10

Экзаменационные вопросы для студентов врачебных факультетов 2012-2013 уч.Год Аминокислоты

1. Строение, классификация, физико-химические свойства протеиногенных аминокислот. Пептидная связь, ее образование, роль, свойства. Значение функциональных групп аминокислот в строении белка.

2. Источники аммиака в тканях. Реакции обезвреживания аммиака. Восстановительное аминирование. Биосинтез мочевины: локализация, последовательность реакций, суммарное уравнение. Гипераммониемии.

3. Реакции образования аммиака в клетках (химизм, основные ферменты). Транспортные формы. Основные пути выведения из организма. Участие аммиака в реакциях синтеза (примеры реакций). Понятие остаточного азота. Аммониегенез.

4. Пути метаболизма аминокислот. Дезаминирование аминокислот, его виды. Прямое и непрямое дезаминирование (трансдезаминирование) аминокислот: последовательность реакций, ферменты, коферменты, биологическое значение. Синтез креатина. Характеристика витамина В6 (строение, источники, биохимические функции, картина гиповитаминоза).

5. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислот с использованием глюкозы (глутаминовая, аспарагиновая, аланин, серин). Источники азота для синтеза аминокислот. Пути использования аминокислот. Глюконеогенез из аминокислот: реакции, регуляция, физиологическое значение.

6. Декарбоксилазы аминокислот. Образование биогенных аминов: серотонин, гистамин, ГАМК. Характеристика витамина В6 (строение, источники, суточная потребность, биохимические функции, картина гиповитаминоза). Роль биогенных аминов в регуляции метаболизма и функций. Инактивация биогенных аминов.

7. Роль серина и глицина в метаболизме: участие в реакциях синтеза фосфолипидов, гема, креатина. Образование глицина из серина, участие ТГФК в этом процессе. Характеристика витамина В9 (строение, источники, суточная потребность, биохимические функции, картина гиповитаминоза), активные производные ТГФК. Механизм бактериостатического действия сульфаниламидных препаратов.

8. Обмен серусодержащих аминокислот – цистеина, метионина. Участие метионина в синтезе фосфолипидов, креатина, адреналина. Взаимосвязь обмена серина, глицина, метионина, роль фолиевой кислоты, витамина В6, В12. Гомоцистеинемия. Характеристика витамина В12 (строение, источники, суточная потребность, биохимические функции, картина гиповитаминоза).

9. Обмен фенилаланина и тирозина. Использование тирозина для синтеза различных веществ. Реакции распада фенилаланина и тирозина до фумаровой и ацетоуксусной кислот. Наследственные нарушения обмена фенилаланина и тирозина: фенилкетонурия, алкаптонурия, тирозинемии, альбинизм. Причины и последствия заболеваний.

Белки, их обмен

10. Конформация белковых молекул (первичная, вторичная и третичная структуры). Типы внутримолекулярных связей в белках. Роль пространственной организации пептидной цепи в образовании активных центров. Зависимость конформации белков от первичной структуры. Наследственные изменения первичной структуры: серповидноклеточная анемия, талассемии.

11. Четвертичная структура белков. Кооперативные изменения конформации протомеров. Примеры строения и функционирования олигомерных белков: гемоглобин (в сравнении с миоглобином), аллостерические ферменты, полиферментные комплексы. Принцип самосборки многомолекулярных белковых структур.

12. Биологические функции белков. Избирательное взаимодействие с лигандом («узнавание» лиганда). Типы природных лигандов и особенности их взаимодействия с белками (простетические группы, кофакторы, протомеры, субстраты, транспортируемые вещества, аллостерические эффекторы).

13. Строение, локализация и биологическая роль сложных белков: а) Хромопротеины: флаво-и гемопротеины (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидазы); б) Липопротеины; в) Гликопротеины и протеогликаны; г) Металлопротеины.