волокна во время одиночного цикла возбуждения не остается постоянной и меняется по фазам в соответствии с фазами ПД (также как у нервного волокна).

Особенности возбудимости скелетного мышечного волокна:

1.Порог раздражения больше (из за большего порога деполяризации), а возбудимость ниже, чем у нервного волокна.

2.Большая длительность рефрактерного периода, чем у нервного волокна (из за большей длительности пика ПД).

73

Рис. 13. Изменение возбудимости скелетного мышечного волокна во время одиночного цикла возбуждения

I – фаза первичной экзальтации (соответствует фазе ПД 1 – медленной деполяризации)

II – фаза абсолютной рефрактерности (соответствует фазе 2 ПД (быстрая деполяризация) и 1/3 фазы быстрой реполяризации

III – фаза относительной рефрактерности (соответствует 2/3 фазы быстрой реполяризации)

IV – фаза вторичной экзальтации или супернормальный период (соответствует фазе 4 ПД - следовой деполяризации)

4. Ультрамикроскопическая структура миофибрилл в покое и при сокращении. Понятие о саркомере.

Клетка скелетной мышцы называется мышечным волокном. В процессе эмбрионального развития каждое мышечное волокно формируется путем слияния многих недифференцированных одноядерных клеток (миобластов) в одну цилиндрическую многоядерную. Дифференцировка скелетных мышц завершается примерно к моменту рождения. В период от младенчества до взрослого состояния организма размеры дифференцированных мышечных волокон продолжают увеличиваться, но новые волокна из миобластов не образуются. У взрослого человека диаметр мышечных волокон достигает 10-100 мкм, длина до 20 см.

Если в постнатальный период скелетные мышечные волокна повреждаются, они не могут замещаться путем деления сохранившихся волокон. Однако новые волокна образуются из недифференцированных клеток, так называемых клеток – саттелитов, которые расположены рядом с мышечными волокнами и подвергаются дифференцировке аналогично эмбриональным миобластам. Возможности их формирования скелетной мышцы значительны, но после сильного повреждения она целиком уже не восстанавливается. Важную роль компенсации утраченной мышечной ткани играет увеличение размеров неповрежденных мышечных волокон.

74

Рис. 14. Строение мышечного волокна.

При рассмотрении волокна скелетной и сердечной мышц в световой микроскоп видно чередование светлых и темных полос, поперечных к длинной оси волокна. Благодаря этой особенности оба типа мышц называются поперечно-полосатыми (в гладкой мышце такая картина отсутствует). Поперечная исчерченность волокон скелетной и сердечной мышц обусловлена особым распределением в их цитоплазме многочисленных толстых и тонких «нитей» (миофиламентов), объединяющихся в цилиндрические пучки диаметром 1-2 мкм – миофибриллы. Мышечное волокно практически заполнено мифибриллами, они тянутся по всей его длине и на обоих его концах соединены с сухожилиями.

Толстые и тонкие филаменты образуют периодический рисунок вдоль каждой миофибриллы. Регулярно повторяющийся элемент этого рисунка называется саркомером (от греч. sarco – мышца, mere – маленький). Толстые и более короткие филаменты состоят из сократительного белка миозина. Тонкие и длинные филаменты содержат сократительный белок актин, а также 2 других белка – тропонин и тропомиозин, играющих важную роль в регуляции сокращения.

Строение саркомера.

Толстые филаменты сосредоточены в средней части каждого саркомера, где лежат параллельно друг другу; эта область выглядит как широкая темная (анизотропная) полоса (А-диск). В обеих половинах саркомера находятся тонкие филаменты. Один конец каждого из них прикреплен к так называемой Z-пластинке – сети из переплетающихся белковых молекул, а другой перекрывается толстыми филаментами.

75

Саркомер ограничен двумя последовательно расположенными Z- пластинками. Таким образом, тонкие филаменты двух соседних саркомеров закреплены на двух сторонах каждой Z-пластинки.

Светлая (изотропная) полоса, так называемый I-диск, расположена между краями А-дисков двух соседних саркомеров и состоит из тех участков тонких филаментов, которые не перекрываются толстыми филаментами. Z-пластинка делит I-диск пополам.

Рис. 15. Схема строения саркомера.

В пределах А-диска каждого саркомера различаются еще две полоски. В его центре видна узкая светлая полоска – Н-зона. Она соответствует промежутку между противостоящими друг другу концами двух наборов тонких филаментов каждого саркомера, т.е. включает только центральные части толстых (миозиновых) филаментов. Посередине Н-зоны находится совсем тонкая темная М-линия. Это сеть белков, соединяющая центральные части толстых филаментов. Кроме того, от Z-пластинки к М-линии идут филаменты белка титина, связанные одновременно с белками М-лини и толстыми филаментами. М-линия и титиновые филаменты поддерживают упорядоченную организацию толстых филаментов в середине каждого саркомера.

На поперечном срезе А диска прослеживается регулярная почти кристаллическая укладка перекрывающихся толстых и тонких филаментов. Каждый толстый филамент окружен гексагональной решеткой из 6 тонких филаментов, а вокруг каждого тонкого филамента располагаются в виде треугольник 3 толстых. Общее число тонких филаментов в зоне перекрывания в два раза больше, чем толстых.

Промежуток между перекрывающимися толстыми и тонкими филаментами пересечены перемычками – поперечными мостиками. Это участки молекул миозина выступающие вбок от поверхности толстых филаментов по направлению к тонким. Во время мышечного сокращения

76

поперечные мостики прекрепляются к тонким филаментам и создают усилия.

Молекулярная структура миофиламентов.

Сократительная способность скелетной мышцы обусловлена функцией мышечных белков актина и миозина, взаимодействие которых между собой является основой механизма сокращения скелетной мышцы.

Актиновые филаменты представляют собой двойные белковые спирали F-актина, каждая из которых образована примерно 200 единицами (мономерами) глобулярного G-актина. Каждый G-актин состоит из 4 субдоменов. Два больших субдомена (3 и 4) актина выполняют функцию связывания между собой белковой спирали F- актина, а два маленьких (1 и 2), локализованные на периферии глобулярного G-актина, являются местами взаимодействия каждого мономера G-актина с толстым филаментом. Этот участок выполняет функцию связывающего центра. В состоянии покоя скелетной мышцы центры связывания на каждом глобулярном G-актине закрыты белками тропонином и тропомиозином. Эти белки функционально связаны между собой и образуют тропонин-тропомиозиновый комплекс, который расположен вдоль всей двойной белковой спирали F-актина.

Рис. 16. Молекулярная структура актиновой нити.

Тропомиозин связан электростатически с актиновым филаментом. Однако эта связь является плотной только во время расслабления скелетной мышцы. В присутствии ионов Ca2+ эта связь становится менее плотной, тропомиозин становится подвижным и способен открывать места связывания на актиновом филаменте для поперечных мостиков миозина, что происходит во время сокращения. Подвижность тропомиозина относительно актинового филамента регулируется тропонином.

Тропонин состоит из 3 белковых субъединиц:

-С – сенсор для ионов Са2+;

-I – связывает тропонин с актином;

-Т – удерживает вместе тропонин-тропомиозиновый комплекс на нити актина.

Вприсутствии ионов Са2+ связь тропонина Т и тропомиозина

77

относительно тонкой нити актина становится подвижной. Это приводит к открытию мест связывания на актиновом филаменте, с которыми способны связываться поперечные мостики толстого филамента.

Толстый филамент представляет собой биполярный полимер белка миозина, который способен взаимодействовать с актином и развивать в результате этого взаимодействия силу и укорочение мышцы.

В состав молекулы миозина входит 6 полипептидных цепей: 2 тяжелые и 4 легкие. Две тяжелые цепи спирально закручиваются друг относительно друга, формируя двойную спираль, которую называют миозиновым хвостом. С одного конца обе цепи изгибаются в противоположных направлениях, формируя глобулярную полипептидную структуру – миозиновую головку. Таким образом, на одном конце двойной спирали молекулы миозина образуются 2 свободные головки; 4 легкие цепи включены в состав миозиновой головки (по две в каждой). Они помогают регулировать функцию головки во время мышечного сокращения.

Рис. 17. Молекулярная структура поперечного мостика миозина.

Миозиновая нить состоит из 200 и более отдельных молекул миозина. Хвосты молекул миозина объединяются, формируя тело (стержень) нити, а многочисленные головки молекул выдаются наружу по сторонам тела. Кроме того, наряду с головкой в сторону выступает часть хвоста каждой миозиновой молекулы, образуя плечо, которое выдвигает головку наружу от тела. Выступающие плечи и головки вместе называют поперечными мостиками. Каждый поперечный мостик может сгибаться в двух точках, называемых шарнирами. Один из них расположен в месте, где плечо отходит от тела миозиновой нити, а другой – где головка крепится к плечу. Движение плеча позволяет головке или выдвигаться далеко наружу от тела миозиновой нити, или приближаться к телу. В свою очередь повороты головки участвуют в процессе сокращения.

Сама миозиновая нить сплетена таким образом, что каждая

78

последующая пара поперечных мостиков смещена в продольном направлении относительно предыдущей на 1200, что обеспечивает распределение поперечных мостиков во всех направлениях вокруг нитей.

Рис. 18. Толстая нить (миозиновая).

Другая особенность миозиновой головки, необходимая для мышечного сокращения: миозиновая головка функционирует как фермент АТФ-аза. Это свойство позволяет головке расщеплять АТФ и использовать энергию расщепления высокоэнергетической связи для процесса сокращения.

5. Механизм мышечного сокращения и расслабления. Теория «скольжения» нитей. Химические и тепловые изменения в мышечном волокне.

В физиологии мышц термин «сокращение» не следует понимать как «укорочение». В укорачивающемся мышечном волокне перекрывающиеся толстые и тонкие филаменты каждого саркомера сдвигаются друг относительно друга, подтягиваемые движениями поперечных мостиков. Этот механизм мышечного сокращения называется модель скользящих нитей.

При укорочении волокна каждый поперечный мостик, прикрепившийся к тонкому филаменту совершает поворот наподобие вращения лодочного весла. Вращательные движения множества поперечных мостиков подтягивают тонкие филаменты от обоих краев А- диска к его середине, и саркомер укорачивается. Один «гребок» поперечного мостика создает очень маленькое перемещение тонкого филамента относительно толстого. Однако за весь период активного состояния (возбуждения) мышечного волокна каждый из них повторяет свое вращательное движение много раз, обеспечивая значительное смещение миофиламентов.

Последовательность событий, начиная от связывания поперечного мостика с тонким филаментом и до момента, когда система готова к повторению процесса, называется рабочим циклом поперечных мостиков. Каждый цикл состоит из 4 стадий:

1) прикрепление поперечного мостика к тонкому филаменту;

79

2)движение поперечного мостика, создающее напряжение тонкого филамента;

3)отсоединение поперечного мостика от тонкого филамента;

4)получение поперечным мостиком энергии, после чего он снова

готов к связыванию с тонким филаментом и повторению цикла. Каждый поперечный мостик совершает свой рабочий цикл

независимо от других мостиков: в любой момент процесса сокращения лишь некоторые из них связаны с прилегающими тонкими филаментами и создают тянущие усилия, тогда как другие находятся в стадии отсоединения.

Химические и физические явления во время рабочего цикла поперечных мостиков.

В конце каждого цикла (стадия 4) АТФ, связанный с миозином, расщепляется с освобождением химической энергии и образованием высокоэнергетической конформации миозина поперечного мостика; с этой формой миозина остаются связанными продукты гидролиза АТФ (АДФ и неорганический фосфат). Энергию активной коформации миозина можно сравнить с потенциальной энергией растянутой пружины.

Рис. 19. Схема мышечного сокращения (классический цикл Лимна– Тейлора).

Новый цикл поперечного мостика начинается со связывания

80