- •Перечень вопросов к экзамену по дисциплине
- •1.Основные направления в пищевой биотехнологии.
- •2.Требования, предъявляемые к микроорганизмам-продуцентам.
- •3.Способы создания высокоэффективных штаммов-продуцентов.
- •4. Стадии и кинетика роста микроорганизмов.
- •5. Сырье и состав питательных сред для биотехнологического производства.
- •6. Способы культивирования микроорганизмов.
- •7. Культивирование животных и растительных клеток.
- •8. Общая биотехнологическая схема производства продуктов микробного синтеза.
- •9. Получение посевного материала. Микроорганизмы, используемые в биотехнологии.
- •10. Способы ферментации: аэробная и анаэробная, глубинная и поверх-ностная, периодическая и непрерывная, с иммобилизованным продуцен-том.
- •11. Особенности стадии выделения и очистки в зависимости от целевого продукта. Продукты микробного брожения и метаболизма.
- •12. Направленный синтез лимонной кислоты.
- •13. Получение молочной кислоты биотехнологическим способом.
- •14. Получение уксусной кислоты биотехнологическим способом.
- •15. Получение и использование аминокислот.
- •16. Получение липидов с помощью микроорганизмов.
- •17. Производство и применение витаминов.
- •18. Получение ферментных препаратов из сырья растительного и животного происхождения, их использование в пищевой промышленности.
- •19. Получение ферментных препаратов с помощью микроорганизмов. Номенклатура микробных ферментных препаратов.
- •20. Применение ферментных препаратов в пищевой промышленности.
- •21. Получение биомассы микроорганизмов в качестве источника белка.
- •22. Производство хлебопекарных дрожжей и их экспертиза.
- •23. Современное состояние и перспективы развития пищевой биотехнологии:
- •24. Применение пищевых добавок и ингредиентов, полученных биотехнологическим путем:
- •25. Микроорганизмы, используемые в пищевой промышленности:
- •26. Генетически модифицированные источники пищи:
- •27. Съедобные водоросли:
- •28. Применение заквасок в производстве молочных продуктов. Пороки заквасок:
- •29. Классификация кисломолочных продуктов в зависимости от используемой закваски. Микроорганизмы, входящие в состав заквасок:
- •30. Получение молочных продуктов (йогурт, сметана, коровье масло).
- •31. Биотехнологические процессы в сыроделии.
- •32. Диетические свойства кисломолочных продуктов. Классификация бифидопродуктов.
- •33. Биотехнологические процессы в производстве мясных и рыбных продуктов.
- •34. Биотехнологические процессы в пивоварении.
- •35. Биотехнологические процессы в виноделии.
- •36. Получение спиртопродуктов.
- •37. Биотехнологические процессы в хлебопечении.
- •38. Применение ферментов при выработке фруктовых соков.
- •39. Консервированные овощи и другие продукты.
- •40. Продукты из сои.
- •41. Микромицеты в питании человека.
- •42. Продукты гидролиза крахмала.
- •43. Требования российских и международных стандартов качества к продукции биотехнологических производств.
- •44. Законодательные и нормативные правовые акты, методические материалы по управлению качеством.
- •45. Основные технические и конструктивные характеристики продукции.
- •46. Технологические процессы и режимы производства.
- •47. Система государственного надзора, межведомственного контроля за качеством продукции.
- •48. Порядок разработки, утверждения и внедрения стандартов, технических условий и другой нормативно-технической документации.
- •49. Системы качества, порядок их разработки, сертификации, внедрения и проведения аудита. Методика разработки и внедрения системы качества с учетом рекомендаций стандартов исо 9000.
- •50. Способы масштабирования, оптимизации биотехнологических процессов и координирования микробного метаболизма.
- •51. Методы и приемы получения биологически активных соединений и биопрепаратов.
- •52. Основные и вспомогательные элементы технологии производства, контроля качества и сертификации биопрепаратов.
- •53. Методы подготовки технологического оборудования к работе, выделения, концентрирования, высушивания готовых форм препаратов из продуктов микробного синтеза.
- •54. Кинетика и закономерности биокаталитических процессов при трансформации свойств водного сырья;
- •55. Качественная и количественная оценка степени деструкции белков;
- •56. Изменения микроструктурных и органолептических показателей,
- •57. Функционально-технологических свойств, химического состава, пищевой и биологической ценности исходного сырья, пищевых систем и готовой продукции
- •58. Математические модели оптимизации параметров биотехнологических процессов,
- •59. Математические модели выбора рациональных дозировок препаратов и условий проведения биокатализа с целью получения продукции с заданными составом и свойствами
- •60. Особенности биотехнологий производства продукции из гидробионтов с применением ферментно-модифицированного сырья с высоким содержанием соединительной ткани,
- •66. Роль ферментной обработки при создании мало – и безотходных технологий, комплексной переработке растительного и животного сырья,
55. Качественная и количественная оценка степени деструкции белков;
Деструкция – дальнейшие постденатурационные изменения белков, протекающие при температуре 100ºС и выше. В этих условиях белки подвергаются дальнейшим изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих продуктов, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, углерода оксид. Накапливаясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии часть белков может гидролизоваться с расщеплением пептидных связей. При этом происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием водорастворимых азотистых веществ небелкового характера (свободных аминокислот, пептидов).
Деструкция белков происходит в производстве некоторых видов теста. В этом случае разрушение внутримолекулярных связей в белках происходит при участии протеолитических ферментов, содержащихся в муке и вырабатываемых дрожжевыми клетками.
Деструкция белков может быть целенаправленным приемом кулинарной обработки, способствующим интенсификации технологического процесса (использование ферментных препаратов для размягчения мяса, ослабления клейковины теста, получения белковых гидролизатов и др.)
Деструкция коллагена мяса и рыбы приводит к образованию глютина — белка, растворимого в горячей воде. Аминокислотный состав глютина аналогичен составу коллагена. Как уже указывалось, размягчение мясных продуктов, птицы, рыбы и нерыбных морепродуктов при тепловой кулинарной обработке связано с деструкцией коллагена соединительной ткани, переходом его в глютин.
На переход коллагена в глютин влияют следующие технологические факторы:
а) температура среды; при жарке мяса, птицы, рыбы, когда температура в толще продукта не превышает 80...85 °С, переход коллагена в глютин протекает медленно; в связи с этим кулинарная обработка методом жарки возможна только для таких частей туш, в которых коллагена содержится сравнительно мало и морфологическое строение соединительной ткани простое, коллагеновые волокна тонкие, располагаются параллельно направлению мышечных волокон; коллаген рыб подвергается деструкции значительно легче, чем мяса (говядины), поскольку соединительная ткань рыб имеет сравнительно простое морфологическое строение, в составе коллагена меньше оксипролина, он подвергается денатурации и деструкции при более низких температурах;
б) реакция среды; подкисление среды пищевыми кислотами или продуктами, добавками, содержащими эти кислоты, ускоряет переход коллагена в глютин;
в) измельчение мяса способствует снижению гидротермической устойчивости коллагена; это объясняется тем, что при измельчении мяса в мясорубке или рыхлении порционных кусков мяса волокна коллагена разрезаются на более мелкие фрагменты, поверхность контакта белка с окружающей средой многократно возрастает.
Наряду с перечисленными выше технологическими факторами на устойчивость коллагена к гидротермической дезагрегации влияют анатомо-морфологические признаки: в мясных тушах количество внутримышечной ткани и сложность ее строения возрастают по направлению от задней части к передней, а также сверху вниз; таким образом, более жесткое мясо имеет и более низкую пищевую ценность, так как белки соединительной ткани являются неполноценными по аминокислотному составу.
Деструкция коллагена до глютина ускоряется и в щелочной среде. Это используют в мясной промышленности для выработки желатина, который представляет собой высушенный глютин. Сырьем для получения желатина служат такие побочные продукты убоя мясного скота, как сухожилия, хвосты, уши, губы, свиная шкурка и пр.
Сухой желатин способен набухать в холодной воде, при этом за 1 ч масса его возрастает в 6...8 раз. Набухший желатин хорошо растворяется в горячей воде. Это его свойство используют для приготовления желированных блюд: заливных рыбы и мяса, студней, муссов и других сладких блюд.
В зависимости от глубины гидролиза коллагена и количества низкомолекулярных продуктов со сравнительно короткими полипептидными цепями желатин подразделяется на сорта высший, первый и второй. Желатин высшего сорта, обладающий наиболее высокой желирующей способностью, используют в основном в кино- и фотопромышленности для защиты светочувствительного слоя фото- и кинопленок и фотобумаги, а также в бумажной промышленности. Желатин более низких сортов применяют в кондитерской, медицинской промышленности, общественном питании и других отраслях.
В общественном питании используют 2...3%-ные растворы желатина. Для сохранения желирующей способности этого белка горячие растворы желатина рекомендуется охладить, не допускается их кипячение или хранение в горячем состоянии.
Поведение белка-глютина (желатина) в растворе зависит от температуры. При высокой температуре водные растворы глютина обладают свойствами нормальной (ньютоновской) жидкости, молекулы глютина независимо от их молекулярной массы находятся в изолированном друг от друга состоянии. По мере охлаждения раствора, при температуре ниже 40 °С, его молякулярно-дисперсное состояние нарушается, появляются свойства упруговязкой жидкости, свойственные псевдорастворам. Дальнейшее охлаждение водяного раствора глютина сопровождается постепенным появлением упругих свойств с образованием студня, характеризующегося определенной величиной предельного напряжения сдвига. В растворе идет процесс структурообразования, в ходе которого молекулы глютина образуют трехмерный каркас, соединяясь друг с другом и обеспечивая определенную прочность системы. Чем больше асимметрия молекул глютина, тем прочнее образующийся каркас, удерживающий в своих ячейках воду. При постоянной температуре окружающей среды (например, 5 °С) в течение 50...80 мин механическая прочность студня возрастает и стабилизируется. Студни с достаточно высокой механической прочностью можно получить и при комнатной температуре, увеличив концентрацию глютина до 3,5 %. Однако на практике стремятся снижать концентрацию глютина, одновременно понижая температуру процесса, и таким способом получают более пластичные и, следовательно, более нежные студни.
При варке мяса часть глютина переходит в бульон (0,5... 1 % массы мяса). При варке студней с использованием субпродуктов второй категории (ноги, головы, хвосты) состав мяса подбирают так, чтобы содержание глютина в бульоне к концу варки не превышало 3 %. При варке костных бульонов коллаген костей - оссеин - также денатурирует и переходит в глютин. Однако оссеин костей довольно устойчив к гидротермическому воздействию - для получения бульона с 3%-ной концентрацией глютина измельченные кости надо варить около 5 ч. Интенсифицировать этот процесс можно путем предварительной обжарки костей при 280 °С в течение 30 мин. Однако органолептические показатели качества таких бульонов низкие