6) Незаменимые аминокислоты , аминокислотный скор белков. Лимитирующие аминокислоты.

Скор аминокислотный:

показатель биологической ценности белка, представляющий собой процентное отношение доли определенной незаменимой аминокислоты в общем содержании таких аминокислот в исследуемом белке к стандартному (рекомендуемому) значению этой доли.

Лимитирующая аминокислота –

7) Пищевая ценность белков растительного и животного происхождения. Полноценные и неполноценные и неполноценные белки.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96 %, мяса и рыбы - на 93-95%, то белки хлеба - на 62-86%, овощей - на 80%, картофеля и некоторых бобовых - на 70 %. Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной. (интересно же!)

Полноценный белок – белок , содержащий незаменимые аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Ценность белка определяется его полноценностью.

Полноценными являются белки молока, желтка яиц, субпродуктов (печени, почек).  А также белки растительной пищи:  дрожжей, некоторых орехов, соевых бобов, зародышей злаков.

Неполноценный белок – белок , не содержащий незаменимые аминокислоты, которые не синтезируются в организме.

8-11)Принципы структурной организации белковой молекулы

Последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой белка (или первым уровнем структурной организации белковой молекулы).

Закручивание полипептидной цепи белка в спиралеобразную структуру (α-спираль) происходит вследствие взаимодействия посредством образования водородных связей между кислородом карбонильной группы i-го аминокислотного остатка и водородом амидогруппы i+4 аминокислотного остатка:

Наряду со спирализованными участками в образовании вторичной структуры белка принимают также участие β-структуры параллельная и антипараллельная, и β-изгиб.

При упаковке вторичной структуры белка в пространстве образуется третичная структура белка, состоящая из всех компонентов вторичной структуры. При образовании третичной структуры белка происходят гидрофобные, ионные (электростатические), водородные ковалентные взаимодействия между группировками в боковых радикалах аминокислотных остатков полипептидной цепи.

С появлением третичной структуры у белка появляются и новые свойства – биологические. В частности, проявление каталитических свойств связано именно с наличием у белка третичной структуры. И наоборот, нагревание белков, приводящее к разрушению третичной структуры (иначе известно как денатурация) одновременно приводит к утрате биологических свойств.

Четвертичная структура белка подразумевает такое объединение белков третичной структуры, при котором появляются новые биологические свойства, не характерные для белка в третичной структуре. Каждый из белков – участников третичной структуры – при образовании четвертичной структуры называют субъединицей или протомером. В образовании четвертичной структуры белка принимают участие те же связи, что и при образовании третичной структуры, за исключением ковалентных.