1. Гидрофобные: энергетически выгодная форма (минимум свободной энергии)- гидрофобные радикалы внутри-> стремяться объединиться-> гидрофобные взаимодействия-> гидрофобное ядро (гидрофильные радикалы образовали водородные связи с водой во вторичной структуре)

2. Гидрофилные радикалы внтури гидрообного ядра:

Ионные между + и – заряженными радикальными группами

Водородные между гидрофильными незаряженными группами (OH CONH2 SH)

3. Ковалентные дисульфидные мостики

Конформационная лабильность белков- склонность к небольшим изменениям в конформации за счет разрыва одних и образования других слабыхсвязей

Гидрофобные и ионные и водородные слабые связи могут разрушаться

Денатурация- разрыв большого количества слабых связей -> разрушение нативной конформации -> образованию беспорядочных клубков -> потеря функции (Первичная структура не нарушается)->гидрофобные радикалы на поверхности-> гидрофобное взаимодействие-> снижение растворимости и образование осадка-> нет компактной структуры=> доступ протеолитические ферменты расщепляют пептидные связи

Факторы денатурации:

1. >Т 50 и более С

2. Встряхивание раствора

3. Органические вещества разрыв предыдущих сязей и образование новых

4. Кислоты и щелочи меняют связи

5. Соли тяжелых ме связываются с группами и меняют конформацию

6. Детергенты-имеют гидрофобный УР !!! и гидрофильную группу (амфифильные). Гидрофобные между собой- меняют конформацию, гидрофильные удерживают в растворенном виде

Супервторичная структура белков,,,,,,,,

Доменная структура белков- участок полипептидной цепи который приобрел приобрел конформацию глобулярного белка независимоот других

1. 200 аминокислот имеют 2-3 домена

2. Можно разделить протеолитичесукими ферметами (легко разрушается)

3. Некоторые могут сохранять биологические своства

Четвертичная структура белка

Четвертичная структура белка-количество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве

Мономеры- 1 ППЦ или 2ППЦ (соединенные ковалентно)

Олигомерные белки- 2 и более ППЦ (протомеры или субъедииницы) соедиенные слабыми ионными одородными и гидрофобными

Сборка олигомерных белков:

Узнавание (контактные участки- радикалы аминокислот)-> путем комплементарности (хим и пространственное соответствие поверхностей)->образование слабых связей где много гидрофобных.

Формирование трехмерной структуры белка в клетке

Фолдинг белков- процесс сворачивания полипептидной цепи в правильную пространственную структуру

Белки- продукты одного гена имеют идентичную аминокислотную последовательность и в одинаковых условиях!!!- конформацию и функцию

Ренативация белков- денатурированные белки могут восстанавливать конформацию при удалении денатурирующего агента

Фундаментальный принцип молекулярной биологии: аминокислотная последовательность белков определяет их конформацию и специфическую функцию

Структура и функциональная роль шаперонов в фолдинге белков

Промежуточные нестабильные конформации имеют на поверхности гидрофобные радикалы (у стабильных внутри) => к ним могут присоединяться белки - шапероны (стабилизируют конформацию, обеспечивая фолдинг белков)

Ш-90,70,60,40, 30

конститутивные	Индуцибельные (белки теплового шока БТШ)
>синтез не зависит от стрессовых воздействий	>синтез от стрессовых воздействий

Роль шаперонов в фолдинге белков:

Ш-70 дает защиту быстро появляющемуся Н концу для формирования конформации

Ш-60 в пространстве для выскомолекулярных белков со сложной конформацией

БТШ защищают белки от денатурирующих воздействий: стрессовый фактор-> >синтез БТШ->соединяются с денатурирующими белками гидрофобными связями=> препятствуя полной денатурации