Форма белковых молекул

В зависимости от третичной структуры белки могут иметь нитевидную (фибриллярную) и шарообразную (глобулярную) форму.

Фибриллярные белки являются структурным или сократительным ма­териалом организма. Например, коллаген входит в состав сухожилий, хря­щей, кожи и принимает участие в образовании скелета, а миозин являет­ся сократительным белком мышц. Эти белки не растворяются в воде.

Глобулярные белки способны легко передвигаться и проникать через стенки кровеносных капилляров. Они растворяются в воде и содержатся в жидких средах организма. Глобулярными являются белки иммунной системы (антитела), сократительный белок мышц актин, все ферменты, а также гемоглобин, миоглобин и многие другие белки.

Глобулярные белки могут превращаться в фибриллярные. Такое изме­нение формы белка влияет на его свойства (растворимость, специфичес­кую функцию). Глобулярные белки при переходе в фибриллярные стано­вятся нерастворимыми и плохо перевариваются, а ферменты теряют ката­литическую функцию.

Свойства белков

Проявление биологической активности белков зависит не только от стро­ения их молекул, но и от химических свойств. Основными физико-хими­ческими свойствами белков являются: молекулярная масса, раствори­мость в воде, способность образовывать гели, денатурация, амфотерность, буферное действие и др.

Молекулярная масса белков колеблется от 6000 до нескольких милли­онов дальтон. Так, молекулярная масса гормона инсулина составляет 5733, рибонуклеазы (фермента, расщепляющего РНК) — 12 640, миоглобина (белка мышц) — 17 000, гемоглобина — 64 500, глобулина сыворотки крови — 176 000, миозина (белка мышц) — 493 000. Масса белковых мо­лекул влияет на скорость их передвижения в биологических жидкостях.

Растворимость большинства белков в воде осуществляется благодаря способности связывать воду: она увеличивается при небольших концен­трациях нейтральных солей и уменьшается при их высоких концентрациях. Водные растворы белков представляют собой коллоиды.

Способность образовывать гели или сгустки имеет большое физиоло­гическое значение, поскольку придает им высокую упругость или элас­тичность (белки коллаген и эластин, актомиозиновый комплекс). Гели — это структурные объединения белков (сетки), в которых внутреннее про­странство заполнено большим количеством воды.

Коагуляция (от лат. coagulatio — свертывание, сгущение) — это укруп­нение частиц в коллоидных системах, которое может сопровождаться образованием коагулянта (плотного сгустка). Иногда это приводит к обра­зованию сплошных объемных структур (желатинирование).

Денатурация — это нарушение нативной структуры белков под воздей­ствием различных факторов, приводящее к потере его биологической ак­тивности. Денатурация наблюдается при нагревании, изменении рН среды, ультрафиолетовом и ионизирующем облучении, механическом воздействии солей тяжелых металлов, спирта, ацетона. При быстром уда­лении денатурирующих факторов белок может вернуться в нативное сос­тояние (ренатурировать) с восстановлением его биологической функции.

Амфотерные свойства белков проявляются благодаря наличию сво­бодных -NH₂ и -СООН групп. В кислой среде белки могут диссоциировать как основания, а в щелочной — как кислоты. При взаимодействии с кисло­тами и основаниями белки образуют солеподобные соединения, способ­ные выпадать в осадок. На этом основан один из методов выделения бел­ков — осаждение путем высаливания. Амфотерность белков используют при разделении их на отдельные фракции (метод электрофореза) с целью диагностики различных заболеваний и контроля за изменениями функци­ональных состояний.