Тема 7. Ферменти харчових продуктів план

1. Властивості ферментів.

2. Класифікація ферментів. Характеристика окремих представників.

3. Роль ферментів при переробці, зберіганні та використовуванні продовольчих товарів.

Ферменти (лат. fermentum - закваска) є біологічними каталізаторами білкової природи, тобто прискорювачами різних процесів, що протікають в живих організмах. Вони можуть бути тваринного, рослинного і мікробного походження. Усі хімічні перетворення в живому організмі здійснюються за допомогою ферментів. Ферменти відіграють важливу роль у круговороті речовин в природі і в житті людини. Під їх впливом відбувається перетравлення і засвоєння їжі, а також різні біохімічні реакції, які забезпечують життєдіяльність організму людини. При цьому ферменти не витрачаються і не зазнають необоротних змін. Вони не втрачають каталітичної здатності і після виділення з клітини.

Ферменти, будучи за своєю природою білками з третинною або четвертинною структурою, мають всі ті властивості, які характерні для білків (амфотерність, денатурація, яка для ферментів називається інактивацією тощо.), водночас головною відмітною особливістю є їх здатність каталізувати хімічні реакції. Відмінність молекули ферменту від молекули білка полягає в тому, що молекула ферменту бере участь у підвищенні швидкості хімічної реакції, не всією своєю масою, а певною ділянкою, яка називається активним центром.

Здатністю каталізувати хімічні реакції ферменти схожі з неорганічними каталізаторами. Але водночас вони мають властивості, які відрізняють їх від неорганічних каталізаторів.

І. Висока каталітична активність. Ферменти в 10⁸ – 10²⁰ разів підвищують швидкість реакцій, що каталізуються ними. Гідроліз білка до амінокислот за наявністю неорганічних каталізаторів з температурою 100°С і вище здійснюється за декілька десятків годин. Такий же гідроліз за участю специфічних ферментів закінчується за час менше години і протікає за температури 30—40°С.

ІІ. Специфічність дії. Під специфічністю розуміють властивість ферменту брати участь у перетворенні (розпаді або синтезі) однієї або декількох речовин, близьких за хімічною природою. Тільки завдяки якнайтоншій специфічності ферментативного каталізу можлива строга впорядкованість і щонайтісніший взаємозв'язок окремих ферментативних реакцій, що є в основі біологічного обміну речовин. Незначні зміни в хімічній структурі речовин виключають прояв впливу на цю речовину специфічного ферменту. Специфічність впливу ферментів виявляється і в тих випадках, коли речовина розрізняється за хімічною структурою. Так, ферменти, які прискорюють гідроліз білків, ніяким чином не впливають на гідроліз крохмалю і навпаки.

ІІІ. Лабільність (мінливість). Ферменти схильні до впливу різних чинників і можуть змінювати свою активність під дією рН, температури, вологості, наявності активаторів і інгібіторів. Лабільність ферментів обумовлена їх білковою молекулою, складною просторовою конфігурацією.

Усі хімічні реакції, що каталізуються ферментами, не супроводжуються утворенням побічних продуктів, тоді як в хімічних реакціях, які проводяться за допомогою неорганічних каталізаторів, завжди утворюється хоча б один такий продукт.

Активність ферментів залежить від концентрації субстрату, умов процесу, головним чином, від температури (оптимальна для ферментів рослинного походження - 50—60°С, тваринного - 40-50°С) і реакції середовища (для дії шлункового ферменту пепсину потрібне сильнокисле середовище з рН 1,5-2,2, а для трипсину - слаболужне з рН 8), а також від наявності окислювальних або відновлюючих реагентів.

За низьких температур ферменти не руйнуються, проте стають неактивними. За підвищення температури активність відновлюється, а за температури 80-100°С ферменти руйнуються. Таке явище відбувається у процесі пастеризації, стерилізації, бланшування і кип'ячіння.

Змінюючи активність ферментів відповідною реакцією середовища, можна регулювати швидкість процесів, що каталізуються ними, управляти роботою ферментів, що містяться в харчових продуктах, забезпечуючи, наприклад, збереження зерна, картоплі, плодів і овочів, вдосконалюючи технологічні процеси переробки молока, чаю, тютюну, виноградного соку.

Найменування ферментам, яких відомо близько 1000, дають відповідно до прийнятої Міжнародним біохімічним союзом номенклатури, виходячи з типу реакцій, що каталізуються ферментами. Ці назви дуже складні, тому за кожним ферментом збережено назву, яка як правило складається з назви речовини, на яку діє фермент, і закінчення «аза» (сахароза, але фермент сахараза) або з назви процесу, який фермент каталізує (гідроліз - гидролаза).

Усі ферменти розділені на шість класів: оксиредуктази, трансферази, гидролази, ліази, ізомерази, лігази.

Значну роль відіграють ферменти в інтенсифікації технологічних процесів переробки харчової сировини і підвищення якості продуктів, під час зберігання товарів. Ферменти беруть участь у дозріванні сирів, чаю, вина, м'яса, солінні риби, внаслідок чого продукти набувають певного смаку і аромату.

Правильний підбір мікрофлори при виробництві продукції істотно впливає на її якість і зовнішній вигляд. Під дією каталізуючих ферментів відбувається процес травлення і обмін речовин в організмі.

Ферментативні реакції протікають за невисокої температури: дуже швидко, без небажаних змін продукту, оскільки ферменти, що вносяться в невеликих кількостях, впливають тільки на певну складову частину сировини, не викликаючи змін решти речовин.

За додавання ферментів до пшеничного борошна скорочується процес хлібопечення і поліпшується смак та аромат хліба. За допомогою ферментів можна прискорити процес освітлювання фруктових соків. Застосування пектолітічних ферментів, глюкооксидази і каталази дозволяє на 25-30% збільшити вихід соку із слив, абрикосів, персиків і чорної смородини. Використання ферментних препаратів у пивоварінні економить 165 кг ячменю для виробництва одного декалітра пива.

Обробка м'яса ферментними препаратами папаїну, фіцину, бромеліну, панкреатину і ін. прискорює його дозрівання, покращує смак, сприяє розм'якшенню м'якоті.

Фермент глюкозооксидаза, що виділяється з деяких видів цвілі, запобігає псуванню м'яса, риби, жирів, майонезу, сиру, сухого молока, пива, соків і інших харчових продуктів, і тому використовується для їх зберігання. Цей фермент разом з киснем окислює глюкозу, перетворюючи її на глюконову кислоту і перекис водню, зв'язуючи таким чином кисень.

Мікроорганізми виділяють ферменти, що приводять до псування харчових продуктів: почорніння очищеної картоплі, потемніння грибів і яблук, руйнування вітаміну С, прокисання, бродіння і гниття продуктів.

Для зниження активності ферментів швидкопсувні продукти під час зберігання поміщають в камери з низькою температурою або вживають заходи до інактивації ферментів.

У харчових технологіях довгий час застосовувалися лише препарати вільних ферментів, термін використання яких – один виробничий цикл. У наш час виробляють ферменти пролонгованої дії або іммобілізовані ферменти, тобто фіксовані або зв'язані ферментні препарати. Суть іммобілізації ферментів полягає в приєднанні їх в активній формі тим або іншим способом до інертної матриці (зазвичай це нерозчинний полімерний носій). Приєднання ферменту до інертної матриці здійснюється різними способами: фермент може бути пов'язаний із цією матрицею ковалентним зв'язком, адсорбований на ній або фізично включений до неї. Іммобілізовані ферменти відрізняються за властивостями від препаратів вільних ферментів: не розчиняються у воді, стійкіші до дії зовнішнього середовища (зміна температури, рН середовища). усе це полегшує використання таких ферментів, оскільки їх можна виділити з продуктів реакції і використати як каталізатори багаторазової дії.

Незважаючи на великі потенційні можливості використання іммобілізованих ферментів, на сьогодні в промисловому виробництві вони практично не знаходять застосування, оскільки їх виробництво економічно невигідне.