- •1)Признаки живой материи:
- •2)Строение клетки: внутриклеточные органеллы и их биолог. Функции:
- •3) Общие свойства аминокислот. Роль аминокислот в обемне веществ и пищевой технологии.
- •4) Низкомолекуляные пептиды и их биологические функции. Глютатион – строение, функции.
- •5) Роль белков в явлении жизни. Функции белков.
- •6) Незаменимые аминокислоты , аминокислотный скор белков. Лимитирующие аминокислоты.
- •7) Пищевая ценность белков растительного и животного происхождения. Полноценные и неполноценные и неполноценные белки.
- •12) Денатурация белков
- •Механизмы денатурации
- •Ренатурация
- •13) Изоэлектрическая точка белка (иэт)
- •14) Форма молекула белка. Уф спектр белка. Оптические свойства белка.
12) Денатурация белков
Денатурация белков — термин биологической химии, означающий потерю белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры ихмолекул.
Процесс денатурации отдельной белковой молекулы, приводящий к распаду её «жёсткой» трёхмерной структуры, иногда называют плавлением молекулы.
Механизмы денатурации
Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка кислотой приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.
Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.
Ренатурация
Ренатурация (высаливание) — процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру. Нужно отметить, что не все белки способны ренатурировать; у большинства белков денатурация необратима.
13) Изоэлектрическая точка белка (иэт)
ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКАЯ ТОЧКА (ИЭТ). 1. Характеристика состояния р-ра амфотерного электролита (амфолита) -соед., способного присоединять или отщеплять протоны, превращаясь либо в положительно, либо в отрицательно заряженныеионы, - при к-ром суммарный электрич. заряд амфолита равен нулю. В ИЭТ амфолит не перемещается в электрич. поле.Соответствует рН р-ра, при к-ром одинаковы концентрации положительно и отрицательно заряженных форм (напр., дляаминокислот) или числа ионизированных кислотных и основных групп (напр., для макромолекул белков и др. полиамфолитов). Значение рН в ИЭТ (обозначают рI, или рНI) определяется величинами констант диссоциации кислотной и основной ф-ций:
pI = 0,5(рК1+рK2).
14) Форма молекула белка. Уф спектр белка. Оптические свойства белка.
Оптическая активность. У всех аминокислот, за исключением глицина, к -атому углерода присоединены четыре разные группы. С точки зрения геометрии, четыре разные группы могут быть присоединены двумя способами, и соответственно есть две возможные конфигурации, или два изомера, относящиеся друг к другу, как предмет к своему зеркальному отражению, т.е. как левая рука к правой. Одну конфигурацию называют левой, или левовращающей (L), а другую – правой, или правовращающей (D), поскольку два таких изомера различаются направлением вращения плоскости поляризованного света. В белках встречаются только L-аминокислоты (исключение составляет глицин; он может быть представлен лишь одной формой, поскольку у него две из четырех групп одинаковы), и все они обладают оптической активностью (поскольку имеется только один изомер). D-аминокислоты в природе редки; они встречаются в некоторых антибиотиках и клеточной оболочке бактерий.