- •Строение, cвойства и функции белков
- •Строение и свойства аминокислот
- •Классификация аминокислот
- •Пептидная связь. Строение и биологическая роль пептидов
- •Структура белков
- •Первичная структура
- •Методы изучения первичной структуры белка:
- •Вторичная структура
- •Третичная структура белков
- •Гидрофилные радикалы внтури гидрообного ядра:
- •Четвертичная структура белка
- •Формирование трехмерной структуры белка в клетке
- •Структура и функциональная роль шаперонов в фолдинге белков
- •Функционирование белков
- •Вещества влияющие на функционирование белков
- •Многообразие белков Классификация
- •Физико-химические свойства белков и методы их выделения
- •Методы выделения и очистки белков Методы разрушения тканей и экстракции белков
- •Методы отчистки белков
- •Количественное определение белков
- •Особенности функционирования олигомерных белков на примере Гемоглобина
- •Биосинтез нк и белков (Матричные биосинтезы). Основы молекулярной генетики
- •5 Типов гистонов:
- •Негистоновые белки хроматина
Функционирование белков
Лиганд+центр связывания белка (активный центр белка АЦБ)
АЦБ-относительно изолированный участок белковой молекулы в ее кармане из аминокислотных остатков с радикалами на определенном участке (ансамбль), образуя рельеф (способен комплементарно связываться с лигандом)
Доступа воды нет
При денатурации разрушается
Располагается между доменами
Лиганд должен соответствовать активному центру полностью или частично (активный центр может подгоняться- конформационная лабильность)
Связи: ковалентные и слабые не ковалентные (гидрофобные водородные и ионные)
Виды лигандов:
Неорганические и органические (низко и высокомолекулярные)
Изменяющие структуру при присоединении к АЦБ
Присоединяющиеся в момент функционирования
Если невозможно присоединение лиганда имеется:
Кофактор- ион металла
Кофермент- органическая не белковая молекула
Простетическая группа- не белковая часть, прочно связанная с АЦБ и необходимую для его функционирования
Соединение протомеров - это присоединение лигандов
Иногда присоедиенение лигандов изменяет конформацию белка -> формируется центр связывания с другими лигандами (кальмодулин после связывания с кальцием может связываться с ферментами)
Вещества влияющие на функционирование белков
Ингибитор белка- лиганд взаимодействующий с белком и нарушающий его функцию
Конкурентный ингибитор белка- аналог замещающий естественный лиганд в АЦБ и снижающий его функцию
Антагонитст (уменьшают эффект) и анагонист (усиливают эффект)
Длительное действие за счет более медленной инактивацией и разрушением в организме
Многообразие белков Классификация
По форме: от соотношения продольной оси к поперечной
Глобулярные |
фибрилярные |
1:10 (1:3 или 1:4) |
Более 1:10 |
большинство |
Меньшинство |
Компактная структура и растворимы (кроме мембранных) |
Вытянутая форма и не растворимы |
Альбуминны, полифункциональные глобулины, гистоны, протамины, проламины, глутемины |
Миозин, фибрин |
По химическому строению:
Простые |
сложные |
Полипептидные цепи |
Полипептидные цепи + простетическая группа |
|
|
|
|
По функциям:
Ферменты
Регуляторные белки: гормоны, присоединение к другим белкам меняя их активность и регуляторные днк связующие белки
Рецепторные белки: сигнальные молекулы (гормоны неромедиаторы) взаимодействуют с белками рецепторами
Транспортные: перенос лигандов, молекулы плохо растворимые в воде, гидрофильных в-в через гидрофобные мембраны
Структурные: коллаген и эластин
Защитные: ИГ фибриноген тромбин
Сократительные: актин и миозин- фибрилярные белки и тубулин- микротрубочек
Энергетическая
По локализации в клетке: ядерные цоплазматические и тд
По локализации в организме: крови печени и тд
По возможности адаптивно регулировать: конститутивные и индуцибельные
По продолжительности жизни быстро обновляются и медленно
Семейства белков (сериновых протеаз суперсемейство иммуноглобулинов семейство иммуноглобулинов Т клеточных антигенраспознающих рецепторов HLA изофункц белки