- •Моносахариды
- •Олигосахариды
- •Полисахариды
- •Биохимия липидов
- •1. Химический состав и биологическая роль липидов
- •2. Характеристика классов липидов
- •Нейтральные жиры
- •Структурная организация белков
- •Форма белковых молекул
- •Свойства белков
- •Нуклеиновые кислоты
- •Ферменты
- •Строение ферментов и коферментов
- •Свойства ферментов
Структурная организация белков
Белки состоят из большого количества (не менее 50) аминокислот, соединенных между собой пептидной связью. Поэтому они называются полипептидами.
Пептидная связь — это прочная ковалентная связь между аминогруппой (-NH2) одной аминокислоты и карбоксильной группой (-СООН) — другой аминокислоты. При этом образуется дипептид и высвобождается молекула воды:
Аминокислотная последовательность в белках определяет их пространственную структуру (конформацию). Каждый белок уникален по своей структурной организации, от которой зависят его биологические функции, что будет рассмотрено далее на примере отдельных белков.
В образовании пространственной структуры белков участвуют различные типы химических связей. Основными химическими связями в белках являются ковалентные, дисульфидные связи (-S-S-), образующиеся между -SH-группами остатков цистеина, водородные, образующиеся за счет электростатических сил притяжения водорода и кислорода разных функциональных групп в белке, а также ионные связи, образующиеся между ионизированными карбоксильными (-СОО~) и аминными (-NH2) группами аминокислотных радикалов. Выделяют четыре уровня организации структуры белковых молекул: первичную, вторичную, третичную и четвертичную.
Первичная структура белка — это определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, а также их количественный и качественный состав. Последовательность расположения аминокислот в отдельных белках генетически закреплена и обусловливает индивидуальную и видовую специфичность белка.
Расшифровка первичной структуры белка имеет большое практическое значение, так как открывает возможность синтеза его в лаборатории. Благодаря расшифровке структуры гормона инсулина и иммуноглобулина эти белки получают синтетически и широко применяют в медицине. Изучение первичной структуры гемоглобина позволило выявить изменения его структуры у людей при отдельных заболеваниях. В настоящее время расшифрована первичная структура более 1000 белков, в том числе ферментов рибонуклеазы, карбоксипептидазы, миоглобина, цитохромов и многих других.
Вторичная структура белка — это пространственная укладка полипептидной цепи. Выделяют три типа вторичной структуры: α-спираль, слоисто-складчатая спираль (или ß-спираль) и коллагеновая спираль.
При образовании α-спирали полипептидная цепь спирализуется за счет водородных связей таким образом, что витки пептидной цепи периодически повторяются. При этом создается компактная и прочная структура полипептидной цепи белка. Спирализация полипептидной цепи белков открыта американскими учеными Л. Полингом и Р. Кори, α-спираль характерна для белков кератинов, которые являются основой кожи, волос, ногтей.
Слоисто-складчатая структура белка представляет собой линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно и прочно связанные водородными связями. Такая структура является основой для фибриллярных белков (миозина, ß-кератина волос и др.).
Коллагеновая спираль белка выделяется более сложной укладкой полипептидных цепей. Отдельные цепи спирализованы и закручены одна вокруг другой, образуя суперспираль. Такая структура характерна для коллагена. Коллагеновая спираль имеет высокую упругость и прочность стальной нити.
Третичная структура белка — это пространственная укладка спирализованных и линейных участков полипептидной цепи в компактную структуру в виде глобулы (шарообразная или яйцевидная) или фибриллы (нитеобразная). Третичная структура обеспечивает биологическую активность каждого белка. Нарушение этой структуры приводит к частичной или полной потере его биологической функции.
Четвертичная структура белка представляет собой объединение нескольких одинаковых или разных полипептидных цепей (субъединиц) со своей третичной структурой в сложную молекулу, проявляющую биологическую активность. Субъединицы соединяются между собой нековалентными связями. Четвертичную структуру имеют многие ферменты (например, лактат-дегидрогеназа, пируватдегидрогеназа), а также гемоглобин. Белки с четвертичной структурой называются олигомерными, или мультимерными.
Все четыре уровня организации белковой молекулы взаимосвязаны и обеспечивают нативную (естественную) конформацию каждого белка. В проявлении биологической активности белков особое место занимает третичная и четвертичная структуры, весьма чувствительные к изменению условий среды. Поскольку многие внутриклеточные ферменты имеют четвертичную структуру, то одним из механизмов регуляции их активности является изменение конформации белков.