Строение, cвойства и функции белков

Белки- полимеры, мономерами которых являются аминокислоты (20 а-аминокислот- протеиногенные аминокислоты)

Строение и свойства аминокислот

1. Наличие амино и карбоксильной групп, радикала

2. Пролин (циклическая структура), глицин не имеет ассиметричного атома углерода

3. Л и Д изомерные формы (в белке только Л) могут переходить друг в друга

Классификация аминокислот

По хим строению радикалов: алифатические (+карбокисльная, амино, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая), ароматические и гетероциклические

По строению соединений получаемых при расщеплении аминокислоты:

Глюкопластичные - глюкоза	Кетопластичные – кетоновые тела
Гли ала сер тре вал асп глу арг гис мет	Лей изо тир фен

Могут ли синтезироваться в организме:

Заменимые	Незаменимые
	Гис изо лей лиз мет фен тре три вал (в днтстве арг и гист)

По Растворимости в воде: в зависимости от полярности(->H2O)/не полярности (друг к другу) их радикала

Не полярные (< р-мость)	Полярные (> р-мость)
	Не заряженные	Заряженные +	Заряженные -
Алифатические	Гидроксильные	Карбоксильная	аминогруппа
Ароматические кольца	Амидные
	Тиольная

Изменение суммарного заряда от PH среды:

Карбксо группа	нейтральная	аминогруппа
-1	0 изоэлектрическая точка	+1

Кислая среда	нейтральная	щелочная
+1	0 (цвиттер ион)	-1

Модифицированные аминокислоты в белках: модификация осуществляется после синтеза белка

Химические реакции для обнаружения аминокислот:

название	На что
Нингидриновая	А-аминокислоты (количество по цвету)
Сакагучи	Гуанидиновая группа
Фоля	Тиольная группа
Миллона	Тирозин

На белки

биуретовая	Обнаружение и коллич опред белков от 2 аминокислот
Ксантопротеиновая

Пептидная связь. Строение и биологическая роль пептидов

Между а-карбоксильной и а-амино группами соседних аминокислот

10	10-50	50 и более
Олигопептиды	полипептиды	белки

1. Мономеры- аминокислотные остатки

2. Пептидный остов- цепь повторяющихся в полипептидной цепи -NH-CH-CO-

3. Ин на С конце, Ил на N конце

Х-ка пептидной связи

1. Частично двойная связь

2. Плоскости пептидных групп под углом друг к другу

3. Связь между а углеродом и а-амино или а-карбоксо группой свободно вращается

4. Пептидные связи в транс конфигурации (=> боковые радикалы далеко дод)

5. Очень прочные

Образуется пептидная связь:

Обычно	Необычно
а-аминогруппа и а-карбоксо группа	Глутатион через гамма-карбоксо группу