1.1.3. Основы термодинамики. Типы связей в белках и энергетика.

Прежде чем перейти к рассмотрению конформации пептидов давайте с вами вспомним основные понятия, связанные с энергией и типы связей присутствующие в биологических макромолекулах.

Свободная энергия (G) эта та часть внутренней энергии химической системы, за счет которой может совершаться работы над окружающей средой. По изменению свободной энергии ΔG можно судить о работоспособности системы.

Если ΔG < 0 – система совершает работу самопроизвольно

ΔG > 0 – нужен дополнительный приток энергии

ΔG = 0 – состояние термодинамического равновесия

Размерность ΔG Дж/моль, кДж/моль

Связывающая энергия не может быть использована для совершения работы и определяется энтроной ТΔS мерой неупорядоченности системы.

Энтрольпия (ОН) изменение потенциальной энергии рассматриваемой системы и связан с энергетическим состоянием молекул в данной химической системе.

Т.о. по разнице между приростом энтальпии (ΔН) и энтропии (ТΔS) можно судить о направлении и характере реакции

ΔG = ΔН - ТΔS

Стандартное изменение свободной энергии (ΔG0) – это изменение свободной энергии реакции, до начала которой все исходные реагирующие вещества находятся в своих стандартных состояниях – значениях t0, h и с. причем концентрации одинаковы и равны 1 мольл-1. ΔG0 и константа равновесии реакции связаны между собой.

Для реакции типа АВ, константа равновесия которой

([A] и [B] равновесные концентрации)

(1)

если же система не находится в равновесии то

(2)

В этом случае конец А и В не являются равновесными. При достижении своих равновесных значений ΔG = 0 и (2) перейдет в (1).

В биохимии чаще пользуются величиной ΔG0 . Почему? Мы с вами выше отметили, что реагирующие вещества до начала реакции должны иметь концентрацию 1 мольл-1. значит, если в реакции участвуют ионы Н+, то и их концентрация должна быть равна 1 мольл-1. Тогда [Н+] = 1 = 100, т.е. рН = 0. но такое значение рН не физиологическое. Большинство биохимических реакций происходят при рН= 7,0. поэтому биохимия и пользуются ΔG0, где концентрация ионов Н+ принимается равной 10-7 мольл-1 (рН=7), а остальные параметры находятся в своих стандартных условиях.

Тогда

Ковалентная связь – это химическая связь между атомами в молекуле (сильные взаимодействия). Связывание осуществляется путем обобществления электронов, принадлежащих к одному или нескольким атомам. Это очень сильные связи (ΔG≈-400кДж/моль). Такие взаимодействия определяют ценное строение полипептида – пептидная связь – которую мы рассмотрели выше.

Еще один вид ковалентной связи, который встречается в белках – дисульфидные связи (дисульфидный мостик). Который соединяет 2 части одной и той же полипептидной цепи, либо 2 разных полипептида. Этот мостик образуется при окислении 2-х остатков цистина (т.е. при отщеплении водорода от 2-х реакционно-способных сульфидигидрильных групп – Sn).

Дисульфидные связи разрываются при восстановлении. Эти связи имеют большое значение для активности ферментов. Образование их в не тех местах, где они были в нативном разрыв этих связей приводит с полной потере активности ферментов.

Водородные связи. При связывании атома водорода с электроотрицательным атомом кислорода или азота происходит смещение электронов, приводящее к появлению дробного положительного заряда на атоме водорода и дробного отрицательного заряда на его партнере. При этом образуется электрический диполь, который может взаимодействовать с другими диполями. Связь такого типа называется водородной.

Другими словами водородные связи, это специфические донорно-акцепторные взаимодействия, создаваемые ковалентно связаным атомом водорода в группах О – Н, N – Н, F – H, CL – H иногда в S – H. водород связывает эти группы с ковалентно-связанными атомами О, N, F.

Водородные связи определяют строение и свойства воды, играют важную роль в формировании структуры биополимеров.

Ван-дер-Ваальсовые силы способствуют притягиванию атомов друг к другу. Взаимное притяжение возникает чаще из-за наличия взаимодействий между флуктуирующими (колеблющиеся) электрическими диполями, образуемыми электронным облаком и положительным зарядом каждого атома. Но два атома могут сближаться лишь до тех пор, пока их электронные облака не начнут перекрываться; большее сближение приводит уже к возникновению сильного отталкивания, т.е. наблюдается конкуренция 2-х взаимно противоположных эффекта, при котором существует какое-то оптимальное (равновесное) расстояние между 2-я атомами. Это приводит к понятию эффективного радиуса атома, которое называется вандерваальсовым.

Ионная связь (солевой мостик) образуется при сильном сближении (0,3 нм) 2-х атомов с разноименными зарядами из основной и кислотной групп белка. Например в белковой молекуле группа СОО- боковой цепи остатка глутаминовой кислоты и группа NH3+ боковой цепи остатка лизина могут взаимодействовать между собой как низкомолекулярные ионы соли, образуя солевые мостики.

Гидрофобные взаимодействия наиболее слабые. Так называют взаимодействие и сближения неполярных частей полипептидных цепочек, которые сопровождается ослаблением их взаимодействия с водой. Т.е. неполярные группы имеют тенденцию ассоциироваться друг с другом, чтобы избежать контакта с водой. В результате этого вода как бы выталкивается из места возникновения гидрофобных взаимодействий, нарушается структура воды, и электронная система возрастает. Способность к гидрофобным взаимодействиям обладают остатки боковых ароматических и алифатических аминокислот в белках. Как и предыдущее нековалентные взаимодействие, гидрофобные эффекты играют важную роль в создании и стабилизации специфической структуры белка, а фермента.