1. Ферменты- катализаторы белковой природы образуются и функциональны во сех живых организмах.

Впервые открыты и изучены в бродильном производстве. Используются в с/х медицине, промышленности, заболевание человека и животных связанное с нарушением деятельности ферментов и применяются как лекарство.

Ф. имеют ряд общих свойств с химическим не белковым катализатором:

1) Ф. не входят в состав конечных продуктов реакции и выходят в первозданном виде, они не расходуются в процессе катализа

2) Ф. не могут возбуждать реакцию противореч за которую термодин они ускоряют только те реакции которые могут протекать без них.

3) Ф. не смещают положения реакции, а ускоряют ее прохождение. Для Ф. характерны специфические свойства отличающие их от химического катализатора и отражают их биологическую природу.

- По хим строению все ф. являются белками

- Эффективность ф. выше чем не биологических катализаторов

- Ф. каталаза при расщеплении перекиси водорода, если идет без катализатора, то для расщепления 1 молекуле требуется 18 тыс. ккал\моль.

- ф обладают узкой специфичностью, избирательностью действия на субстраты, т.е. только определенные вещества или группа веществ.

- Важным свойством ф. является их регулируемость- это происходит ч/з регуляцию ферментативного аппарата происходит скондинированность всех процессов проходящим в живом организме во времени и пространстве

- При ферментативной реакции в отличии от не ферментативной наблюдается лишь не значительные побочные процессы и харак.100% выход продукции.

2. Строение ферментов

Все Ф делятся на 2 группы:

1. Однокомпонентные – сост из белка и внутри молекулы активный адикал

2. Двухкомпонентные – сост из белка и связанной с белком небелковой частью, которую называют простетической группой. Вильштеттер назвалэту группу коферментом, а белковую часть – ферон.

Примером 2компоннентн Ф является фермент пируватдекарбоксилаза. Активными группами 2компонентн Ф являются витамины и металлы.

3. Влияние условий среды на Ф. Работа Ф зависит от температуры, рН, [с] ферментов и субстрата, наличия ингибиторов и стимуляторов.

Температура. При влиянии t объем хим. р-ций увеличивается. При повышении t на 10гр в пределах оптимальных t объем хим. р-ций возрастает в 2-3 раза. Q10=(To+10C)To

Для ферментатив. р-ций коэффи-т t понижается при повышении t.

рН. Каждый Ф наиболее активен при оптимуме рН. У пепсина рН=1,5-2

Для Ф аргиназа, расщепляющего к-ту аргинин – оптимум рН=9,4-9,9 (сильно-щелочная).

Субстрат. Объём р-ции зависит от кол-ва субстрата и Ф в среде. Когда субстрата в среде достаточно, объем р-ции возрастает. При низкой [с] субстрата объем р-ции будет увеличиваться пропорционально увеличению [с] субстрата.

Активаторы Ф: витамины, Ме (Mn, Na, Cu, Mg, Fe, Zn, Ca).

-Ф липаза расщепляет жиры, активируется Ca

-Ф аргиназа активируется Co, Ni, Mg

-Ф амилаза расщепляет крахмал, активируется I, Br, Cl

-Ф протеаза активируется H₂S (сульфидной группой)

Ингибиторы – в-ва, подавляющие действие Ф.

Если подавляется действие одного/группы Ф, происходит сбой биохимич. процессов, следует нарушение обмена в-в. Если нарушение слабое-болезни, сильное-летальный исход.

-Цианистые соединения подавляют действие Ф, катализирующих р-ции аэробного дыхания.

Группы ингибиторов:

1. Общего действия Соли тяж.Ме (Pb, Hg, Va, Ag, трихлоруглерод)

Способствуют денатурации белка

2. Специфические

Блокируют активные центры молекул Ф, связывающих субстратом. Блокировать Ф могут сульфиды, двуокись углерода. Чаще блокируют Ф, у которых активная группа – Fe или Cu.

4.Ферменты оксидоредуктазы. Цепь транспорта электронов.

Оксидоредуктазы - это многочисл ферменты, катализир-ие окислит-восст процессы в растениях и в любом организме. Окисление-все хим реакции связанные с отдачей электрона от окисл субстрата, т. е. с увеличением положит валентности в-ва. Восстановление-присоединение электрона к молекуле, т.е. уменьшение положит валентности.

3 подкласса:

-анаэробные дегидрогеназы. Представитель НАД-никотинамидадениндинуклеотид. НАДФ-то же самое, на конце фосфат. Это двухкомпонент. ферменты, активная гр вит РР. Субстрат*Н2+НАД→субстрат(окисл)+НАД∙Н(восст)∙Н. водород не могут передать на кислород воздуху.

-промежут(аэробные) дегидрогеназы. ФАД-флавинадениндинуклеотид. ФМН-флавинмононуклеотид. Двухкомпл. Активн гр вит В2. При его недостатке возникает дерматит, глоссит. Субстрат+ФАД→НАД+ФАДН2

-оксидазы-активир кислород. Католаза, пероксидаза↓

Н2О2→Н2О+-О-(атомарный)

Расщепл перекисные соед, которые вредня для орг-ма, активн гр железо. Чернеет чищенная картошка, яблоки, грибы из-за разной ферментной активности (гидрохинон→хинон).

Аскорбатоксидаза расщепл аскорб к-ту. Полифенолоксидаза, активн гр медь, расщепл фенольные соединения. Цитохромы обознач буквами А, В, С, учавств в сис-ме дыхания.

Цитохром цитохром

b→С→а→а3→ФАДН2→Н2О

оксидаза

при передаче от субстрата на ФАД выделяется 11ккал энергии, что достаточно для образования 1 м-лы АТФ. АДФ+Н3РО4=АТФ+Н2О

при передаче от ФАД на цитохром С выдел еще более11 ккал энергии обр еще 1 м-ла АТФ.

С6Н12О6=180г=686 ккал

12НАД∙Н2умнож на 3=36АТФ

5. Трансферазы - это ферменты которые участвуют в транспорте отдельных ионов радикалов и целых молекул.

Принцип: трансферазы далеко на подклассы, переносящие одноуглеродные остатки.

-CH_3-метилтрансферазы

-COOH-карбоксилтрансферазы, ферменты переносящме альдегидные и кетогруппы

C=O(кетотрансферазы)

Альдегидные группы: альдкетотрансферазы

Первый подкласс метилтрансферазы и карбоксилтрансферазы , относятся к ферментам, переносящим одноуглеродные остатки; первый фермент переносит с одного соединения на другое метильные группы- CH₃, второй карбоксильные- COOH/

Второй подкласс. Транскетолазы и трансальдолазы-ферменты, переносящие соответственно кетонные или альдегидные остатки,первые катализируют перенос остатков гликолевого альдегида, вторые-радикалы диоксиацетона

Третий подкласс ацилтрансферазы-ферменты переносящие остатки уксусной кислоты(CH₃CO),а также остатки других жирных кислот. Это двухкомпонентные ферменты, в состав которых входит кофермент А (Коа-S~CH₃C=O)

КоАзим состоит из азотистого основания,остатка фосфорной кислоты и активной группой явл.пантотеновая кислота.

Четвертый подкласс – гликозилтрансферазы-катализируют перенос остатков моносахаридов, участвуют в процессах синтеза новых молекул углеводов.

Пятый подкласс-группа ферментов класса трансфераз, катализирующих перенос алкильных остатков.

Шестой подкласс. Аминотрансферазы-они имеют наибольшее значение среди ферментов, переносящих азотистые группы, катализируют межмолекулярный перенос аминогруппы между аминокислотами и кетокислотами в процессе реакции переаминирования.

Седьмой подкласс. Фосфотрансферазы, или киназы,- ферменты, способствующие переносу остатков фосфорной кислоты-H₂ PO _3. Донором фосфатных остатков в большинстве случаев является АТФ.

Восьмой подкласс. Сульфидтрансферазы, сульфотрансферазы и КоА-трансферазы, переносят группы, содержащих серу.

6.