6 курс / Диетология и нутрициология / Спортивная_нутрициология_Дмитриев_А_В_,_Гунина_Л_М

эндопептидазы (Alcalase) и экзопептидазы (Flavourzyme); при этом глубина гидролиза достигала 70%. Содержание белка в полученных образцах (высушенный материал) в среднем составляло 80%. Относительныепоказателиаминокислотного составагидролизованныхРОР(РОРН) впроцентах от общего содержания аминокислот (округленные средниезначения): АК всего – 100%; незаменимые АК – 55%; ВСАА – 23,3% (лейцин – 10,7%; изолей-

цин – 5,7%; валин – 6,9%); метионин + цистеин – 4,2%; фенилаланин+ тирозин– 12,8%; лизин– 9%; аргинин – 5,4%. Это свидетельствует о высоких питательных свойствах данных форм протеинов картофеля, что делает целесообразным их дальнейшееисследованиевдизайнеРДСПКИвспорте, фитнесе и клинической медицине. Производители данной формы протеинов белка, в соответствии с имеющимися данными литературы, полагают,

что Solanic®100 Avebe может стать «белком № 1» среди растительных протеинов, применяемых в подготовке спортсменов.

4. Другие растительные белки

Протеины риса. Поскольку по содержанию лейцина – основной аминокислоты, необходимой для проявлений эргогенных свойств протеина, растительныебелкизначительноуступаютживотным белкам(6–8% против 8–11% соответственно), то в процессе производства лейцин добавляют в состав смесей. Это несколько уравнивает шансы обоих типов протеинов, но требует доказательств равной клинической эффективности. Рисовый белок, как и белок гороха, относится к протеинам с так называемой «средней» скоростью переваривания и имеет очень низкий аллергенный потенциал, что является плюсом по сравнению с WP.

Целью РДСПКИ (мужчины, n=24), проведенного J.M. Joy и соавторами (2013), было изучение влияния высоких доз изолята рисового белка (RPI, 48 г, прием сразу после тренировки) в сравнении с эквивалентными изокалорическими и изонитрогенными дозами WPI на гипертрофию скелетных мышц, ТМТ, силу и мощность мышц после 8-недельных периодических силовых тренировок (3 раза в неделю) у лиц с наличием достаточного опыта таких нагрузок. До и после тренировочной сессиирегистрировалисьсубъективныепоказатели восстановления, болезненность мышц и готовность к последующим тренировкам. Кроме того, в ходе исследования периодически оценивался состав тела, мышечный объем, сила мышц верхних и нижних конечностей. Результаты показали почти одинаковую эффективность высоких доз двух форм изолята белка в улучшении большинства регистрируемых показателей, включая рост ТМТ и снижение жировой массы. Имелась тенденция к большей эффективности WPI: рост ТМТ: на фоне RPI +2,5 кг, на фоне WPI +3,2 кг; рост силы мышц – на фоне RPI на 11–13% ниже, чем нафонеWPI, ностатистическизначимыхразличий невыявлено. ОднакосодержаниелейцинавRPI при одинаковой дозе с WPI было существенно ниже

(3,8 г в 48 г RPI против 5,5 г в 48 г WPI). Учиты-

вая, что постоянный прием пищевых добавок лейцина сам по себе малоэффективен, авторы делают вывод, что конечный эффект подобных составов зависит от качества и количества других аминокислот, которые создают условия и потенцируют действие лейцина в отношении силы, мощности и гипертрофии мышц при постоянных силовых тренировках. Это важный практический вывод, который свидетельствует, что по мере увеличения дозы применяемых пищевых добавок протеинов значение содержания в них лейцина снижается, а эффективность рисового белка сравнивается с таковой у белков молочной сыворотки. В то же

время количество исследований растительных белков (исключая соевый протеин) в условиях тренировок различной модальности настолько мало, что необходимыдальнейшие работы по подтверждению или опровержению этих положений.

Протеины амаранта. Амарант, или щирица

(лат. Amarаnthus) – широко распространенный род преимущественно однолетних травянистых растений; относится к семейству амарантовых. Широкораспространенвдикойприроде– внастоящее время известно 105 видов амаранта, произрастающих в субтропическом и тропическом климате Африки, Америки и Азии, четыре вида встречаются как дикорастущие в средней полосе России. Ещев30-егодыминувшеговекаакадемик Н.И. Вавилов настоятельно рекомендовал внедрение амаранта в народное хозяйство России, отмечая высокую урожайность, засухоустойчивость, высокую питательную ценность зерна и зеленой массы (Вавилов Н.И., 1959). Но лишь в последние годы амарант активно входит в культуру, в том числе в Российской Федерации (Гульшина В.А. и соавт., 2007) и в Украине (Высочина Г.И., 2013).

По данным USDA Nutrient Database, в 100 г

амаранта содержится: вода – 11,29 г, белки –

13,56 г, жиры – 7,02 г, углеводы – 68,55 г, пище-

вые волокна (клетчатка) – 6,7 г, зола в количестве 2,88 г, атакжепрактическивесьспектрвитаминов, макроимикроэлементов; энергетическаяценность амаранта составляет 371 ккал на 100 г. Высокой нутриционной ценностью обладает зеленая масса и семена (зерно) амаранта (Железнов А.В., 2005).

Еще в 2005 г. с помощью современных методологий было оценено содержание аминокислот, в первую очередь незаменимых, до и после термообработки в зерне (семенах) шести отобранных сортов амаранта и четырех видов: A. cruentus, A. hypochondriacus, A. caudatus и A. hybridus,

культивируемых в Чешской Республике. Высокое содержание незаменимых аминокислот лизина

иаргинина (Lys иArg) былообнаруженокаквтермически обработанных, так и необработанных зернах, удовлетворительное содержание их характерно для цистеина (Cys), и более низкие уровни зарегистрированы по отношению к метионину, валину, изолейцинуилейцину(Met, Val, Ile иLeu). Были также определены химические количества незаменимыхаминокислотииндекснезаменимых аминокислот(EAAI), значение которого на уровне 90,4% свидетельствует о высоких пищевых качествах белка амаранта, что почти сопоставимо с яичным белком. Термическая обработка при температуре от 170°C до 190°C в течение 30 с привела к снижению EAAI до 85,4%, из изучаемых незаменимыхаминокислот значительно уменьшилось(Р<0,05) содержаниевалинаилейцина. Содержание лизина в семенах одного из исследован-

ных видов – A. hypochondriacus – составило 5,95 г

на16 газота, чтосущественновышепосравнению с аналогичными данными в пшеничной муке –

2,90 г на 16 г азота, а в А. caudatus и A. cruentus

этот показатель колеблется от 5,55 г на 16 г белка до6,44 гна16 гбелкасоответственно. Важнейшим преимуществом зерен амаранта по сравнению собычными злакамиявляетсяотносительновысокое содержание белков и более сбалансированный состав незаменимых аминокислот. Именно это, по мнению авторов, предопределяет его использование в качестве нутритивной замены животным белкам (Písaříková B. et al., 2005).

Амарант содержит уникальный по составу белок со сбалансированным аминокислотным составом, включающимбольшинствонезаменимых аминокислот. Болееполовинывсегобелкаамаранта приходится на альбумины и глобулины. В последниегодывпионерскомисследованиимексиканских ученых (Silva-Sánchez C. et al., 2008), в котором сообщается о присутствии луназиноподобного пептида и других потенциально биоактивных пептидов в белковых фракциях амаранта, в четы-

рехгенотипахзрелыхсемянэтогорастенияспомощью ELISA был обнаружен луназин в количестве 11,1 мкгЭкв.×г –1 общего экстрагированного белка амаранта. Вестерн-блот-анализ показал полосу 18,5 кДа, а анализ MALDI-TOF показал, что этот пептид в более чем 60% соответствует пептидной последовательности соевого луназина и обладает антиоксидантной и антиканцерогенной активностью. Экстракты также обнаруженного в белковой фракции семян амаранта пептида глютелина, расщепленные трипсином, показали индукцию апоптоза против клеток HeLa (экспериментальной опухоли легких). Прогноз биологических свойств других биоактивных пептидов вамарантовыхглобулинах и глютилинах касался в основном гипотензивныхсвойствБАВ. Всеменахамарантатакже был обнаружен специфический белок амарантин, имеющий молекулярную массу 59 кДа.

Было также установлено, что кислота 11S белка глобулиновой фракции амарантина кодирует одно из наиболее важных белков-хранилищ семян амаранта с высоким содержанием незаменимых ами-

нокислот (Osuna-Castro J.A. et al., 2000). Аргентин-

скими учеными в 2009 г. было показано, что белок глобулиновойфракции, называемый11S, содержит в своем составе пептиды (трипептиды IKP и LEP и тетрапептиды ALEP и VIKP) с антигипертен-

зивным действием (Vecchi B., Añón M.C., 2009),

что экспериментально подтверждено с помощью анализа ингибирования АПФ in vitro, который показалзначенияIC50 6,32 мМи175 мкМсоответственно. Данное исследование было первым, где представлены экспериментальные доказательства антигипертензивной ценности амаранта. В последующие годы эти исследования были углублены и дополнены (Ramírez-Torres G. et al. 2017), в част-

ности, было показано, что для гидролиза белков амаранта из амарантовых белков необходимым ферментом является алькалаза. Этот фермент был использован длядальнейшеговысвобождения при

гидролизе белков глобулиновой фракции антигипертензивных пептидов, которые затем влияют наактивностьангиотензинконвертирующегофер- мента(ACE-I). ПомнениюТ.Н. Gamel исоавторов, регуляция артериального давления с помощью гидролизатов белка амаранта может иметь позитивноевлияниенапредупреждениеформирования патологии сердца (Gamel T.H., Linssen J.P., 2006),

в том числе у спортсменов, путем экономизации его работы.

В результате частичного белкового гидролиза семян амаранта можно получить ингредиенты, представляющие существенный интерес для разработки ингредиентов специальных продуктов (Tosi Enzo et al., 2014). Амарантовое зерно, которое известносвоимипитательнымисвойствами, позволяетполучитьдвеосновныефракциисиспользованиемдифференциальногорасщепления: во-первых, гиперпротеиновую муку с содержанием примерно 40% белковсполнымаминокислотнымпрофилем, включая ЕАА, а во-вторых, высокоэнергетическуюманнуюкрупуссодержанием90% крахмала. Смесь обоих продуктов создает сырье, подходящее для разработки специальных продуктов. Процедуру ферментативного пептидного гидролиза проводили с использованием смеси, содержащей в равных частях амарантовую гиперпротеиновую муку и манную крупу амаранта с использованием коммерческих протеиназ Alcalase™ (алкалаза) и Flavourzyme™. Глубина гидролиза составляла от 30% до 58%. Молекулярные массы полученных пептидов и полипептидов колебались от 0,5 до 240 кДа при сохранении полного амнокислотного состава исходного сырья.

В проведенном в 2015 г. группой сотрудников кафедры нутритивных наук и питания человека Университета штата Иллинойс (США) в исследо-

ванииподруководствомMontoya-Rodŕıguez Alvaro

были оценены белки амаранта, представленные в базе данных UniProt, на предмет потенциаль-

ного биоактивного пептида при использовании базы данных BIOPEP. Показано, что в протеине семян амаранта содержится 15 основных белков, в том числе таких, как глобулин 11S, 7S глобулин, α-амилаза ингибитор, ингибитор трипсина, противомикробные белки, неспецифический липид-трансфер-белок-1, цинк-цинк-белковый белок, просистемин, амарантовый альбумин 1, атакжерядферментов, вчастностиглюкозо-1-фос- фат-аденилтрансфераза, глюкозилтрансфераза, полиаминоксидаза, гранулометрическаякрахмальная синтаза 1 и ацетолактат-синтаза. Всем белкам была присуща высокая частота встречаемости пептидных ингибиторов АПФ (А=0,161–0,362), связанных с регуляцией артериального давления, а также ингибитора дипептидилпептидазы IV (А=0,003–0,087). Другие белки показали наличие антиоксидантной (А=0,012–0,063) и стимулирующей глюкозу активности (А=0,023–0,042), а также антитромботические(А=0,002–0,031) ипротивораковые свойства (А=0,001–0,042). Результаты этого исследованияподтверждаютконцепциюотом, что зерно амаранта может быть частью «здоровой» диеты и тем самым предотвращать развитие хро- ническихзаболеванийчеловека(Montoya-Rodrıgueź Alvaro et al., 2015).

В связи с увеличением частоты случаев малнутриции, затронувшей, например, в Индонезии почти 31% детей дошкольного возраста, представляетсявесьмаперспективнымтакжеиспользование полноценногобелка листьев амаранта (Andini Rita et al., 2013). При анализе 76 различных образцов растительного (листового) сырья дикорастущих видов амаранта особо перспективними в плане использования для компенсации белково-энер- гетической недостаточности оказались три вида растения (A. viridis, A. blitum L., A. dubius) из гор-

ныхрайоновстраны. Содержаниебелковвлистьях и общее количество аминокислот в большинстве дикорастущих видов амаранта составляли

2–29 г×100 г –1 DM и 84–93 г белка на 100 г DW

соответственно. Было обнаружено, что листья амарантовявляютсяхорошимисточником незаменимойаминокислотылизина, содержаниекоторой в гидролизате зеленой массы находились в диапазоне от 6 г белка×100 г –1 DW, которые близки по этому показателю качества белка в соответствии со Стандартами FAO/WHO’s (ФАО/ВОЗ). Дажеэтинемногочисленныепримерыубедительно свидетельствуют о высокой пищевой ценности протеиновзеленоймассыамаранта ивозможности использованияеговкачествеисточникаполноценного белка в питании человека, в том числе и при интенсивных физических нашрузках, где белок – крайне необходимый элемент восстановительных процессов (Платонов В.Н., 2017).

Что касается пептидов амаранта, то поскольку клейковина пшеницы, ржи, ячменя и других злаков запускают иммуноопосредованную целиакию у генетически восприимчивых людей и поэтому такие лица нуждаются в безглютеновой диете, то легко усваиваемые альбумины и глобулины компонентоввысококалорийныхбелковсемянамаранта могут быть, согласно точке зрения авторов систематического обзора (Venskutonis Petras R., Kraujalis Paulius, 2013), признаны важным канди-

датомнатакуюзамену. Такжеважнымнутриентом будущего цитируемые исследователи признают гидролизаты протеинов, полученные из листьев амаранта.

Сравнительные данные относительно содержания протеинов в зерне и зеленой массе амаранта по отношению к другим растениям свидетельствуют о высокой питательной ценности в целом и о значительном вкладе белков амаранта с оптимальным набором аминокислот, в первую очередь незаменимых (Rastogi Anu, Shukla Sudhir, 2013).

В частности, по данным этих авторов, в зернах амаранта, посравнениюсдругимизлаками, содержится14,5% протеина, 0,85% лизина, втовремякак

взернах кукурузы 9% протеина и 0,25% – лизина,

всеменах гречихи эти показатели составляют соответственно 12% и 0,55% на 100 г продукта. Чтожекасаетсязеленоймассыамаранта, тосодержание протеина в ней составляет 3,5 г, в листьях шпината– 3,2 г, авлистьяхбазилика – всего лишь 1,8 г на 100 г продукта.

Этисведениядаютоснованияговоритьосерьезных перспективах использования частей растения, особенно листьев, в производстве пищевых продуктов и специальных функциональных продуктов питания. Но исследований относительно эффективности применения протеинов амаранта у спортсменов, в том числе для стимуляции работоспособности, проведенных с использованием методов и принципов доказательной медицины, пока не найдено. Однако с учетом полноценности белков, полученных из семян, а также зеленой массы, можно думать о перспективности их применения при физических нагрузках для ускорения восстановления.

Влияние протеинов и аминокислот на иммунитет при физических нагрузках

В Международном Консенсусе 2017 г. «Имму-

нопитание и тренировки» (Consensus Statement: Immunonutrition and Exercise) была проанализи-

рована роль аминокислот, основным источником поступления которых являются белки различного происхождения и непосредственно пищевые добавки, в регуляции иммунитета спортсменов

илиц, активно занимающихся спортом (Bermon S. et al., 2017). Всоставедополнительныхисточников питаниявкачествеиммуномодулирующихагентов наиболее часто рассматриваются глутамин, незаменимые аминокислоты с разветвленной цепью – ВСАА, аланиниаргинин. Приэтомвсхемахпред-

ипосттренировочногопитаниядоминируютВСАА

иL-глутаминиегодипептиды, аосновнымиисточниками белка являются whey-протеины.

ВСАА. В процессе длительных истощающих тренировок потребление ВСАА (лейцин, изолейцин, валин) сопровождаетсябыстрымвозрастанием концентраций всех трех аминокислот с последующей утилизацией работающей мышечной тканью. Окисление ВСАА дает энергию, но, что более важно в плане регуляции иммунитета, метаболизм ВСАА обеспечивает необходимое для синтеза глутамина количество азота. Хорошо

идавно известное в спортивной научно-методиче- скойлитературепадениеконцентрацииглутамина в плазме крови в процессе и после постоянных тренировок (Décombaz J. et al., 1979; Rennie M.J. et al., 1981), как предполагается, может быть связано

с возникновением синдрома вторичного спортивного иммунодефицита в результате длительных и интенсивных физических нагрузок (Castell L.M. et al., 1996; Rohde T. et al., 1996). Таким образом,

ВСААотдельноиливсоставепротеинов(особенно WP) может опосредованно влиять на иммунный ответ организма. Однако, несмотря на повышение уровней ВСАА в плазме крови и мышцах после перорального приема этих аминокислот, выход глутамина из работающих мышц остается неизменным, несмотря на потребление даже большого количества ВСАА (Blomstrand E., Saltin B., 2001; MacLean D.A. et al., 1994, 1996). В противополож-

ность этим данным, хроническое употребление пищевых ВСАА-добавок спортсменами предотвращает снижение уровня глутамина в организме и иммунодепрессию, например, в триатлоне в забеге на 30 км (Bassit R.A. et al., 2000), а также предотвращает (при приеме в течение 10 недель) повышение уровня нейтрофилов у тренирован-

ных велосипедистов (Kephart W.C. et al., 2016),

наблюдаемое в группе без употребления ВСАА. Наряду снепрямымВСАА могут оказыватьипрямоестимулирующеевлияниенаиммунитетзасчет

увеличения синтеза протеинов (главным образом, лейцина), чтоприводиткувеличениюобразования цитокинов и антител. Формулировка Консенсуса вотношенииВСААвыглядитследующимобразом

(Bermon S. et al., 2017): «Существуют некоторые данные, что потребление ВСАА может редуцировать иммунодепрессию. Однако существующих данных недостаточно для рекомендаций приема ВСАА именно по данному показанию. Необходимы дальнейшие расширенные контролируемые исследования по оценке эффективности ВСАА и тренировок в отношении иммунитета».

Взаимодействие протеинов и аминокислот с микробиомом

кишечника

Как известно (см. подробнее в главе 3), переваривание протеинов не заканчивается в тонком кишечнике, а продолжается в толстом кишечнике. При постоянном потреблении повышенного количества белка (вне зависимости от использования других нутриентов или в связи с ними) происходят изменения состава микробиома (Singh R.K. et al., 2017). Впервые влияние протеинов на МБ было описано еще в 1977 г.: пониженное количе-

ство Bifidobacterium adolescentis и повышенное – Bacteroides и Clostridia у лиц, потребляющих большое количество мяса по сравнению с лицами, находящимися на нестрогой вегетарианской (без мяса) диете (Hentges D.J. et al., 1977). С появ-

лением методики секвенирования генома (анализ белков и нуклеиновых кислот, определение их аминокислотной или нуклеотидной последовательности), в частности, секвенирования РНК, был выполнен ряд работ по оценке влияния протеинов на состав МБ (Meddah A.T. et al., 2001; De Filippo C. et al., 2010; Świątecka D. et al., 2011; Eeckhaut V. et al., 2013; Kim C.H. et al., 2014; Machiels K. et al., 2014), сводные результаты

которых представлены в таблице 44, из данных которой видно, что диета, содержащая whey-про- теины и белок гороха, приводит к увеличению содержания симбиотических Bifidobacterium и Lactobacillus, в то время как WP-диета снижает количество патогенных бактерий Bacteroides fragilis и Clostridium perfringens.

Протеин гороха увеличивает количество короткоцепочечных жирных кислот, которые обеспечивают адекватное функционирование защитного кишечного барьера и противовоспалительное действие. Напротив, потребление животных белков увеличивает количество желчетолерант-

ных анаэробов, таких как Bacteroides, Alistipes

и Bilophila. Применение высокобелковой/низкоуглеводной диеты, хотя и способствует снижению веса, может оказаться не совсем полезной в плане поддержания общего здоровья. Такая диета может снижать количество Roseburia и Eubacterium rectale, что сопровождается уменьшением содержания основной КЦЖК – бутирата – в фекалиях

(De Filippo C. et al., 2010; Russell W.R. et al., 2011).

Эта ситуация очень схожа с тем, что наблюдается в МБ у пациентов с синдромом раздраженного кишечника (IBS) и болезнью раздраженного

кишечника (IBD) – снижение количества бути- рат-продуцирующих микробов по сравнению с МБ здоровых лиц.

Аминокислоты как составляющие протеинов также играют важную роль в поддержании функционального статуса МБ кишечника и предотвращении возникновения воспалительных процессов в толстом кишечнике, в частности

IBS и IBD (He F. et al., 2018). Аминокислоты,

включая незаменимые аминокислоты (EAA), условно незаменимые аминокислоты (CEAAs) и заменимые аминокислоты (NEAAs), улучшают функции кишечного барьера и функционирование противовоспалительных цитокинов и белков соединительной ткани, а также уменьшают выраженность окислительного стресса и апоптоза энтероцитов, а также снижают активность провоспалительных цитокинов и, соответственно, их роль в кишечном воспалении. Функции аминокислот связаны с различными сигнальными путями, включая механистическую мишень рапамицина (mTOR), индуцируемую синтазу оксида азота (iNOS), кальцийчувствительный рецептор (CaSR), ядерный фактор-каппа-B (NF-κB), митогенактивированную протеинкиназу (MAPK),

ядерный фактор, связанный с эритроидом 2 (Nrf2), общую контролируемую нередуцируемую киназу 2 (GCN2) и ангиотензинпревращающий фермент 2 (ACE2). Таким образом, аминокислоты, попадающие в оргнанизм в составе рациона и пищевых добавок, должны быть представлены различными классами, включая и нечасто упоминаемыезаменимыеАК, дляподдержанияфункции МБ в организме спортсмена и предотвращения заболеваний.

Заключение по эффективности пищевых добавок на основе протеинов при физических нагрузках

В 2017 г. в Британском журнале спортивной медицины был опубликован систематический обзор, мета-анализ и мета-регрессионный анализ влияния пищевых добавок протеинов на рост мышечной массы и силы у здоровых взрослых лиц (Morton R.W. et al., 2017). В нем отмечается,

что использование пищевых добавок протеинов в процессе силовых тренировок (resistance exercise training – RET) является общепринятой практикой в спорте. Авторы провели поиск исследований данной тематики в электронных базах данных Medline, Embase, CINAHL и SportDiscus

за период до января 2017 г. Из просмотренных 3056 статей для мета-анализа были отобраны 49 интервенционных РКИ. Данные мета-ана- лиза, регрессионного мета-анализа и анализа чувствительности позволили сделать ряд важных заключений относительно влияния как самих силовых тренировок, так и пищевых протеиновых добавок, на силу и мышечную массу спортсменов. Среднее увеличение силы мышц под влиянием силовых тренировок составило 27 кг (27±22 кг), при этом вклад в увеличение этого показателя за счет пищевых добавок протеинов – 2,49 кг (9%). Это подтверждает точку зрения многих

специалистов, что силовые нагрузки представляют значительно более мощный анаболический стимул, чем дополнительный прием протеинов. Однако, учитывая высокий уровень конкуренции во многих силовых видах спорта (например,

втяжелой атлетике), где разница в результатах измеряется куда меньшими величинами, чем 9%, такой вклад протеинов может иметь решающее практическое значение.

Вдополнение к увеличению мышечной силы, силовые тренировки способствуют росту мышечной массы за период в среднем 13 недель. При этом вклад пищевых добавок протеинов в увеличение ТМТ составляет уже 27%, а в увеличение размеров мышечных волокон – 38%. Выявлена обратная зависимость эффекта пищевых добавок протеинов от уровня тренированности: чем выше уровень тренированности, тем меньше позитивный эффект протеинов, что объясняется авторами «эффектом базы» (запас для роста у тренированных лиц меньше, чем у нетренированных). С возрастом также влияние протеинов снижается, что требует увеличения дозы для достижения такого же результата в плане роста мышечной массы. Средняя доза протеинов для 1863 участников мета-анализа составила 1,4 г×кг –1 в день, что расценено авторами как недостаточное потребление белка, и ими для силовых видов спорта рекомендована более высокая цифра – 1,6–2,4 г×кг –1

вдень.

Ранее выполненный мета-анализ (Stearns R.L. et al., 2010) показал, что дополнение протеинами изотонических углеводно-электролитных напитков отдаляет время наступления усталости при интенсивных физических нагрузках и ускоряет восстановлениепослеокончаниятренировок. Этот принцип лежит в основе концепции «Быстрой метаболической оптимизации» (см. подраздел «Белки гороха»), которая используется в клинической нутрициологии (Луфт В.М., Дмитриев А.В.,

2017) и может оказаться эффективной в различных видах спорта. Совместный прием углеводов и протеинов для восстановления после нагрузки с учетом появившихся в спортивно-методической литературе многочисленных данных стал общепринятой практикой.

В начале 2018 г. в журнале «Нутриенты» опубликован большой обзор канадских исследовате-

лей T. Stokes и соавторов из McMaster University,

посвященный перспективам примененияпищевых добавок протеинов в сочетании с силовыми тренировкамидлястимулированиямышечной гипертрофии в популяции молодых лиц. В результате авторами сформулирован ряд практических рекомендаций по использованию протеинов в зависимостиотпланируемогосостоянияэнергетического баланса организма:

А. Лица в состоянии энергетического баланса при физических нагрузках:

1.Дополнительное потребление белка ~0,4 г×кг –1 массы тела максимально стимулирует синтез мышечных протеинов (MPS) в период отдыха или истощающих силовых тренировок.

2.Целесообразно разделение суточной общей дозы белка (суммарно в пище) на порции с интервалом приема 3–5 часов в течение дня, что максимизирует MPS в течение 12-часового периода бодрствования.

3.Практика приема протеинов перед сном (за1–3 часа) компенсируетснижениеMPS, которое происходит во время ночного голодания.

4.Для получения максимального прироста мышечных белков под влиянием силовых тренировокнеобходимосуммарнопотреблятьпротеины

вдиапазоне доз от 1,6 г×кг –1 в день до 2,2 г×кг –1

вдень. Это можно сделать за три приема пищи, каждый из которых содержит ~0,53 г×кг –1 белка, или за четыре приема пищи – по ~0,4 г×кг –1 белка.

Б. Лица в условиях ограничения поступления энергии при физических нагрузках:

1.Суточная потребность в белке выше для поддержания или увеличения ТМТ, чем у лиц

всостоянии энергетического баланса.

2.Силовые тренировки в период ограничения потребления энергии должны быть построены таким образом, чтобы сохранять по возможности ТМТ и не допустить ее снижения.

3.Для спортсменов, ограничивающих свой вес в течение длительного периода, должен быть выбран протеин из высококачественных источников (например, whey-протеин, казеин или их смесь), оптимизированконтрольаппетитаидолжна соблюдаться сбалансированная диета.

4.Для стимулирования роста ТМТ в процессе выполнения программ снижения веса целесообразно повышенное потребление протеинов на уровне ~2,3–3,1 г×кг –1 в день. Интенсивно тре-

нирующиеся лица с большим процентом жировой массымогутдостичьэтойцели, используяпотреблениебелкананижнейграницеприведенногодиапазона. В то же время «тощие» люди с опытом силовыхтренировокболееуязвимывпланеснижения ТМТ из-за ограничения потребления энергии ипоэтомутребуютприемабелканауровневерхней границы рекомендуемого диапазона.

Важно помнить, что, несмотря на способность организмаперевариватьбольшоеколичествобелка, дополнительный прием протеинов усиливает синтез и снижает распад белка только до определенного ограниченного индивидуального количественного предела. В обычных условиях дополнительный прием протеина ~0,3 г×кг –1 массы тела приводит к «насыщению» MPS, что стимулирует катаболизм и выведение излишних аминокислот. Силовые тренировки расширяют метаболические «ворота» для синтеза белка, но и в данном случае имеется индивидуальный предел потребления протеинов, при превышении которого, несмотря на отчетливое повышение концентрации аминокислот в крови, MPS будет снижаться.

«Потребление протеинов» vs «усвоение протеинов»:

что важнее для повышения эффективности тренировочного процесса?

В обзорной аналитической работе B.J. Schoenfeld и A.A. Aragon (2018) справедливо подни-

мается вопрос усвоения ПД протеинов как в диапазоне рекомендованных суточных значений, так и при превышении последних при интенсивных пролонгированных нагрузках. В ряде клинических спортивных ситуаций потребляемое суточное количество белка, исчисляемое в г×кг –1 массы тела и правильно распределенное по времени в течение суток, не усваивается полностью по ряду причин: выбранный протеин в определенной форме (изолят, концентрат, гидролизат и др.) или смесь протеинов перевариваются

иабсорбируются в кишечнике в меньшей степени по сравнению с расчетными величинами; транспортные системы крови и клеточные мембранные системы переноса аминокислот работают менее активно; поступление в организм макронутриентов – источников энергии (жиры

иуглеводы) не соответствует потребленному количеству белка; уровни физической нагрузки не требуют большого количества белка. Таким образом, главными клиническими критериями оценки усвоения белка с позиций доказательной медицины является выраженность эргогенных эффектов при однократном и курсовом назначении и изменение внутримышечного синтеза белка (MPS) по данным биопсии.

Как показали исследования J.L. Areta и соавторов (2013), существует универсальная зави-

симость между интенсивностью синтеза белка (MPS) в мышечных клетках и дробностью приема суточной дозы белка в условиях силовых тренировок. Прием 80 г протеина в день в трех вариан-

тах (8 порций по 10 г каждые 1,5 часа; 4 порции по 20 г каждые 3 часа; 2 порции по 40 г каждые 6 часов) показал максимальное значение MPS при приеме 20 г белка каждые 4 часа. В то же время данная закономерность верна для относительно малых суточных доз белка (менее 1 г×кг –1 в сутки). Для whey-протеинов с высокой биологической доступностью и быстрым всасыванием максимальная скорость абсорбции при хорошо функционирующем ЖКТ составляет 10 г в час, для протеинов сваренного яйца – 3 г в час, для омлета с 20 г белка – 7 часов. Совместное потребление «быстрых» белков с углеводами ускоряет метаболический эффект протеинов, в то время как действие казеина меняется мало. В составе пищи (суммарное количество белка, включая пищевые добавки) максимальный уровень MPS в условиях силовых тренировок наблюдается в диапазоне доз от 0,25 г×кг –1 приема пищи (у молодых спортсменов) до 0,6 г×кг –1 приема пищи (у лиц старшего возраста) при трехкратном приеме пищи в день.

После абсорбции в кишечнике и попадания в клетки скелетных мышц аминокислоты включаются во внутриклеточные процессы обмена. Конечный результат очень важен для проявлений эргогенныхэффектовбелков, посколькуаминокислоты могут использоваться в разных метаболических путях (рис. 18). Аминокислоты – биохимические тотипотентные молекулы, т. е. молекулы, обладающие полимодальным метаболическим действием. Они способны:

1)быть источником энергии, углеводов

ижиров;

2)исходным пластическим материалом для строительства клеток;

3)в зависимости от потребностей организма может преобладать п. 1 или п. 2.

В условиях критических состояний, травм, болезнейувеличиваетсяэнергетическаянаправленность белкового обмена (растут затраты энергии