5

Экзаменационные вопросы для студентов врачебных факультетов аминокислоты

1. Строение, классификация, физико-химические свойства аминокислот. Роль функциональных групп. Пептидная связь, ее образование, свойства.

2. Обезвреживание аммиака. Источники аммиака в тканях. Реаминирование. Гипераммониемия. Биосинтез мочевины: локализация, последовательность реакций, суммарное уравнение. Нормальное содержание мочевины в сыворотке крови и моче. Аммониегенез. Судьба аминокислот.

3. Пути образования аммиака в организме (химизм, основные ферменты). Транспортные формы. Основные пути выведения из организма. Участие аммиака в реакциях синтеза (примеры). Понятие остаточного азота.

4. Дезаминирование аминокислот, его виды. Прямое и непрямое дезаминирование (трансдезаминирование) аминокислот. Последовательность реакций, ферменты, коферменты, биологическое значение

5. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислот с использованием глюкозы (глутаминовая, аспарагиновая, аланин, серин). Источники азота для синтеза аминокислот. Глюконеогенез из аминокислот: регуляция, физиологическое значение.

6. Декарбоксилазы аминокислот. Образование биогенных аминов: серотонин, гистамин, ГАМК. Роль биогенных аминов в регуляции метаболизма и функций. Инактивация биогенных аминов.

7. Роль серина, глицина в метаболизме: синтез фосфолипидов, гема, креатина. Образование глицина из серина, участие ТГФК в этом процессе. Фолиевая кислота, суточная потребность, пищевые источники, активные производные ТГФК. Недостато­чность фолиевой кислоты. Механизм бактериостатического действия сульфаниламидных препаратов.

8. Обмен серусодержащих аминокислот – цистеина, метионина: реакции с их участием в синтезе фосфолипидов. креатина, адреналина, и др. Взаимосвязь обмена серина, глицина, метионина. Роль фолиевой кислоты, витамина В6, В12. Гомоцистеинемия

9. Обмен фенилаланина и тирозина. Использование тирозина для синтеза различных веществ. Конечные продукты распада фенилаланина и тирозина (до фумаровой и ацетоуксусной кислот). Наследственные нарушения обмена фенилаланина и тирозина: фенилкетонурия, алкаптонурия, тирозинемия, альбинизм. Причины и последствия заболеваний.

Белки, их обмен

10. Конформация белковых молекул (первичная, вторичная и третичная структуры). Типы внутримолекулярных связей в белках. Роль пространственной организации пептидной цепи в образовании активных центров. Зависимость конформации белков от первичной структуры. Наследственные изменения первичной структуры: серповидноклеточная анемия, талассемии.

11. Четвертичная структура белков. Кооперативные изменения конформации протомеров. Примеры строения и функционирования олигомерных белков: гемоглобин (в сравнении с миоглобином), аллостерические ферменты, полиферментные комплексы. Принцип самосборки многомолекулярных белковых структур.

12. Биологические функции белков. Избирательное взаимодействие с лигандом («узнавание» лиганда). Типы природных лигандов и особенности их взаимодействия с белками (простетические группы, кофакторы, протомеры, субстраты, транспортируемые вещества, аллостерические эффекторы).

13. Представление о строении и биологической роли сложных белков: а) Гемопротеины (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, каталаза); б) Липопротеины (хиломикроны, ЛПОНП, ЛПНП, ЛПВП); в) Гликопротеины и протеогликаны.