19. Структурная организация и биологические функции рнк: и-рнк, р-рнк. Трансляция. Структурная организация и биологические функции рнк:

А) Информационные РНК (и – РНК): мРНК (иРНК) – образуется в ядре (ядрышке).

Переносит информацию из ядра в цитоплазму, является матрицей в процессе трансляции белка. Последний кодон мРНК соответствует последней АК в белке.

Б) Рисобомальные РНК (р – РНК): рРНК (рибосомальные), составляют до 80% в составе рибосом. Играют роль каркаса для объединения рибосом белков. Рибосомальные РНК содержат несколько модифицированных нуклеотидов, чаще всего это метилированные производные азотистых оснований или рибозы (2 – штрих - метилрибоза).

Трансляция: Трансляция — биосинтез белка на матрице мРНК.

Участники трансляции: мРНК, рибосомы, белковые факторы инициации, элонгации и терминации, ГТФ, аминоацил-тРНК.

Последовательность нуклеотидов мРНК определяет очередность включения аминокислот в синтезируемый белок. При этом одну аминокислоту кодирует последовательность из трех нуклеотидов (триплет, кодон). Существует 43 = 64 кодона (триплетность).

Общий набор кодонов составляет генетический код.

Кроме триплетности к свойствам генетического кода относятся:

1. специфичность (каждой аминокислоте соответствуют только определенные кодоны, которые не могут использоваться для другой аминокислоты);

2. вырожденность или избыточность (одну аминокислоту может кодировать несколько триплетов, аминокислот – 20, возможных триплетов – 64, 61 из них смысловой, т. е. в среднем каждой аминокислоте соответствует около 3 кодонов);

3. однонаправленность (кодоны считываются в одном направлении - от первого

нуклеотида к последующим); неперекрываемость (каждый из триплетов независим друг от друга); непрерывность (нет разделительных знаков между нуклеотидами), но

существует наличие межгенных знаков препинания - среди триплетов присутствуют инициирующие кодоны (с них начинается биосинтез белка) и кодоны - терминаторы (обозначают конец биосинтеза белка);

4. колинеарность - соответствие линейной по следовательности кодонов мРНК и

аминокислот в белке; универсальность(все перечисленные выше свойства генетического кода характерны для всех живых организмов.

Собственно трансляция проходит в три этапа: инициация, элонгация и терминация.

Инициация: Синтез белка начинается с того момента, когда к 5'-концу мРНК

присоединяется малая субъединица рибосомы, в Р-участок (пептидильный) которой заходит метиониновая тРНК (транспортирующая аминокислоту метионин). Следует

отметить, что любая полипептидная цепь на N-конце имеет метионин, который в дальнейшем чаще всего отщепляется. В образовании инициирующего комплекса участвуют белковые факторы инициации (IF-1, 2, 3) и используется энергия ГТФ.

Синтез полипептида идет от N-конца к С-концу, то есть пептидная связь образуется между карбоксильной группой первой и аминогруппой второй аминокислот. Затем происходит

присоединение большой субъединицы рибосомы, и в А-участок (акцепторный) поступает вторая тРНК, чей антикодон комплементарно взаимодействует с кодоном мРНК, находящимся в А-участке.

Элонгация: Пептидилтрансферазный центр большой субъединицы катализирует образование пептидной связи между метионином и 221 второй аминокислотой.

Отдельного фермента, катализирующего образование пептидных связей, не существует. Энергия для образования пептидной связи поставляется за счет гидролиза ГТФ.

Как только образовалась пептидная связь, метиониновая тРНК отсоединяется от

метионина, а рибосома передвигается на следующий кодовый триплет мРНК, который оказывается в Аучастке рибосомы, а метиониновая тРНК выталкивается в цитоплазму. На один цикл расходуется 2 молекулы ГТФ. В А-участок заходит третья тРНК, и образуется

пептидная связь между второй и третьей аминокислотами.

Терминация. Трансляция идет до тех пор, пока в А-участок не попадает кодон-терминатор (УАА, УАГ или УГА), с которым связывается особый белковый фактор освобождения.

Полипептидная цепь отделяется от тРНК и покидает рибосому. Происходит диссоциация, разъединение субъединиц рибосомы. Многие белки синтезируются в неактивном виде (в виде предшественников) и после схождения с рибосом подвергаются постсинтетической модификации (частичный протеолиз, гликозилирование, фосфорилирование и др.)