Добавил:
kiopkiopkiop18@yandex.ru Вовсе не секретарь, но почту проверяю Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
2 курс / Биохимия / Белки 1.docx
Скачиваний:
1
Добавлен:
23.03.2024
Размер:
44.14 Кб
Скачать

Функционирование белков

Лиганд+центр связывания белка (активный центр белка АЦБ)

АЦБ-относительно изолированный участок белковой молекулы в ее кармане из аминокислотных остатков с радикалами на определенном участке (ансамбль), образуя рельеф (способен комплементарно связываться с лигандом)

  1. Доступа воды нет

  2. При денатурации разрушается

  3. Располагается между доменами

Лиганд должен соответствовать активному центру полностью или частично (активный центр может подгоняться- конформационная лабильность)

Связи: ковалентные и слабые не ковалентные (гидрофобные водородные и ионные)

Виды лигандов:

  1. Неорганические и органические (низко и высокомолекулярные)

  2. Изменяющие структуру при присоединении к АЦБ

  3. Присоединяющиеся в момент функционирования

Если невозможно присоединение лиганда имеется:

  1. Кофактор- ион металла

  2. Кофермент- органическая не белковая молекула

  3. Простетическая группа- не белковая часть, прочно связанная с АЦБ и необходимую для его функционирования

Соединение протомеров - это присоединение лигандов

Иногда присоедиенение лигандов изменяет конформацию белка -> формируется центр связывания с другими лигандами (кальмодулин после связывания с кальцием может связываться с ферментами)

Вещества влияющие на функционирование белков

Ингибитор белка- лиганд взаимодействующий с белком и нарушающий его функцию

Конкурентный ингибитор белка- аналог замещающий естественный лиганд в АЦБ и снижающий его функцию

Антагонитст (уменьшают эффект) и анагонист (усиливают эффект)

Длительное действие за счет более медленной инактивацией и разрушением в организме

Многообразие белков Классификация

По форме: от соотношения продольной оси к поперечной

Глобулярные

фибрилярные

1:10 (1:3 или 1:4)

Более 1:10

большинство

Меньшинство

Компактная структура и растворимы (кроме мембранных)

Вытянутая форма и не растворимы

Альбуминны, полифункциональные глобулины, гистоны, протамины, проламины, глутемины

Миозин, фибрин

По химическому строению:

Простые

сложные

Полипептидные цепи

Полипептидные цепи + простетическая группа

По функциям:

  1. Ферменты

  2. Регуляторные белки: гормоны, присоединение к другим белкам меняя их активность и регуляторные днк связующие белки

  3. Рецепторные белки: сигнальные молекулы (гормоны неромедиаторы) взаимодействуют с белками рецепторами

  4. Транспортные: перенос лигандов, молекулы плохо растворимые в воде, гидрофильных в-в через гидрофобные мембраны

  5. Структурные: коллаген и эластин

  6. Защитные: ИГ фибриноген тромбин

  7. Сократительные: актин и миозин- фибрилярные белки и тубулин- микротрубочек

  8. Энергетическая

По локализации в клетке: ядерные цоплазматические и тд

По локализации в организме: крови печени и тд

По возможности адаптивно регулировать: конститутивные и индуцибельные

По продолжительности жизни быстро обновляются и медленно

Семейства белков (сериновых протеаз суперсемейство иммуноглобулинов семейство иммуноглобулинов Т клеточных антигенраспознающих рецепторов HLA изофункц белки