1.1.4. Конформация пептидов. Вторичная структура белков

Теперь, после того как мы с вами познакомились с основными типами связей и взаимодействий существующих в макромолекулах, перейдем к рассмотрению возможных конформаций полипептидной цепи.

Конформацией молекулы называется возможные пространственные расположения атомов составляющих молекулу, получаемые один из другого вращением вокруг одинарных ковалентных связей. Конфигурация это такие варианты взаимного расположения атомов молекулы, переходы между которыми сопровождаются разрывом и образованием ковалентных связей.

Давайте вспомним, что такое пептидная связь?

Это связь между С=О группой одного остатка и N – H группой второго остатка.

На первый взгляд связь С – N одинарная и возможны варианты вращения вокруг этой связи. Однако, рентгенографические исследования пептидов показали, что длина связи С – N меньше величины 0,147 нм характерной для одиночной связи и равна 0,132 нм, что ближе к величине 0,125 нм характерной для длины обычной двойной связи С = N.

Дело в том, что неделимая пара электронов атома азота обобществляется между С и N давая примесь двойной связи между ними. При этом электрон С выталкивается из двойной связи С=О и локализуется на атоме О, частично превращая связь С=О в одиночную.

Таким образом, между атомами N, С, О происходит делокализация электронов. Вследствие этого перераспределение атомов О, С, N, Н (пептидная группа) и связанные с ним ковалентно два СХ – атома оказываются лежащими в одной плоскости, называемой амидной, а вращение вокруг С – N связи становится запрещенным.

СХ – атом связан суммарными связями с N – атомом одной пептидной группы и с С-атомом следующей. Вокруг этих одинарного связей возможно относительно свободное вращение. Для описания вращения вокруг этих связей пользуются углами γ и ψ. Первый γ показывает положение всех атомов, которые лежат в амидной плоскости, предшествующей СХ атому, а второй ψ – следующий за СХ – атомом (Рис.1.3).

Под вторичной структурой участка полипептидной цепи понимают конформацию основной цепи этого участка без учета конформации белковых групп. С учетом вклада связей можно сказать, что вторичная структура это те сегменты полипептидной цепи, которые участвуют в формировании регулярных сетей водородных связей (Рис.1.4).

Рис. 1.3. Особенности пептидных связей – группы СО и NH связанные пептидной связью расположены на одной амдной плоскости плоскости

А– Амидные плоскости. Вокруг пептидных связей расположенных в амидных плоскостях вращение невозможно, вращение возможно вокруг связей Сα-С (φ) и Сα-N (ψ) . Б – Стерические карты Рамачандрана. Совпадение сочетания углов вращения амидных плоскостей φ и ψ с более окрашенными участками на карте соответствуют большей вероятности такого взаимного расположения плоскостей.

В длинной полипептидной цепи при некоторых конформациях образуются повторяющиеся структуры, стабилизированные водородными связями между N-H и C=O группой основной цепи. В результате полипептидная цепь как бы закручивается в спираль, т.о. возникает спиралевидная структура белковой молекулы, которая называется α–структурой (α- спираль).

Рис.1.4. Вторичная структура белков стабилизирована водородными связями

Любую спираль можно рассматривать как результат наматывания цепи на боковую поверхность цилиндра. Спираль характеризуется числом повторяющихся единиц (остатков) приходящийся на один виток и расстоянием между соседними остатками вдоль оси спирали.

Различные белки заспирализованы в разной степени. Для установления степени спирализации измеряют удельное вращение при различной λ на спектрополяриметрах. Степень спирализации определяют также по количеству водородных связей в белках измеряемые с помощью тяжелой воды содержащий изотоп дейтерия. Кроме α – структуры в белках имеется β – структура. Это конформация не отдельной цепи, а совокупности цепей образующих сложную структуру. Цепи связаны между собой водородными связями

Очень важна возможность образования β – формы и в отдельной цепи в результате ее систематических изгибов. Такая форма называется кросс - β- формы.

Т.о. водородные связи стабилизуют выделение конформации белковой (полипептидной) цепи в растворе, т.е. α и β– структуры образуют вторичную структуру белковой молекулы.