5. Третичная структура белка и силы ее стабилизирующие.

Трет структ – укладка полипепт цепей в глобулы, возникающ в рез-те возник хим св и установления гидрофоб взаимод м/у радикалами остатков.

Третичная структура белка характеризует общее пространственное расположение радикалов аминокислот, входящих в полипептидную цепь. Стабилизация третичной структуры осуществляется за счет нековалентного взаимодействия радикалов между собой и растворителем.

Основные типы связей, характеризующие третичную структуру белка:

а) водородные связи между группами, не участвующими в образовании полипептидной цепи (между водородом и кислородом гидроксильных групп, между кислородом гидроксильной группы и водородом аминогруппы);

б) электростатическое взаимодействие между группами аминокислотных заместителей, несущих противоположный заряд (карбоксильной группой и аминогруппой);

в) гидрофобное взаимодействие между неполярными группами;

г) взаимодействие с простетической (небелковой) группой.

Движущей силой свертывания полипептидной цепи в строго определенную

трехмерную пространственную структуру является взаимодействие остатков

аминокислотных радикалов с молекулами окружающего растворителя (водой) и между собой. При этом гидрофильные радикалы вталкиваются во внутрь белковой молекулы, образуя «сухую зону», а гидрофильные – ориентируются в сторону растворителя, так достигается стабилизация молекулы белка в целом.

Связи, стабилизирующие третичную структуру: (a) ионная связь, (b)водородная связь, (c)дисульфидный мостик, (d) гидрофобные связи, и в том числе очень интересный их вариант, который называется стэкинг-взаимодействием - слипание наложившихся друг на друга ароматических ядер.

Это глутамат, лизин (ионные связи), тирозин, аспартат (водородные связи),

изолейцин, аланин (гидрофобные связи), фенилаланин (стэкинг-взаимодействие), цистеин(дисульфидный мостик). Два цистеина, соединенные ковалентной связью через серу, называютсяцистином. Кроме того, тут отмечено взаимодействие аминокислотных остатков с молекулами водыи углекислоты - и то и другое тоже бывает важно.

6. Четвертичная структура белка. Понятия о денатурации и деструкции.

Четверт – хар-на для сложных белков, молекулы котор образ двумя и более глобулами (инсулин).

Четвертичная структура присуща не всем белкам, а только тем, которые содержат несколько полипептидных цепей (субъединиц), занимающих фиксированное пространственное положение.

Пример белка с четвертичной структурой – гемоглобин. Он состоит из

двух α-цепей и двух β-цепей, которые синтезируются отдельно. Вместе они удерживаютсяв основном за счет гидрофобных взаимодействий. Особенность гемоглобина - в его состав входит ион железа, образующий комплекс с особой группой, которая называется гемом и вовсе из аминокислот не состоит. Такие дополнительные группы - нечастое явление, но в сложных белках они встречаются.

Потеря белком своей пространственной структуры без разрушения пептидных связей (то есть первичной структуры) называется денатурацией. Самый простой способ денатурировать белок - нагреть его. Альтернативный вариант – например, высокая кислотность. Именно частичная денатурация белков происходит при любой термической обработке пищи, причем иногда этот процесс до некоторой степени обратим (при кипячении молока, например). Восстановление пространственной структуры денатурированного белка называется ренатурацией. Белок крутого яйца после полной денатурации растворенных там молекул белков становится твердым, потому что раскрученные полипептидные цепочки перепутываются между собой.

Деструкция – это изменение состава белковых молекул при длительном воздействии, которое характеризуется разрывом пептидных связей и деполимеризацией полипептидных цепей, а также образованием растворимых и летучих соединений, обуславливающих вкус и аромат продуктов. Различают механическую, ферментативную и тепловую деструкцию. Примером механической деструкции белка является взбивание яичного белка с целью получения устойчивой пены. Однако в результате длительного механического воздействия белок яйца начинает течь. Ферментативная деструкция наступает в результате применения различных ферментативных препаратов. Тепловая деструкция белков сопровождается образованием таких летучих продуктов, как аммиак, сероводород, углекислый газ и другие