1.Биохимия как наука. Биохимия  это наука о природе и свойствах веществ, входящих в состав живых организмов, путях биосинтеза и использования этих веществ различными организмами в процессе жизне­деятельности. В зависимости от объекта исследования Б. подразделяют на Б. микробов, растений, животных и человека. принято делить Б. на статическую, занимающуюся преимущественно ана­лизом состава организмов, динамиче­скую, изучающую превращения веществ, и функциональную, выясняю­щую, какие химические процессы лежат в основе различных проявлений жизне­деятельности. Вся совокупность хими­ческих реакций, протекающих в организмах, включая усвоение веществ, по­ступающих извне (ассимиляция), и их расщепление (диссимиляция) вплоть до образования конечных продуктов, под­лежащих выделению, составляет сущ­ность и содержание обмена веществ — главного и постоянного признака всего живого. Понятно, что изучение обмена веществ во всех деталях — одна из ос­новных задач Б. Биохимические иссле­дования охватывают очень широкий круг вопросов: нет такой отрасли теоретической или прикладной биологии, химии и медицины, которая не была бы связана с Б., поэтому современная Б. объединяет ряд смежных научных дис­циплин, ставших с середины 20 в. самостоятельными.

3. Белки — это высокомолекулярные азотсодержащие органические веще­ства, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Функции: Каталитическая (большинство ферментов являются белками), транспортная ( перенос кислорода осуществляется молекулами гемоглобина—белка эритроцитов), защитная (белки-антитела), сократительная (актин и миозин), структурная (коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже), гормональная (ряд гормонов представлен белками ), питательная ( белки яйца (овальбумины), основной белок молока (казеин)) . Для изучения химического состава, строения и свойств белков их обычно выделяют или из тканей, или из культивируемых клеток, или биологических жидкостей, например сыворотки крови, молока, мышц, печени, кожи и др. Элементный состав белков в пересчете на сухое вещество представлен 50—54% углерода, 21—23% кислорода, 6,5—7,3% водорода, 15—17% азота и до 0,5% серы. В составе некоторых белков присутствуют в небольших количествах фосфор, железо, марганец, магний, йод и др. Таким образом, помимо углерода, кислорода и водорода, входящих в состав почти всех органических полимерных молекул, обязательным ком­понентом белков является азот, в связи с чем белки принято обозначать как азотсодержащие органические вещества. Содержание азота более или менее постоянно во всех белках (в среднем 16%), поэтому иногда определяют количество белка в биологических объектах по содержанию белкового азота. Наиболее богаты белковыми веществами ткани и органы животных. Источником белка являются также микроорганизмы и растения. Большинство белков хорошо растворимо в воде. Некоторые органические вещества, выделенные из хряща, волос, ногтей, рогов, костной ткани и нерастворимые в воде, также были отнесены к белкам, поскольку по своему химическому составу оказались близки к белкам мышечной ткани, сыворотки крови, яйца.

4. Аминокислоты. Аминокислоты – это органические соединения, в молекуле которых одно­временно присутствуют основная ами­ногруппа (NH2) и кислая карбок­сильная группа (СООН). К настоя­щему времени описано около 200 при­родных аминокислот, выделенных из животного и растительного материала. Все природные аминокислоты делят на две группы: протеиногенные, или белковые (обнаружены только в белках) и непротеиногенные, или небелковые ( в белках не обнару­жены). 1. Протеиногенные аминокис­лоты. Аминокислоты, обнаруженные в белках, можно классифицировать по разным признакам. По строению боко­вой цепи (R-группы) различают алифа­тические, ароматические и гетероцик­лические аминокислоты, по числу аминных и карбоксильных групп - мо­ноаминомонокарбоновые (одна NH2-группа и одна СООН-группа), диами­номонокарбоновые (две NH2 -группы и одна СООН-группа), моноаминодикар­боновые (одна NH2 -группа и две СООН-группы), по положению изо­электрической точки - нейтральные, основные и кислые. Аминокислоты, содержащие в радикалах ОН - группы, называют гидроксиаминокислотами, а содержащие серу - серосодержащими кислотами. По способности к синтезу в животном организме биохимики делят аминокислоты на заменимые и незаме­нимые. Аминокислоты, содержащие NH-группы вместо NH2 - групп, назы­вают иминокислотами. По полярности R-групп, т.е. способно­сти R-групп к взаимодействию с водой при соответствующих внутриклеточных условиях рН (рН вблизи 7,0) , амино­кислоты делят на четыре группы: с не­полярными или гидрофобными R-груп­пами, полярными, но не заряженными R-группами, отрицательно заряжен­ными R-группами и положительно за­ряженными R-группами. Рассмотрим строение аминокислот этих групп. Рас­тения и некоторые микроорганизмы могут синтезировать все аминокислоты, нужные им для построения клеточных белков. Животный организм способен синтезировать только около половины аминокислот, необходимых ему для построения белков своего тела. Эти аминокислоты получили название заменимые. Остальные десять протеиногенных аминокислот живот­ные организмы синтезировать не могут и должны получать их с пищей. Эти аминокислоты называют незаменимыми или обязательными. К ним принадлежат: валин, изолейцин, метионин, лейцин, лизин, треонин, триптофан, фенилаланин, аргинин и гистидин. Отсутствие или недостаток в пище каких-либо незаменимых амино­кислот приводит к угрожающим жизни явлениям (задержка роста, расстройство биосинтеза белков, возникновение за­болеваний и т.п.).

5. Строение и уровни организации белков. Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка. Многократно повторяющаяся пептидная связь (-СО-NH) является типичной ковалентной связью, которая определяет первичную структуру белка. Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных (-S-S-) связей. Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка, она представлена в основном α-спиралью, которая фиксирована водородными связями. Однако оказалось, что в растворах белка спирализованная полипептидная цепочка может принимать ту или иную конфигурацию. Эта конфигурация полипептидной спирали в пространстве определяет ее третичную структуру. Другими словами, третичная структура показывает, как полипептидная цепь, свернутая целиком или частично в спираль, расположена или упакована в пространстве (в глобуле). Известная стабильность третичной структуры белка обеспечивается за счет водородных связей, межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, электростатического взаимодействия заряженных групп и т д. Молекулы некоторых белков (например, гемоглобина) состоят из нескольких симметрично построенных частиц (одинаковых полипептидных цепей), обладающих одинаковой первичной, вторичной и третичной структурой. Совокупность таких одинаковых частиц (субъединиц), представляющая единое молекулярное образование в структурном и функциональном отношении, получила название четвертичной структуры белка. Успехи в изучении вторичной и третичной структуры белковой молекулы были достигнуты в результате применения физико-химических и особенно физических методов исследования, в частности рентгеноструктурного анализа, с использованием аппаратуры с высокой разрешающей силой и электронных счетно-решающих устройств. На основании этих данных были построено пространственные модели ряда белков, например миоглобина.

6. Физико-химич. св-ва белков.Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются: высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению Уф-лучей при 280 нм (это последнее свойство, обусловленное наличием в белках ароматических аминокислот, используется для количественного определения белков). Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2-и СООН-групп и характеризуются соответственно всеми св-вами кислот и оснований. Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Их растворы обладают очень низким осмотическим давлением, высокой вязкостью и незначительной способностью к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. С коллоидным состоянием белков связан рад характерных свойств, в частности явление светорассеяния, лежащее в основе количественного определения белков методом нефелометрии. Этот эффект используется, кроме того, в современных методах, микроскопии биологических объектов. Молекулы белка не способны проходить через, полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей, хотя при органических поражениях, например почек, капсула почечного клубочка (Шумлянского -Боумена) становится проницаемой для альбуминов сыворотки крови, и они появляются в моче. Денатурация белка под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются свертыванию и выпадают в осадок, теряя нативные свойства. Таким образом, под денатурацией следует понимать нарушение общего плана - уникальной структуры нативной молекулы белка, приводящее к потере характерных для нее свойств (рас-творимости, злектрофоретической подвижности, биологической активности и т. д.). Большинство белков денатурируют при нагревании их раствором выше 50-60о С. Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению коли­чества свободных функциональных SH-rpyпп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей. Наиболее характерным признаком денатурации является резкое снижение или полная потеря белком его биологической активности (каталитической антигенной или гормональной) При денатурации разрушаются в основном нековалентные (в частности, водородные) связи и дисульфидные мостики и не затрагиваются пептидные связи самого остова полипептидной цепи При этом развертываются глобулы нативных белковых молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры.

7. Классификация белков. Все природные белки (протеины) под­разделяют на два больших класса:1 Простые белки гидролизуются кисло­тами или щелочами до аминокислот и не дают при гидролизе других органи­ческих и неорганических соединений. Они состоят только из остатков α-ами­нокислот.Классификация простых бел­ков основана на растворимости.1 Аль­бумины – белки, которые растворяются в воде. К этим белкам относятся белок куриного яйца, белки зародыша семян злаковых (однодольных) растений, белки семян двудольных растений. 2 Глобулины – белки, растворимые в со­лях. Глобулины составляют большую часть белков семян масличных куль­тур.3 Проламины – белки, которые рас­творяются в 60-80%-ном растворе эти­лового спирта. Название «проламины» они получили вследствие того, что в их состав входит большое количество ами­нокислоты пролина. Проламины синте­зируются только в семенах злаковых растений 4 Глютелины – белки, которые извлекаются из растительных тканей разбавленными растворами щелочей (0,2%-ный NаОН). Кроме этих четырех групп белков к простым относят также следующие белки со специфическими свойствами:5 Протамины – это белки небольшой молекулярной массы, со­стоящие на 80% из щелочных амино­кислот и не содержащие серу. 6 Гис­тоны – низкомолекулярные белки также основного характера, содержатся в хро­мосомах клеточных ядер и играют важ­ную роль в образовании структуры хроматина. Гистоны – настоящие белки, в их состав входят почти все белковые аминокислоты. 2. Сложные белки кроме аминокислотных остатков белковой части молекулы содержат также небел­ковую, или простетическую группу. Простетическая группа может быть представлена химическими веществами различной природы (табл. 1). Сложные белки подразделяются по небелковому компоненту. Полноценными называют белки, содержащие все незаменимые аминокислоты. Белки, не содержащие хотя бы одну незаменимую аминокис­лоту, называют неполноценными.

8.Химия сложных белков. Все белки принято делить на простые белки ,или протеины, и сложные белки , или протеиды (комплексы белков с небелковыми соединениями).Простые белки являются полимерами только аминокислот; сложные, помимо остатков аминокислот, содержат также небелковые, так называемые простетические группы. Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы. Фосфопротеины имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц). Металлопротеины содержат катионы одного или нескольких металлов. Наиболее часто это -- железо, медь, цинк, молибден, реже марганец, никель. Гликопротеины - Простетическая группа представлена углеводами и их производными. Нуклеопротеины - Роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. Липопротеины - Сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. Основная функция липопротеинов -- транспорт по крови липидов. К белкам этого класса относятся казеиноген молока, в котором содержание фосфорной кислоты достигает 1%; и др. Большое количество фосфопротеинов содержится в клетках ЦНС. Характерной особенностью структуры фосфопротеинов является то, что фосфорная кислота оказывается связанной сложноэфирной связью с белковой молекулой через гидроксильные группы β-оксиаминокислот, главным образом серина и в меньшей степени треонина. На одну молекулу белка обычно приходится 2–4 остатка фосфата. Фосфопротеины содержат органически связанный, лабильный фосфат, абсолютно необходимый для выполнения клеткой ряда биологических функций. Кроме того, они являются ценным источником энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза и дальнейшего постнатального роста и развития организма.

9. Ферменты. Изучение ферментов показало, что они обладают св-ми белков. Какие св-ва характерны для ферментов? 1) они являются амфотерными 2)осаждаются сульфатом аммония т.е. высаливаются 3) инактивируются при нагревании под действием концентрированных кислот и щелочей 4) неспособны проходить через полупроницаемые мембраны.Абсолютным доказательством белковой природы ферментов - это синтез их из отдельных аминокислот. Сегодня синтезированы из отдельных аминокислот несколько ферментов. Первыми ферментами синтезированные рибонуклеазы (ферменты расщепляющие РНК) и пепсин (основной фермент желудочного сока). Причем синтезированный рибонуклеаза и пепсин ничем не отличались по свойствам по каталитической активности от выделенных из естественных тканей. По хим. составу ферменты, как и белки, могут быть двух видов - простые и сложные (протеины и протеиды). Несколько слов о протеинах. Они могут состоять из одной полипептидной цепи (рибонуклеаза содержащая 124 ам. ксл. отатка, пепсин, трипсин) В то же время ряд ферментов состоят из нескольких полипептидных цепей т.е. являются олигомернымн белками. Например альдолаза - фермент гликолиза, РНК-полимераза и др. К первой группе относятся обычно класс гидролиз, практически все гадролитические ферменты состоят только из аминокислот т.е. являются простыми белками. Кроме того, некоторые лиазы, а вот все остальные классы ферментов в основном явл. сложными белками т.е. для каталитической активности многих ферментов кроме белковой части необходим второй компонент получивший название кофактор. Есть каталитически активный фермент вместе с кофактором получил название холофермент. Это каталитически активный фермент состоящий из белковой и небелковой части кофактора. Белковая часть холофермента получила название апофермент. Характерной особенностью холофермента или сложных ферментов протеидов является, то, что ни белковая часть апофермента, ни кофактор в отдельности не обладают заметной каталитической активностью.

10. Свойства ферментов. Механизм действия. Ферменты, или энзимы - это биоло­гические катализаторы, образую­щиеся и функционирующие во всех жи­вых организмах. Вещество, превраще­ние которого катализирует фермент, полу­чило название субстрат. Ферменты обладают рядом свойств, характерных для высокомолекулярных соединений: амфотерностью (могут существовать в растворе в виде анионов, катионов и амфионов); электрофоретической подвижностью благодаря наличию в них положительных и отрицательных зарядов, а в изоэлектрической точке не обнаруживают подвижности в электрическом поле. Ферменты неспособны к диализу через полупроницаемые мембраны. При помощи диализа их растворы можно освободить от низкомолекулярных примесей. Как и белки, они легко осаждаются из водных растворов при низких температурах методами высаливания или осторожным добавлением ацетона, этанола и других веществ и при этом не теряют своих каталитических свойств. Принято выделять сегодня две стороны механизма действия ферментов. 1. Термодинамический аспект 2. Структурно – кинетический. Термодинамич. аспект. Каждая молекула любого вещ-ва облад. определ. уровнем внутренней энергии. Этой энергии как правило недостаточно для того, чтобы опред. предел, как вещество начинает взаимодействовать со своим окружением т.е. реагировать с ним. Минимальный уровень внутренней энергии необходимый для перехода молекулы вещества в реакционно-способное состояние явл.- энергетическим барьером реакции. По количеству энергии кот. необходимо сообщить молекуле для перехода ее в реакционное состояние получило назв. - энергии активации (ед. измер. - ккал / моль или Кдж/ моль) Чем больше эн. актив. а, следовательно чем выше энергетический барьер реакции тем медленнее пройдет реакция. Почему? С увеличением энергии активации вероятность перехода молекул субстрата в реакционно-способное состояние резко снижается. Как можно уменьшить энергию активации? Величину энергии активации можно уменьшить двумя приемами. 1. Увеличение среднего уровня внутренней энергии путем повышения температуры. 2. Попытка снизить энергетический барьер реакции. КАК ЕГО СНИЗИТЬ? Снижение его возможно только путем снижения изменение структуры субстрата Ферменты ускоряют ход химической реакции, снижая энергетический барьер реакции. Однако тем самым уменьшают энергию активации. За счет проведения реакции, но обходному пути с образованием ES комплексов. Следует подчеркнуть, что ферменты снижают энергию активации значительно больше, чем катализаторы небиологической природы. СРУКТУРНО-КИНЕТИЧЕСКАЯ СТОРОНА ПРОБЛЕМЫ МЕХАНИЗМА. Снижение энергетич. барьера говорит о том, что при взаимодействии фермента с субстратом происход. изменение структуры реагирующих молекул, причем это такие изменения которые способств. протеканию опред. р-ций. Дело в том, что реакции, протекающие в организме человека многоступенчатые, т.е. метаболические пути в ходе которых идет, предположим, идет расщепление глюкозы, включают в себя множество реакций. Тогда становится ясно, что ослабление прочности перестраиваемой связи будет способствовать протеканию реакции. Это значит, что ферменты, взаимодействующие с субстратом так перестраивают структуру этого субстрата, что определенные связи в субстрате становятся менее прочными, а значит более уязвимыми к действию реагентов. А как ослабить прочность связи ? Это ослабление может достигаться двумя путями. 1 Путь это изменение электронной плотности путем перераспределения конкретной связи. 2 Путь это изменение пространственной структуры молекулы субстрата.

11. Номенклатура и классификаия фер­ментов. В настоящее время известно более 2400 ферментов. Каждый фер­мент, как правило, имеет две номенкла­туры; одна из них рабочая (тривиаль­ная), а другая - систематическая. Рабочее наименоваие фермента состав­ляют путем прибавления к корню слова латинского , греческого или химиче­ского названия субстрата, на который действует фермент, или к названию процесса, катализируемого данным ферментоа окончания “-аза”. Вещество, имеющее это окончание, принимают за фермент. Ферменты, действующие на крахмал, сахарозу, мочевину , пептиды получили соответст­венно названия : амилаза, сахараза, уреаза,пептидаза; ферменты, катализи­рующие процессы гидролиза называют гидролазами, процессы окисления - оксидазами, перенос групп - трнсфера­зами и т.д. Для некоторых ферментов сохранены названия, неподчиняющиеся этому правилу: пепсин, трипсин, хи­мотрипсин папин и др. В принятой классификации все фер­менты на основании катализируемых реакций разделены на шесть классов, расположенных в следующем порядке: 1) оксидоредуктазы, 2) трансферазы, 3) гидролазы, 4) лиазы, 5) изомеразы, 6) лигазы (синтетазы). Каждый класс под­разделяется на подклассы, а каждый подкласс - на подподклассы. Индивиду­альный фермент имеет кодовое число (шифр) со стоящими перед ним буквами КФ (англ. ЕС). Шифр каждого фер­мента содержит четыре числа, разде­ленных точками. Первое число указы­вает к какому из шести классов принад­лежит данный фермент. Второе число обозначает подкласс. Третье число обо­значает подподкласс, а четвертое - по­рядковый номер фермента в данном подподклассе. Например, фермент КФ.1.1.1.1 имеет рекомендуемое (рабо­чее) название алкогольдегидрогеназа, систематическое название алко­голь:НАД оксидоредуктаза. Этот фер­мент относится к классу оксидоредуктаз (1), действует на СНОН группу доно­ров (1.1), акцептором водорода служит НАД (1.1.1); четвертая цифра шифра - порядковый номер фермента в пределах подподкласса.

12. Витамины. Витамины—это низкомолекулярные органические соединения, являющиеся обязательным компонентом пищи. Они не синтезируются в животном орга­низме. Основным источником для орга­низма человека и животных является растительная пища. Витамины являются биологически ак­тивными веществами. Их отсутствие или недостаток в пище сопровождается резким нарушением процессов жизне­деятельности, приводящим к возникно­вению тяжелых болезней. Необходи­мость в витаминах обусловлена тем, что многие из них являются составными частями ферментов и коферментов. По своему химическому строению ви­тамины весьма разнообразны. Их делят на две группы: водорастворимые и жирорастворимые. ВОДОРАСТВОРИ­МЫЕ ВИТАМИНЫ 1. Витамин B1 (тиамин, аневрин). Его химическая структура характеризуется наличием аминной группы и атома серы. это дает возможность образовывать с кислотами сложные эфиры. При отсутствии или недостаточном поступлении в ор­ганизм витамина B1 становится невоз­можным осуществление углеводного обмена. 2. Витамин В2 (рибофлавин). В организме ри­бофлавин в виде сложного эфира с фосфорной кислотой входит в состав простетической группы флавиновых ферментов (ФМН, ФАД), катализи­рующих процессы биологического окисления, обеспечивая перенос водо­рода в дыхательной цепи, а также реак­ции синтеза и распада жирных кислот. 3. Витамин В3 (пантотеновая кислота). Биологическое значение пантотеновой кислоты состоит в том, что она входит в состав кофермента А, играющего ог­ромную роль в обмене углеводов, жи­ров и белков. 4. Витамин B6 (пиридок­син). По химической природе витамин B6 является производным пиридина. 5. Витамин B12 (ко­баламин). Витамину B12 принадлежит большая роль в переносе метильных групп, а также синтезе нуклеиновых кислот. 6. Витамин РР (никотиновая кислота и ее амид). Никотиновая ки­слота представляет собой производное пиридина. 7. Фолиевая кислота (Вита­мин Вс ). Выделена из листьев шпината.. Фолиевой кислоте принадлежит важная роль в обмене нуклеиновых ки­слот и синтезе белка. 8. Витамин С (аскорбино­вая кислота). По химической структуре аскорбиновая кислота близка к гексо­зам. Аскорбиновая кислота принимает участие в окислительновосстанови­тельных процессах организма, предо­храняет от окисления SH-группы фер­ментов, обладает способностью обез­воживать токсины. ЖИРОРАСТВО­РИМЫЕ ВИТАМИНЫ: К этой группе относятся витамины групп А, Д, Е, К- и др. 1. Витамины группы А. Витамин A1 (ретинол) по своей химической природе близок к каротинам. Представляет собой цикли­ческий одноатомный спирт.2. Витамины группы Д .Витамин Д2 образуется из дрожжей, а Д3 - в животных тканях под влиянием ультрафиолетового облу­чения .3. Витамины группы Е. Основные изменения при авитаминозе Е происходят в половой системе (потеря способности к вына­шиванию плода, дегенеративные изме­нения сперматозоидов). Вместе с этим недостаточность витамина Е вызывает поражение самых разнообразных тка­ней.4. Витамины группы К. Характерным признаком авита­миноза К является возникновение подкожных, внутримышечных и других кровоизлияний и нарушение свертыва­ния крови. Причиной этого является нарушение синтеза белка протромбина-компонента системы свертывания крови.

13. Жирорастворимые витамины. Витамины—это низкомолекулярные органические соединения, являющиеся обязательным компонентом пищи. Они не синтезируются в животном орга­низме. Основным источником для орга­низма человека и животных является растительная пища. Витамины являются биологически ак­тивными веществами. Их отсутствие или недостаток в пище сопровождается резким нарушением процессов жизне­деятельности, приводящим к возникно­вению тяжелых болезней. Необходи­мость в витаминах обусловлена тем, что многие из них являются составными частями ферментов и коферментов. По своему химическому строению ви­тамины весьма разнообразны. Их делят на две группы: водорастворимые и жирорастворимые. ЖИРОРАСТВО­РИМЫЕ ВИТАМИНЫ: К этой группе относятся витамины групп А, Д, Е, К- и др. 1. Витамины группы А. Витамин A1 (ретинол) по своей химической природе близок к каротинам. Представляет собой цикли­ческий одноатомный спирт.2. Витамины группы Д .Витамин Д2 образуется из дрожжей, а Д3 - в животных тканях под влиянием ультрафиолетового облу­чения .3. Витамины группы Е. Основные изменения при авитаминозе Е происходят в половой системе (потеря способности к вына­шиванию плода, дегенеративные изме­нения сперматозоидов). Вместе с этим недостаточность витамина Е вызывает поражение самых разнообразных тка­ней.4. Витамины группы К. Характерным признаком авита­миноза К является возникновение подкожных, внутримышечных и других кровоизлияний и нарушение свертыва­ния крови. Причиной этого является нарушение синтеза белка протромбина-компонента системы свертывания крови.

14. Водорастворимые витамины. Витамины—это низкомолекулярные органические соединения, являющиеся обязательным компонентом пищи. Они не синтезируются в животном орга­низме. Основным источником для орга­низма человека и животных является растительная пища. Витамины являются биологически ак­тивными веществами. Их отсутствие или недостаток в пище сопровождается резким нарушением процессов жизне­деятельности, приводящим к возникно­вению тяжелых болезней. Необходи­мость в витаминах обусловлена тем, что многие из них являются составными частями ферментов и коферментов. По своему химическому строению ви­тамины весьма разнообразны. Их делят на две группы: водорастворимые и жирорастворимые. ВОДОРАСТВОРИ­МЫЕ ВИТАМИНЫ 1. Витамин B1 (тиамин, аневрин). Его химическая структура характеризуется наличием аминной группы и атома серы. это дает возможность образовывать с кислотами сложные эфиры. При отсутствии или недостаточном поступлении в ор­ганизм витамина B1 становится невоз­можным осуществление углеводного обмена. 2. Витамин В2 (рибофлавин). В организме ри­бофлавин в виде сложного эфира с фосфорной кислотой входит в состав простетической группы флавиновых ферментов (ФМН, ФАД), катализи­рующих процессы биологического окисления, обеспечивая перенос водо­рода в дыхательной цепи, а также реак­ции синтеза и распада жирных кислот. 3. Витамин В3 (пантотеновая кислота). Биологическое значение пантотеновой кислоты состоит в том, что она входит в состав кофермента А, играющего ог­ромную роль в обмене углеводов, жи­ров и белков. 4. Витамин B6 (пиридок­син). По химической природе витамин B6 является производным пиридина. 5. Витамин B12 (ко­баламин). Витамину B12 принадлежит большая роль в переносе метильных групп, а также синтезе нуклеиновых кислот. 6. Витамин РР (никотиновая кислота и ее амид). Никотиновая ки­слота представляет собой производное пиридина. 7. Фолиевая кислота (Вита­мин Вс ). Выделена из листьев шпината.. Фолиевой кислоте принадлежит важная роль в обмене нуклеиновых ки­слот и синтезе белка. 8. Витамин С (аскорбино­вая кислота). По химической структуре аскорбиновая кислота близка к гексо­зам. Аскорбиновая кислота принимает участие в окислительновосстанови­тельных процессах организма, предо­храняет от окисления SH-группы фер­ментов, обладает способностью обез­воживать токсины

15. Характеристика гормонов. Гормоны так же, как и витамины, относятся к биологически активным веществам и являются регуляторами обмена веществ и физиологических функций. Их регулирующая роль сводится к активации или ингибированию ферментных систем, изменению прони­цаемости биологических мембран и транспорта веществ через них, возбуж­дению или усилению различных био­синтетических процессов, в том числе и синтеза ферментов. Гормоны выраба­тываются в железах внутренней секре­ции (эндокринных железах), которые не имеют выводных протоков и свой сек­рет выделяют непосредственно в крово­ток. Гормоны по химической структуре можно разделить на три группы: гор­моны белковой природы; гормоны, производные аминокислоты тирозина, и гормоны стероидной структуры. ГОРМОНЫ БЕЛКОВОЙ ПРИРОДЫ. К ним относятся гормоны поджелудоч­ной железы, передней до ли гипофиза и паращитовидных желез. Гормоны поджелудочной железы-инсулин и глюка­гон -участвуют в регуляции углевод­ного обмена. Гормоны гипофиза регулируют деятельность многих других эндокринных желез. К ним относятся:-соматотропный гормон (СТГ) — гор­мон роста, стимулирует рост клеток, повышает уровень биосинтетических процессов; тиреотропный гормон (ТТГ) -стимулирует деятельность щитовидной железы;- адренокортикотропный гор­мон (АКТГ) — регулирует биосинтез кортикостероидов корой надпочечни­ков;-гонадотропные гормоны -регули­руют функцию половых желез. ГОРМОНЫ РЯДА ТИРОЗИНА. К ним относятся гормоны щитовидной железы и гормоны мозгового слоя над­почечников. Основными гормонами щитовидной железы являются тироксин и трийодтиронин. СТЕРОИДНЫЕ ГОРМОНЫ. К этому классу относятся гормоны, вырабатываемые корковым слоем надпочечников и половыми же­лезами (яичниками и семенниками). Различают мужские (андрогены) и жен­ские (эстрогены) половые гормоны. К андрогенам относятся тестостерон, анд­ростендион и др., к эстрогенам - эстрадиол, эстрон и эстриол. Наиболее ак­тивными является тестостерон и эстра­диол.

16. Классификация НК.

НК представляют собой высокомолекулярные линейные гетеорполимеры, мономерными звеньями которых являются сложные органические молекулы, состоящие из азотистых оснований, остатка пентозы (рибозы или дезоксорибозы) и фосфорной кислоты - нуклиотиды. В зависимости от типа пентозы НК делятся на дезоксорибонуклеиновые (ДНК) и рибонуклеиновые (РНК). ДНК – двухцепочечный биологический полимер, мономерами которого являются нуклиотиды, содержащие одно из азотистых оснований, дезоксирибозу и остаток фосфорной кислоты. Полинуклиотидные цепи молекулы ДНК антипараллельны и соединены друг с другом водородными связями по принципу комплиментарности: (А=Т, Г=Ц). ДНК хранит генетическую информацию. РНК предтавляет собой однонитевую молекулу, которая тоже состоит из азотистого основания, пентозы и фосфорной кислоты. РНК делится на: 1. транспортную (тРНК) переносит аминокислоту в рибосомы; 2. Рибосомная (рРНК) составляет существенную часть структуры рибосомы; 3. Информационная или матричная (иРНК или мРНК) переносит информацию о структуре белка от ДНК к месту синтеза белка в рибосомах. АТФ – аденозинтрифосфорная кислота. Аденозинмонофосфорная кислота (АМФ) входи в состав всех РНК. При соединении еще двух молекул фосфорной кислоты она превращается в АТФ и становится источником энергии, которая запасается в двух последних остатках фосфатов. АТФ состоит из аденина, пентозы, и остатков фосфорной кислоты (у АТФ их 3). При отщеплении одной из них АТФ переходит в АДФ (аденозиндифосфорная кислота), а если отщепляются 2, то в АМФ. Реакции отщепления каждой молекулы фосфорной кислоты сорповождается освобождением 419 кДж/моль. Значение АТФ велико. Она восстанавливает запас энергии. Основной синтез АТФ происходит в митохондриях.

18. Углеводы.

Углеводы наряду с белками и липидами являются важнейшими хими­ческими соединениями, входящими в состав живых организмов. У человека и животных углеводы выполняют важные функции: энергетическую (глав­ный вид клеточного топлива), структурную (обязательный компонент большинства внутриклеточных структур) и защитную (участие углеводных компонентов иммуноглобулинов в поддержании иммунитета). Углеводы (рибоза, дезоксирибоза) используются для синтеза нуклеино­вых кислот, они являются составными компонентами нуклеотидных ко-ферментов, играющих исключительно важную роль в метаболизме живых существ. В последнее время все большее внимание к себе привлекают смешанные биополимеры, содержащие углеводы: гликопептиды и гликопротеины, гликолипиды и липополисахариды, гликолипопротеины и т.д. Эти вещества выполняют в организме сложные и важные функции. С нарушением обмена углеводов тесно связан ряд заболеваний: са­харный диабет, галактоземия, нарушение в системе депо гликогена, нето­лерантность к молоку и т.д.

19.Моносахариды.

Углеводы делятся на три большие группы. Во-первых это моносахариды и их производные. Во-вторых олигосахариды. В-третьих полисахариды. Моносахариды можно рассматривать как производные многоатомных спир­тов, содержащие карбонильную (альдегидную или кетонную) группу. Если карбонильная группа находится в конце цепи, то моносахарид представляет собой альдегид и называется альдозой; при любом другом положении этой группы моносахарид является кетоном и называется кетозой. Простейшие представители моносахаридов—триозы: глнцеральдегид и дноксиацетон. При окислении первичной спиртовой группы трехатомного спирта—глнцерола—образуется глицеральдегид (альдоза), а окисление вто­ричной спиртовой группы приводит к образованию диоксиацетона (кетоза).

Моносахариды делятся по количеству углеродных атомов на триозы, тетрозы, пентозы, гексозы и тд.

Обычно моносахариды имеют тривиальное название. Например глюкоза, галактоза, фруктоза и др. К этой группе соединений относится различные производные моносахаридоа. Важнейшими из которых, несомненно, являются фосфорные эфиры. Такие как глюкоза-6-фосфат, глюкоза-1-фосфат и др. Общее количество мономеров и их производных составляет несколько десятков и превышает количество аминокислот в белках. Поэтому олигосахаридов может образовываться огромное количество.

20.Олигосахариды.

Олигосахариды—углеводы, молекулы которых содержат от 2 до 10 остатков моносахаридов, соединенных гликозидными связями. В соответствии с этим различают дисахариды, трисахариды и т.д.Дисахариды—сложные сахара, каждая молекула которых при гидро­лизе распадается на две молекулы моносахаридов. Дисахариды наряду с полисахаридами являются одними из основных источников углеводов в пище человека и животных..Среди днсахаридов наиболее широко известны мальтоза, лактоза и сахароза. В молекуле мальтозы у второго остатка глюкозы имеется свободный полуацетальный гидроксил. Такие дисахариды обладают восстанавлива­ющими свойствами.Одним из наиболее распространенных дисахарвдов является сахароза — обычный пищевой сахар. Молекула сахарозы состоит из одного остатка D-глюкозы и одного остатка D-фруктозы. В отличие от большинства дисахаридов сахароза не имеет свободного полуацетального гидроксила и не обладает восстанавливающими свойст­вами. Дисахарид лактоза содержится только в молоке и состоит из D-галак-тозы и D-глюкозы.Благодаря наличию в молекуле свободного полуацетального гидрокси­ла (в остатке глюкозы) лактоза относится к числу редуцирующих дисахаридов.Среди природных трисахаридов наиболее известна рафиноза, со­держащая остатки фруктозы, глюкозы и галактозы. Рафиноза в больших количествах содержится в сахарной свекле и во многих других растениях. В целом олигосахаридьг, присутствующие в растительных тканях, разно­образнее по своему составу, чем олигосахарвды животных тканей