4.Вторичная структура белка. Альфа- спираль и бета – складчатый слой.

Вторичная структура белков определяет пространственное расположение полипептидной цепи белковой молекулы, контролируемое водороднымисвязями между пептидными группами внутри полипептидной цепи и между

отдельными полипептидными цепями (α-спираль, β-складчатый лист) и полисульфидными связями между остатками цистеина. Такое размещение в пространстве полипептидной цепи или ее отдельных участков может быть упорядоченным(α-спираль и β-структура) и неупорядоченным. Строго линейная структура полипептидной цепи присуща крайне ограниченному числу белков. Основным видом вторичной структуры является α-спираль, она стабилизирована внутримолекулярными водородными связями между NH-группой и CO-группой. И характерна либо для всей молекулы белка (α-кератин волос, миозин мышц), либо для отдельных участков полипептидной цепи. На степень спирализации белковой молекулыоказывает влияние целый ряд факторов, препятствующих образованию α-спирали:взаимное отталкивание между подряд расположенными одноименно заряженнымиостатками аминокислот или пространственное несоответствие между аминокислотами с большими радикалами. Низкую степень спирализации имеют белки с высоким содержанием пролина, который резко меняет направление полипептидной цепи.

Структура полипептидной цепь вытянутой вдоль оси в виде зигзага называется структурой β-складчатого листа. Она стабилизирована за счет межмолекулярных водородных связей между разными полипептидными цепями, и может иметь параллельное и антипараллельное расположение β-тяжей. Данная структура характерна для фиброина шелка, для белков содержащих много аланина и глицина. Бывает параллельная и антипараллельная в зависимости от направления амино- и карбоксильных

групп. В формировании вторичной структуры помимо водородных связей, участвуют свободные тиольные группы, которые формируют дитиольные мостики между отдельными частями полипептидной цепи, либо различными участками полипептидной цепи. Дисульфидные связи, образованные между остатками цистеина в молекуле белка, относятся к ковалентным связям.

Вторичн. стр-ра белков – упорядоченное свертывание полипепт цепи в спираль. Эл-ты вторичн стр-ры.

А)а-спираль-наибол-е распрстр-на правая а-спираль. Это а-спираль, стабилизируемая множ-м водород. связей, возник-х м-ду наход-ся поблизости СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной АК образ-т такую связь с атомом кислорода СО-группы др-й АК, отстоящей от первой на четыре аминокисл остатка. Т. о. АК 1 оказ-ся связан-й с АК 5, аминоки-та 2 - с АК 6 т.д. Ha кажд.виток прих-ся 3,6 аминокисл-го ост-ка, шаг винта (минимал-е расст-е м-ду двумя эквивал-ми точками) 0,54 нм. Сущ-т левая а-спираль, но в природе встреч редко. Стабильность вторичн. стр-ры обеспеч-ся водородн связями.

Б) Бета-струк-ра (складч-го слоя)- тип конфигур-и полипт-х цепей, обнаруж в белках волос, шелка, мышц и др фибр-х белках. 2 или более линейн полипепт цепи, располож паралельно (в одном направл) или, чаще антипаралел (противополож), прочно связ-ся межцепочечн-ми водородн связями между NH и CO группами сосед-х цепей.